Updated on 2026/09/28

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Takahisa Ikegami
 
Organization
Graduate School of Medical Life Science Department of Medical Life Science Professor
School of Science Department of Science
Title
Professor
Profile
蛋白質(特に同種多量体)の立体構造やダイナミクス、また蛋白質と巨大な固体基質との相互作用を核磁気共鳴(溶液 NMR)で測定し解析しています。また、クリアでない微妙な信号データを解析することが多いため、できるだけアーティファクトの少ないパルス系列を組み立てたり、解析用のソフトウェアを自作することも行っています。
External link

Degree

  • Doctor of Philosophy ( 1999.3   Osaka University )

Research Interests

  • 核磁気共鳴

  • nuclear magnetic resonance

  • 3D-structure

  • 蛋白質へのリガンド結合の協同性

  • 蛋白質構造のアロステリック効果

  • NMR

  • protein

  • NMR

  • 蛋白質の非特異的凝集

  • 蛋白質の立体構造解析

Research Areas

  • Life Science / Structural biochemistry

  • Life Science / Biophysics

Education

  • Osaka University

    1994.4 - 1996.3

      More details

    Country: Japan

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  • Osaka University   School of Science

    1987.4 - 1991.3

      More details

    Country: Japan

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Research History

  • Niigata University   Faculty of Agriculture

    2022.4 - 2023.3

      More details

  • University of Tsukuba

    2020.11 - 2021.3

      More details

  • Yokohama City University   Professor

    2014.4

      More details

  • Niigata University

    2012.6 - 2013.3

      More details

  • Kyoto University   Institute of Advanced Energy

    2012.4 - 2013.3

      More details

  • Hiroshima University   Faculty of Applied Biological Science

    2009.4 - 2010.3

      More details

  • Hokkaido University   School of Science

    2005.6

      More details

  • Osaka University   Institute for Protein Research

    2002.3 - 2014.3

      More details

  • Max-Planck Institute in Goettingen   Prof. C. Griesinger's group   JSPS Postdoctoral Fellowship

    2001.10 - 2002.3

      More details

  • マックスプランク研究所   生物物理化学(ゲッティンゲン)   日本学術振興会海外特別研究員

    2001.10 - 2002.3

      More details

  • Frankfurt University   Prof. C. Griesinger's group   JSPS Postdoctoral Fellowship

    2000.11 - 2001.9

      More details

  • フランクフルト大学   有機化学研究所   日本学術振興会海外特別研究員

    2000.11 - 2001.9

      More details

  • Nara Institute of Science and Technology   Graduate School of Biological Sciences   Research Associate

    1997.4 - 2002.3

      More details

  • Nara Institute of Science and Technology   Graduate School of Biological Sciences

    1996.4 - 1997.3

      More details

  • Hitachi, Ltd.   Engineer of electron microscopy

    1991.4 - 1994.3

      More details

  • 日立製作所   計測器事業部   電子顕微鏡のソフトウェア開発

    1991.4 - 1994.3

      More details

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Professional Memberships

Committee Memberships

  • 横浜市立大学理学部   副理学部長  

    2026.4   

      More details

  • 京都大学 エネルギー理工学研究所   共同利用運営委員会副委員長  

    2023.4   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 日本核磁気共鳴学会   機関誌編集委員  

    2022.4   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • ISMAR-APNMR-NMRSJ-SEST2021 合同会議   プログラム委員会委員・総務委員会委員  

    2021.3 - 2021.12   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • The Nuclear Magnetic Resonance Society of Japan   President  

    2020.4 - 2022.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 日本核磁気共鳴学会   機関誌編集委員長  

    2018.4 - 2020.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 日本核磁気共鳴学会   副学会長  

    2018.4 - 2020.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 大阪大学蛋白質研究所   専門委員会委員  

    2017.4 - 2019.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 京都大学 エネルギー理工学研究所   共同利用・共同研究計画委員副委員長  

    2014.4 - 2023.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 大阪大学蛋白質研究所   超高磁場NMR共同利用・共同研究専門部会委員  

    2014.4 - 2016.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 第27回 生体系磁気共鳴国際会議 ICMRBS   組織委員・実行委員幹事  

    2013.8 - 2016.12   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 日本核磁気共鳴学会   理事  

    2012.4 - 2022.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 日本核磁気共鳴学会   機関誌編集副委員長  

    2012.4 - 2018.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 日本生物物理学会   会誌編集委員  

    2012.4 - 2014.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 京都大学 エネルギー理工学研究所   共同利用・共同研究計画委員  

    2011.4 - 2014.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 日本核磁気共鳴学会   評議員  

    2008.4 - 2022.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 日本生化学会   近畿支部幹事  

    2005.4 - 2013.3   

      More details

    Committee type:Academic society

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  • 日本生物物理学会   学会員  

    2003.4 - 2021.7   

      More details

    Committee type:Academic society

    日本生物物理学会

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  • 日本核磁気共鳴学会   学会員  

    2003   

      More details

    Committee type:Academic society

    日本核磁気共鳴学会

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Papers

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Books

  • NMR 機関誌 Vol. 14:研究室便り:横浜市立大学(鶴見キャンパス)の紹介

    ( Role: Sole author)

    日本核磁気共鳴学会  2025.2 

     More details

  • 化学便覧 基礎編 改訂6版

    日本化学会, 篠原, 久典( Role: Contributor二次元および多次元NMR)

    丸善出版  2021.1  ( ISBN:4621305212 )

     More details

    Total pages:1508   Language:Japanese  

    CiNii Books

    ASIN

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  • Encyclopedia of Biophysics "Protein NMR Resonance Assignment"

    Ikegami, T, Inagaki, F( Role: Contributor)

    https://doi.org/10.1007/978-3-642-35943-9_312-1  2021 

     More details

  • 化学と教育「核磁気共鳴NMRで飲み物を味わう」

    池上貴久( Role: Contributor)

    日本化学会  2020 

     More details

  • 生物物理「光化学系I-アナログフェレドキシン複合体の構造解析」

    武藤梨沙, 河合(久保田, 寿子, 池上貴久( Role: Joint author)

    日本生物物理学会  2019 

     More details

  • 無敵のバイオテクニカルシリーズ「タンパク質実験ノート(上、改訂第4版)タンパク質をとり出そう(抽出・精製・発現編)

    池上貴久( Role: Contributor高次構造解析のためのタンパク質の調製(NMR解析のためのタンパク質調製法))

    羊土社  2011.9 

     More details

  • やさしい原理からはいる タンパク質科学実験法2「タンパク質をみる –構造と挙動-」

    池上貴久, 藤原敏道( Role: Contributorタンパク質の同位体ラベルとNMR分光法)

    化学同人  2009.8 

     More details

  • 分光測定入門シリーズ第8巻「核磁気共鳴分光法」(日本分光学会編)

    池上貴久( Role: Contributorタンパク質のNMR)

    講談社  2009.7 

     More details

  • タンパク質の事典

    池上貴久( Role: ContributorNMRの原理, タンパク質の重水素化)

    朝倉書店  2008.7 

     More details

  • Zinc Finger Proteins -From Atomic Contact To Cellular Function

    池上 貴久( Role: ContributorThe Role of XPA in DNA Repair)

    Landes Bioscience, Kluwer Academic Pub.  2005.3 

     More details

  • 無敵のバイオテクニカルシリーズ「タンパク質実験ノート(上)抽出, 分離と組換えタンパク質の発現」

    池上貴久( Role: Contributor高次構造解析のためのタンパク質の調製(NMR解析のためのタンパク質調製法))

    羊土社  2004.4 

     More details

  • わかる実験医学シリーズ「タンパク質がわかる」

    池上貴久, 中川敦史( Role: Contributor原子レベルでの高次構造解析)

    羊土社  2003.8 

     More details

  • シリーズ分子生物学6巻「構造生物学」

    白川昌宏, 池上貴久( Role: ContributorDNA結合タンパク質のタンパク質工学)

    朝倉書店  1998.2 

     More details

  • 分子細胞生物学辞典

    池上 貴久( Role: Contributorβターン, βバレル構造, チョウ ファスマン法, 310ヘリックス, ロスマンフォールド)

    東京化学同人  1997.3 

     More details

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MISC

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Presentations

  • CPMGパルス系列におけるスピン状態に依存しないアーティファクトの補正方法

    池上貴久

    第63回NMR討論会(札幌)  2024.11 

     More details

    Event date: 2024.10 - 2024.11

    Language:Japanese   Presentation type:Oral presentation (general)  

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  • Analysis of the homodimeric structure of a D-Ala-D-Ala metallopeptidase, VanX, from vancomycin-resistant bacteria

    Takahisa Ikegami

    The 30th International Conference on Magnetic Resonance in Biological Systems (ICMRBS 2024)  2024.8 

     More details

    Event date: 2024.8

    Language:English   Presentation type:Oral presentation (general)  

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  • Methods of uniform or site-specific deuteration of proteins and their applications to NMR analyses Invited

    池上貴久

    J-PARC Workshop 2022 Deuterium Science Entering a New Phase  2023.1 

     More details

    Event date: 2023.1

    Language:English   Presentation type:Oral presentation (invited, special)  

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  • AX3スピン系は訳分からないけど、やはり「メチル基」様様 Invited

    池上貴久

    第61回NMR討論会チュートリアルコース  2022.11 

     More details

    Event date: 2022.11

    Language:Japanese   Presentation type:Oral presentation (invited, special)  

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  • Analysis of the homodimeric structure of a D-Ala-D-Ala metallopeptidase, VanX, from vancomycin-resistant bacteria Invited

    池上貴久

    The 7th International Symposium on Drug Discovery and Design by NMR第7回国際シンポジウム「NMR創薬」  2022.10 

     More details

    Event date: 2022.10

    Language:English   Presentation type:Oral presentation (invited, special)  

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  • CPMG pulse sequence that cancels artifacts independently of spin states for relaxation dispersion

    Takahisa Ikegami, Jun-ichi Kurita, Tsuyoshi Konuma

    22nd International Society of Magnetic Resonance Conference  2021.8 

     More details

    Event date: 2021.8

    Language:English   Presentation type:Poster presentation  

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  • 病気の原因となる大きな蛋白質を磁石で観る Invited

    池上貴久

    夢ナビライブ 2021  2021.7 

     More details

    Event date: 2021.7 - 2021.10

    Language:Japanese   Presentation type:Oral presentation (invited, special)  

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  • 溶液 NMR パルスシーケンスの実装と応用 Invited

    池上 貴久

    第 30 回 高分子学会 NMR 講座  2018.10 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • ヌクレオチド除去修復蛋白質の立体構造解析--XPAとRPA (第1部 DNA除去修復機構とその破綻)

    池上 貴久, 白川 昌宏

    蛋白質核酸酵素  2001.6 

     More details

    Language:Japanese  

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  • Molecular mechanisms and genetic diseases in DNA repair network. Structure determination of a DNA-repair protein by NMR.

    池上貴久, 白川昌宏

    蛋白質 核酸 酵素  2001.6 

     More details

    Language:Japanese  

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  • 蛋白質の磁場中での配向方法 -- とくに遷移金属を用いての構造情報の取得について Invited

    池上貴久

    The 19th Bruker-Biospin Users’ Meeting  2002 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Oral presentation (general)  

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  • 核磁気共鳴(NMR)による蛋白質とリガンドとの相互作用の解析 Invited

    池上 貴久, イケガミ タカヒサ

    大阪大学低温センターだより  2004.7 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Oral presentation (general)  

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  • 多次元NMRを短時間で測定する方法

    池上貴久

    分光研究  2004.8 

     More details

    Language:Japanese  

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  • 大腸菌による重水素・N15・C13ラベル化法 Invited

    池上貴久

    日本蛋白質科学会 蛋白質科学アーカイブ  2008 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Oral presentation (general)  

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  • SH2 domains may generally recognize a much wider region than the canonical phosphor-tyrosine International conference

    池上 貴久

    The 10th Japan-Korea Bilateral Symposium on Biological NMR  2013.7 

     More details

    Language:English   Presentation type:Oral presentation (invited, special)  

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  • 将来への方向性に沿った理想のNMR施設とは? Invited

    池上 貴久

    蛋白質研究所セミナー「世界をリードするNMRとその科学技術・社会へのインパクト」  2013.8 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Symposium, workshop panel (nominated)  

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  • 事故例から学ぶNMR, MRIに潜むさまざまな危険

    池上 貴久, イケガミ タカヒサ

    大阪大学低温センターだより  2009.4 

     More details

    Language:Japanese  

    談話室

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  • 磁石を使って蛋白質の構造や動きを観る Invited

    池上 貴久

    新潟大学 農学部 応用生命・食品科学セミナー I・集中講義(7.5 hr.)  2012.12 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • The analyses of protein structures, dynamics, and interactions by NMR Invited International conference

    池上 貴久

    Sonderforschungsbereich 642 (GTP- und ATP-abhängige Membranprozesse)  2013.1 

     More details

    Language:English   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • NMRの双極子相互作用をもとにした方向情報の取得とその応用 Invited

    池上 貴久

    日本生物物理学会北海道支部講演会  2013.2 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Symposium, workshop panel (public)  

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  • メチル基を通して巨大な分子を観る Invited

    池上 貴久

    第52回NMR討論会チュートリアルコース  2013.11 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • 不均一サンプリング法を利用した NMR 分解能の向上 Invited

    池上 貴久

    生物物理学会支部講演会  2014.1 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Symposium, workshop panel (nominated)  

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  • What determines the sensitivity? - the numbers of scans and sampling - Invited International conference

    池上 貴久

    蛋白研セミナー「非均一サンプリング NMR 測定の実際と生体高分子への応用 ~ 自在な実験デザインと研究展開 ~」  2014.6 

     More details

    Language:English   Presentation type:Oral presentation (invited, special)  

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  • 有機低分子・生体高分子NMRの測定およびデータ処理において留意したいパラメータ Invited

    池上 貴久

    第 15 回 若手 NMR 研究会  2014.7 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Symposium, workshop panel (nominated)  

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  • NMR基礎講座 交差相関緩和の基礎原理とTROSYなど生体高分子への応用

    池上 貴久

    NMR 学会誌 Vol.4  2013.10 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Oral presentation (general)  

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  • NMR Analyses Using Residual Dipolar Coupling

    長土居有隆, 池上貴久

    分光研究  2015.8 

     More details

    Language:Japanese  

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  • 磁石とラジオで分子の形を観る Invited

    池上 貴久

    横浜市立大学 学術院研究交流セミナー  2014.7 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Symposium, workshop panel (nominated)  

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  • Cooperativity of ligand-binding observed in the protein functions including signal transduction Invited International conference

    池上 貴久

    IPR seminar「The 11th Japan-Korea Bilateral Symposium on Biological NMR」  2014.12 

     More details

    Language:English   Presentation type:Oral presentation (invited, special)  

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  • Cooperativity observed in the protein functions of signal transduction Invited International conference

    池上 貴久

    The 4th International Symposium on Drug Discovery and Design by NMR  2015.2 

     More details

    Language:English   Presentation type:Oral presentation (invited, special)  

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  • 共分散法による NMR 間接測定軸の分解能の向上について Invited

    池上 貴久

    大阪大学蛋白質研究所セミナー「先端核磁気共鳴から展開する生命科学研究」  2015.4 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • Analysis of Artifacts Derived from Pulse Imperfections in CPMG Pulse Trains International conference

    池上 貴久

    The XXVIIth International Conference on Magnetic Resonance in Biological Systems  2016.8 

     More details

    Language:English   Presentation type:Poster presentation  

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  • Cooperativity observed in a signal transduction-related protein Invited International conference

    池上 貴久

    The 5th International Symposium on Drug Discovery and Design by NMR 第 5 回国際シンポジウム「NMR 創薬」  2016.8 

     More details

    Language:English   Presentation type:Oral presentation (general)  

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  • 基礎講座 3 : 生体系溶液 NMR の基礎 –プロダクトオペレータ- Invited

    池上 貴久

    第 17 回 若手 NMR 研究会  2016.9 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • NMR基礎講座 直積演算子(プロダクトオペレータ)の覚え方

    長土居 有隆, 池上 貴久

    NMR 学会誌 Vol.7  2016.10 

     More details

    Language:Japanese  

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  • NMR 教科書のここがよく分からない Invited

    池上 貴久

    第 54 回 NMR 討論会チュートリアルコース  2015.11 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • NMR による酵素のダイナミクスとプロトネーション Invited

    池上 貴久

    平成27年度第2回生物構造学研究会「中性子で観る水・生命体のダイナミクス」  2016.3 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Symposium, workshop panel (nominated)  

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  • フーリエ変換を工夫して NMR スペクトルをよみがえらせる Invited

    池上 貴久

    第 55 回 NMR 討論会チュートリアルコース  2016.11 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • 溶液 NMR でまずは二次元 HSQC をとってみる 〜 測定とプロセスの基礎 ~ Invited

    池上 貴久

    NMR セミナー「先端研究基盤共用促進事業(NMR 共用プラットフォーム)」  2017.1 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • NMR spin-relaxation analyses of larger molecules Invited

    池上 貴久

    RRR workshop 2017 Kyoto, Frontiers of NMR methods and their cutting edge applications  2017.2 

     More details

    Language:English   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • 緩和分散 CPMG 法におけるスピン状態に依存したアーティファクト削減の解析

    池上 貴久

    第56回NMR討論会  2017.11 

     More details

    Language:English   Presentation type:Poster presentation  

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  • NMR による蛋白質の立体構造解析では何が得意で逆に何が不得意か? Invited

    池上 貴久

    生命医科学研究科・医学研究科連携セミナー  2018.11 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Symposium, workshop panel (nominated)  

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  • A simple and effective way to suppress artifacts in CPMG experiments Invited International conference

    池上 貴久

    The 6th International Symposium on Drug Discovery and Design by NMR 第 6 回国際シンポジウム「NMR 創薬」  2018.11 

     More details

    Language:English   Presentation type:Oral presentation (general)  

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  • ベクトルモデルだけでは駄目なのか? Invited

    池上 貴久

    第 20 回 若手 NMR 研究会  2019.8 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Oral presentation (invited, special)  

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  • パルス不完全性を補償する 15N/13C-CPMG-HSQC パルス系列の開発

    池上 貴久

    第58回NMR討論会  2019.11 

     More details

    Language:English   Presentation type:Poster presentation  

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  • 蛋白質の NMR 信号の帰属における信頼性向上のための安定同位体標識法の開発 Amino acid-selective unlabeling for main-chain assignment Invited

    池上 貴久

    Yokohama NMR CLUB 2018  2018.8 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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  • 大腸菌発現系を用いた様々な特異的標識法の紹介 Invited

    池上 貴久

    平成 30 年度 日本分光学会 NMR 分光部会 集中講義「NMR 解析に向けた試料調製・標識・測定法〜基礎から最先端技術まで〜」  2018.10 

     More details

    Language:Japanese   Presentation type:Public lecture, seminar, tutorial, course, or other speech  

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Industrial property rights

Awards

  • 大阪大学楠本賞

    1991  

     More details

    Country:Japan

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  • Kusumoto-chancellor Prize

    1991  

     More details

Research Projects

  • 超分子複合体の静的高分解能構造解析で可視化する環境適応原理

    Grant number:23H04958  2023.4 - 2028.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  学術変革領域研究(A)

    栗栖 源嗣, 池上 貴久, 川本 晃大

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    Grant amount:\194740000 ( Direct Cost: \149800000 、 Indirect Cost:\44940000 )

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  • Structural Analysis of a Metabolic Enzyme Complex: Insights into Coupling between Glycolysis and Fermentation

    Grant number:23K05667  2023.4 - 2026.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

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    Grant amount:\4680000 ( Direct Cost: \3600000 、 Indirect Cost:\1080000 )

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  • 細胞膜で多彩に機能する有機化合物の合成化学的開発

    Grant number:22H02211  2022.4 - 2025.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    及川 雅人, 入江 一浩, 酒井 隆一, 池上 貴久, 入江 樂, 松永 智子

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    Grant amount:\17420000 ( Direct Cost: \13400000 、 Indirect Cost:\4020000 )

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  • 細胞膜で多彩に機能する有機化合物の合成化学的開発

    Grant number:23K23478  2022.4 - 2025.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    及川 雅人, 酒井 隆一, 池上 貴久, 入江 樂, 松永 智子, 塚野 千尋, 入江 一浩

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    Grant amount:\17420000 ( Direct Cost: \13400000 、 Indirect Cost:\4020000 )

    膜透過性化合物を利用した細胞内送達技術は、新しい薬物送達の開発につながる。しかし現存の膜透過性化合物には、透過後の挙動制御や細胞毒性などに問題があり、透過効率やin vivoでの適用に限界がある。
    申請者らは、細胞を致死させることなく高分子を細胞内に送達し得る天然の細胞透過ペプチドaculeine (ACU)を見出した。ACUは、カチオン性の長鎖ポリアミンと中分子ペプチドを持ち、それらが生体膜をかく乱するなどして、近傍の高分子を細胞内に送達する。本研究では、有機合成化学と細胞生物学の手法を用いてACUならびに類縁体を人為的に合成し、「活性構造」を明らかにするとともに細胞内の挙動を解析することにより、生体膜や受容体との新奇な相互作用の機構を紐解くための化学的研究を進めている。これにより、細胞に外部から働きかけて化合物を細胞内に送達する低毒性の新しいドラッグデリバリー素子や、シナプス受容体のモジュレーターの創製につなげる。
    本年度は、pACU-B (LCPA-W') の液相および固相合成に成功した。液相では13量体、固相では12量体LCPAである。また、ACU-D (LCPA-W'-TFPP) の固相合成にも取り組んでいる。現在はモノマーアナログの精製を行っているところである。ACU-B (LCPA-W'-AcuPep) については、クリックケミストリーによるLCPAとAcuPepのコンジュゲート化を進めている。このケースでは、clickable AcuPepを調製し、S-S結合の異性体を分離する。一方で、ACU-B-likeライブラリーを調製するため、複数のclickable LCPAの合成を行っている。

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  • 環境に対応して機能を変えるホモ多量体酵素の動的構造変化の解析

    Grant number:20K06509  2020.4 - 2023.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    池上 貴久

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    Grant amount:\4420000 ( Direct Cost: \3400000 、 Indirect Cost:\1020000 )

    代謝酵素の中には、通常はその本業を触媒しているが、あるきっかけにより別の機能を獲得するようなものがある。このような酵素は moon-lighting(副業)蛋白質と呼ばれており、グリセルアルデヒド3リン酸脱水素酵素(GAPDH)が、その一例としてよく知られている。
    <BR>
    細胞が老化してくると、活性酸素種が増え、それらが活性部位のシステイン残基を修飾する。また、老化により NAD が減少するので、補酵素である NAD が解離しはじめ、apo 体になる。これがきっかけとなって GAPDH は別の分子(蛋白質 Siah1 や mRNA など)と相互作用して別機能を獲得するようになると予想されている。しかし、その際の構造的な知見は全く得られていない。複合体の構造が一つもないことを考えると、相互作用は動的、遷移的であることが予想される。そのような特徴の相互作用を検出するため、筆者は NMR を使っている。
    <BR>
    この GAPDH の NMR 信号を帰属するために、2H, 15N, メチル基 13C/1H 特異的標識を行い、NMR のメチル TROSY 法を適用した結果、150 kDa という高分子量でありながら、非常に高分解能のスペクトルを得ることができた。そして各残基を変異することにより 10 個の Met および、17 個の Ile を帰属した。さらに、apo 状態の GAPDH に NAD, ATP, 酸化剤(H2O2, NOR3), 還元型グルタチオンを加え、NMR 信号の変化を見た。さらに thermal shift assay, 分析ゲル濾過 , mass-photometry を使って構造を解析した。その結果、apo 状態、低濃度 < 1 μM, 低温 4 度において、サブユニットが解離していることを示唆する結果が得られた。さらに ATP を加えると、これが促進された。

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  • Challenges to NMR structural analysis of higher molecular weight proteins by direct measurement of carbon nuclei

    Grant number:16K14683  2016.4 - 2020.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    Ikegami Takahisa

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    Grant amount:\3770000 ( Direct Cost: \2900000 、 Indirect Cost:\870000 )

    Analyses of proteins by nuclear magnetic resonance normally require assignment that determines the origins of signal peaks. However, the assignment becomes more difficult to achieve at higher pH conditions and for higher molecular weight proteins. In order to overcome this problem, the author tried shifting the pivot of sequential resonance assignment from the amide group 1H/15N to 1H/13C. The results showed that even with the most advanced NMR equipment, the 13C-FID sensitivity was still low and a concentration as high as 1 mM was required for analysis of high molecular weight proteins. However, 13C measurement is effective for samples with paramagnetic centers, such as metalloproteins, and intrinsically disordered proteins with no particular structure. Further progress is expected in the future with the development of pulse programs and hardware.

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  • Development of novel materials by design of artificial proteins

    Grant number:16H04779  2016.4 - 2019.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Tame Jeremy

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    Grant amount:\17680000 ( Direct Cost: \13600000 、 Indirect Cost:\4080000 )

    Several novel proteins have been created, and tested for their ability to self-assemble from separate subunits. Various polyoxometalate (POM) clusters and symmetrical artificial proteins of matching symmetry have been combined to build large-scale hybrid assemblies with a protein called Pizza, that we designed and described previously. The POM-Pizza interaction was measured using various biophysical techniques, and crystal structures of the complexes were solved. In a separate project, a novel lectin from a species of mussel was found to bind to the glycan of asialo-GM1. The crystal structure of this protein has been solved, and further work to develop a useful biomedical tool from this protein, by building larger networks with it, is underway.

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  • Analysis of the mechanism of protein aggregation at an atomic level and development of a method of stabilizing it by chemical modification

    Grant number:25440069  2013.4 - 2017.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    Ikegami Takahisa

      More details

    Grant amount:\5070000 ( Direct Cost: \3900000 、 Indirect Cost:\1170000 )

    There are many examples of proteins interacting with each other while maintaining their specific three-dimensional structures, and leading to aggregation. Such aggregation is also associated with many kinds of diseases. It is also one of the causes that hinder detailed spectroscopic analyses such as NMR. The purpose of this study is to study the physical mechanism by which such aggregation occurs spontaneously and to develop chemical modification methods that inhibit it. I have targeted VanX, an enzyme involved in vancomycin resistance in Enterococci. The tertiary structure as a dimer was analyzed mainly by NMR. As a result, it was shown that VanX aggregates to tetramers as the concentration increases. It was also found that the degree of aggregation changes depending on the solvent pH.

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  • The molecular basis of circadian clock in plants: The origin, evolution, diversity

    Grant number:25291075  2013.4 - 2017.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Ishiura Masahiro, Onai Kiyoshi, Mino Hiroyuki, Namba Keiichi, Ikegami Takahisa

      More details

    Grant amount:\17680000 ( Direct Cost: \13600000 、 Indirect Cost:\4080000 )

    From cyanobacteria to human, most organisms on the earth have the circadian clock. However, clock genes, essential genes for the clock, are not conserved during evolution of organisms. In this study, we analyzed the three circadian clocks from cyanobacteria, green algae, higher plants, and revealed common and different features of these clocks. This outcome contributes to understanding the evolution of circadian clocks.

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  • Comprehensive analysis of molecular interaction of ferredoxin and enzymes involved in redox metabolisms in chloroplast

    Grant number:24370021  2012.4 - 2016.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Hase Toshiharu, IKEGAMI Takahisa, KURISU Genji

      More details

    Grant amount:\18200000 ( Direct Cost: \14000000 、 Indirect Cost:\4200000 )

    We have been studying electron transfer between Fd and these enzymes by X-ray crystallography, NMR analysis and isothermal calorimetry to obtain an insight into electron partitioning in chloroplasts. In all cases, their protein-protein interactions are not so strong with Kd values around micro-molar to several tens micro-molar; a set of positively charged residues of the partner enzymes is closed to acidic residues of Fd in a spatially matching manner to produce an electrostatic interaction force. Whole acidic surface of Fd is not utilized for complex formation with partner enzymes and the interaction region appears to be at least partly unique for each enzyme. This topological variety of the molecular recognition between Fd and partner enzymes would be significant for function of Fd as a hub protein in a network of redox metabolisms.We further found the intermolecular interaction of some Fd-dependent enzymes with Fd varied when each enzyme was bound to their substrate.

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  • NMR analysis of amyloid beta-oligomer by using molecular chaperone encapsulation system.

    Grant number:23570192  2011 - 2013

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    MASARU Hoshino, IKEGAMI Takahisa

      More details

    Grant amount:\5070000 ( Direct Cost: \3900000 、 Indirect Cost:\1170000 )

    Nuclear magnetic resonance spectroscopy is a powerful tool for the analysis of protein structure and dynamics in solution. This technique is, however, not able to analyze aggregated proteins and proteins which is in equilibrium in association and dissociation. To circumvent this major disadvantage, it is effective to encapsulate the target protein into the 'cage' composed of molecular chaperone from Escherichia coli. As a first step of the development of molecular chaperone encapsulating system, the long term stability of the molecular chaperone capsule was analyzed by using a green fluorescence protein as a model substrate.

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  • Molecular design of nylon oligomer degradation enzyme and its application to bioproduction

    Grant number:22360350  2010.4 - 2014.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    NEGORO Seiji, TAKEO Masahiro, KATO Dai-ichiro, HIGUCHI Yoshiki, SHIBATA Naoki, GOTO Yuji, IKEGAMI Takahisa, SHIGETA Yasuteru, KAMIYA Katsumasa

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    Grant amount:\19370000 ( Direct Cost: \14900000 、 Indirect Cost:\4470000 )

    Nylon hydrolase is a member of the N-terminal nucleophile hydrolase superfamily that is responsible for the degradation of nylon-6. X-ray crystallographic analysis revealed that the enzyme constitute four identical heterodimers, which resulted from the autoprocessing of the precursor protein (36 kDa). The catalytic residue of NylC was identified as the N-terminal Thr-267 of the 9-kDa subunit. Amino acid mutations at subunit interfaces of the tetramer were observed to drastically alter the thermostability of the protein. In particular, four mutations (D122G/H130Y/D36A/E263Q) of wild-type NylC enhanced the protein thermostability by 36 oC.

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  • Development of an artificial hyperthermophilic cellulase toward a hydrolysis of crystalline cellulose.

    Grant number:22570128  2010 - 2012

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    UEGAKI Koichi, NAKAMURA Tsutomu, IKEGAMI Takahisa

      More details

    Grant amount:\4550000 ( Direct Cost: \3500000 、 Indirect Cost:\1050000 )

    The artificial hyperthermophilic cellulase was created by adding a hyperthermophilic carbohydrate-binding module (CBM) of chitinase from P. furiosus to the C-terminal region of hyperthermophilic cellulase of P. horikoshii. In this project, the effect of l

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  • Structural analysis of the transient state of an enzyme active site using NMR relaxation dispersion

    Grant number:21570170  2009 - 2011

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    IKEGAMI Takahisa

      More details

    Grant amount:\4680000 ( Direct Cost: \3600000 、 Indirect Cost:\1080000 )

    An enzyme chitinase was aligned along the static magnetic field using Pf1-phage or acrylamide gel as an alignment medium. In this state residual dipolar coupling was observed, confirming that the system was effective for the analysis. To further apply the relaxation dispersion method to the alignment system, a complex system which was well known to be in a conformational exchange was used. Upon changing the stoichiometry in the complex, it was observed that the residual dipolar coupling also changed accordingly.

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  • 核磁気共鳴による藍色細菌時計蛋白質の相互作用とダイナミクスの研究

    Grant number:19042016  2007 - 2008

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究

    池上 貴久

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    Grant amount:\6200000 ( Direct Cost: \6200000 )

    近年、生物時計をもつ唯一の原核生物である藍色細菌において、時計に関する蛋白質KaiA, KaiB, KaiCの結晶構造が決定された。興味深いことに、よく知られている遺伝子調節の関与なしに、これらの蛋白質とATPのみで24時間のリズムがin vitroで生じる。本研究の目的は、24時間周期の鍵となるこれら3種類の蛋白質どうしの相互作用を核磁気共鳴(NMR)を用いて直接に原子レベルでリアルタイム観測し、時計発振の基本的メカニズムを解明することである。^2H,^<15>N,^<13>Cで標識したKaiA、KaiB、あるいは、KaiCを調製し、二次元NMR実験である^1H-^<15>N CRINEPTスペクトルを測定した。さらにメチル基のみを^<13>C,^1Hで標識し、それ以外の核を^<12>C,^2Hで標識した試料を調製した。この試料では、メチル基からの信号のみをメチルTROSY法を利用して測定できるので、KaiCのような超高分子量との複合体でも対応できる。KaiCにはリン酸化部位が二カ所あり、それぞれがリン酸化される順序が決まっている。そして、そのリン酸化の順序が周期の進行に同期している。そこで、それぞれのリン酸化状態を模倣した変異体を作成し、それぞれがKaiAあるいはKaiBとどのように相互作用するかを観測した。その結果、明らかにKaiCのリン酸化状態に依存してKaiB-KaiC間の相互作用が変化することが分かり、その相互作用の強さは、24時間周期の進行におけるKaiCのリン酸化、脱リン酸化の順序とほぼ一致することが見出された。一方、KaiAとKaiCの間の相互作用は、KaiCのリン酸化状態には依存しなかった。以上より、24時間周期において、KaiA, KaiB, KaiC蛋白質どうしの相互作用がどのように変化したかを原子レベルで観測でき、立体構造をもとに生物時計のメカニズムを議論することが出来た。

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  • 運動する細胞の先端に形成される浸潤装置複合体の構造と機能

    Grant number:18054022  2006 - 2007

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究

    村井 稔幸, 池上 貴久, 保坂 晴美

      More details

    Grant amount:\7000000 ( Direct Cost: \7000000 )

    細胞運動は、癌細胞の浸潤や免疫系細胞の炎症部位への浸潤などにおいて重要である。われわれは、細胞接着レセプターCD44が、浸潤性細胞の運動先端部に集積し、膜型メタロプロテアーゼにより切断を受けること、そして、その現象が、細胞運動の駆動力を発生させることを見出した。本研究課題は、これらの独自の研究成果に基づき、浸潤装置複合体の構造と機能を明らかにすることにより、細胞運動・浸潤のメカニズムを解明することを目指した。そして、次の点について、細胞の運動先端部位に形成される浸潤装置複合体の構造と機能の解明を進めた。機能面では、臨床的に癌組織で顕著に検出される接着レセプターCD44のリガンドであるピアルロン酸の低分子量化が、浸潤性癌細胞が産生するピアルロン酸分解酵素・ヒアルロニダーゼの作用によりオートクリン様の機序で起こっており、それが浸潤装置複合体の構成を変化させることにより、細胞運動性を亢進することを明らかにした。また、癌細胞に多く発現する上皮成長因子受容体からのシグナルによっても、CD44の機能による癌細胞の運動性が亢進し、そのときに浸潤装置複合体がダイナミックに作動していることを明らかにした。構造面では、浸潤装置構成分子の大量発現、および、高純度精製を進め、溶液NMRなどによる構造解析を行い、フレキシブルに動く構造を有することを見出した。以上、CD44を中心とした細胞運動・浸潤の重要な機能調節機構が明らかとなった。

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  • 重水素交換によるプロトカドヘリンCNR-EC1とインテグリンとの相互作用の解析

    Grant number:17048014  2005 - 2006

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究

    池上 貴久, 八木 健

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    Grant amount:\5600000 ( Direct Cost: \5600000 )

    CNRは、よく知られた細胞接着分子である古典的カドヘリンとは異なり、脳神経系において特異的に発現し、免疫系と同様に体細胞突然変異を通して、多様化組織化の機能をもつ多様化膜分子群として注目されている。そのCNRのEC1ドメインをNMRで解析した。低濃度、高pHというNMR測定にとっては不利な条件であったため、距離情報や角度情報だけでなく、残余双極子相互作用から得た方向情報も加えて立体構造の精密化を行った。古典的キドヘリンの立体構造と比較してみると、全体の構造については似ていたが、機能に関わる重要な部位でかなりの相違が見られた。例えば、古典的カドヘリンにおいて相手方分子のN末端領域を収容するための疎水性ポケットが存在しないこと、また、インテグリンと相互作用すると予想されるRGD配刻を含むループ部分が存在することなどが挙げられる。上記の相違点は、古典的カドヘリンとプロトカドヘリンの機能の違いに関わる部位と予想されたので、それを追求するための機能実験を行った。N-cadherinのEC1ドメインをCNRのEC1に置換した蛋白賛は凝集活性を示さなかった。このことから、CNR-EC1はN-cadherinのEC1とは異なり、同種親和性がないことが明らかとなった。これは、上記のCNR-EC1には疎水性ポケットが存在しないことをよく説明している。また、インテグリンを生やした動物細胞はCNR-EC1と接着した。以上より、CNR-EC1は古典的カドヘリンとは異なり、同種親和性ではなく、そのRGD配列でのインテグリンとの異種親和性を通して、脳神経系の形成に寄与していることが示唆された。

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  • 新規カドヘリンファミリーCNR‐EC1のReelin相互作用による構造変化の解析

    Grant number:16048218  2004

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究

    池上 貴久, 八木 健

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    Grant amount:\2900000 ( Direct Cost: \2900000 )

    脳神経系も免疫系と同様に、多様化、組織化、記憶の機能をもつことから、脳神経系に関わる多様化分子が存在する。そのような分子の一つに、神経系のシナプス部位で特異的に発現し、体細胞突然変異を起こす細胞接着分子CNR(Cadherin-related neuronal receptor)が挙げられる。CNRはCadherin-super familyの一つで、細胞外に6個のカドヘリンドメイン(EC)、1回膜貫通領域、および細胞質領域からなる。
    低濃度0.1mM、高pH8というNMR測定にとっては不利な条件ではあったが、EC1ドメイン(104残基)の立体構造を決定した。古典的N-カドヘリンと比較してみると、全体のフォールドについては、βシートからなるGreek-keyトポロジーという点では似ていた。しかし、機能に関わる重要な部位で、かなりの相違が見られた。例として、1、古典的カドヘリン同士で接着するのに関わるN末端領域、2、古典的カドヘリンにおいて前記N末端領域を収容するための相手方分子の疎水性部分および塩橋を組む部分、3、CNR-EC1を含むプロトカドヘリンだけに存在する二つのシステイン残基Cys-70とCys-76がジスルフィド結合を組んでいる点、4、インテグリンβ1と相互作用すると予想されているRGD配列(45-47)を含むループ部分、などが挙げられ、いずれも古典的カドヘリンとプロトカドヘリンの機能の違いに関わる部位である。さらに、研究分担者らは、このECIドメインがインテグリンβ1と相互作用し、細胞接着活性をもつこと、CNRの細胞外領域が、Pcdhγの細胞外領域と相互作用し、この相互作用がCNRを細胞膜上へ発現させるのに重要な働きをしていることを見出した。これらの相互作用は、古典的カドヘリンとは異なるため、立体構造の違いが相互作用の違いに反映されていると見ている。

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  • Molecular machinery regulating energy and metabolic networks in plant cells

    Grant number:15GS0320  2003 - 2007

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Creative Scientific Research

    HASE Toshiharu, TAKAO Toshifumi, KURISU Genji, OOSAWA Kenji, IKEGAMI Takahisa

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    Grant amount:\327860000 ( Direct Cost: \252200000 、 Indirect Cost:\75660000 )

    Plants synthesize various biomaterials through the reductive assimilation of inorganic carbon and nitrogen compounds. In these metabolic processes, an electron carrier protein, ferredoxin (Fd) plays a main role as an electron donor in the networks of energy and metabolic pathways. This study focused structures and functions of molecular machineries in these networks. Three projects were planed; 1) elucidation-of redox cascades via Fd in chloroplasts and nonphotosynthetic plastids, 2) determination of the structures of electron transfer complexes between Fd and partner enzymes, and 3) study of regulatory basis of these network in light of the electron partitioning.
    Following results have been obtained. 1) Structures of leaf-type Fd, FNR and their complex, root-type Fd, FNR and their complex, SiR, and complex of Fd and SiR were determined by x-ray crystallographic analysis. In these 3 complexes, different molecular surface of Fd were contributed as the area for the interaction of each partner enzyme. The distances between redox centers in the complexes are different, but a through-space electron transfer seems to operate in both cases. 2) Protein-protein interaction in the complexes of Fd: FNR and Fd: SiR were elucidated by NMR analysis and the molecular recognition in solution state agrees well with that in crystal. 3) Knock-out mutant of FNR and knock-down mutant of Fd in Arabidopsis were selected. The resulting mutants, in which amounts of FNR and Fd and sub-chloroplast distribution of FNR were changed, showed an alteration in the electron partitioning between carbon and nitrogen assimilation, decrease in non-cyclic electron transfer level, and increase in reducing state level of photosystem II. These phenomena indicated the absolute amount of Fd and FNR, and their ratio are crucial factors for determination of electron availability and partitioning in chloroplasts.

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  • 酸化DNA修復酵素MutM,OGG1,MTH1の立体構造解析

    Grant number:11146213  1999

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究(A)

    池上 貴久, 白川 昌宏

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    Grant amount:\2000000 ( Direct Cost: \2000000 )

    生体内においてDNAは、通常の代謝活動によって発生する活性酸素によって損傷を受ける。その中でもグアニン塩基の酸化によって生じる8-オキソグアニンは、強力な突然変異原性をもつ。本研究では、DNA中の8-オキソグアニンの除去を行う、枯草菌由来のMutM、そのヒトホモログであるOGG1、さらに、ヌクレオチドプール内の8-オキソグアニンヌクレオチドの分解を行うMutTのヒトホモログhMTH1などの修復酵素の立体構造を核磁気共鳴法(NMR)により解析した。
    まず、hMTH1においては、安定同位体である^<15>N,^<13>C核を導入し、多次元NMR測定により1,955個の距離情報、26個の水素結合情報、65個の主鎖二面角度情報を得た。これらの情報を基にsimulated annealing計算を行い、hMTH1蛋白質の立体構造を決定した(主鎖標準偏差=0.7Å)。その立体構造においては、平行βシートと逆平行βシートが並んで一枚の大きなシートを形成しており、そのシートを長いループで繋がれた2本のヘリックスが挟むように配置していた。さらに基質類似体との相互作用部位を化学シフト摂動法により解析した結果、基質は活性部位を考えられるMutTモチーフ周辺とヘリックスIIのN末端周辺と相互作用していることが分かった。次に、MutMは、単独では十分な溶解度を示さなかったため、DNAと複合体を形成させたところ測定に可能な条件を見い出した。MutM-DNA複合体は分子量が40kDaと非常に大きいため、測定感度が著しく低い。そこで蛋白質の重水素と、TROSY法を使用することにより主鎖原子核の部分的な連鎖帰属を行った。また、OGG1については、精製系を確立し二次元NMRスペクトルを測定したところ安全な構造をもたない部分があるので、プロテアーゼによる限定分解を行っている。

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  • ヒトXPA蛋白質のRPA,及び損傷DNAとの複合体の立体構造解析

    Grant number:10165216  1998

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究(A)

    池上 貴久, 白川 昌宏

      More details

    Grant amount:\1900000 ( Direct Cost: \1900000 )

    1、 DNA、RPA70と相互作用する部位の決定
    核磁気共鳴の化学シフト摂動実験法により、ヒト遺伝子修復系蛋白質XPAの中央ドメインが、RPAの単鎖DNA結合ドメイン(RPA70_<181-422>)、あるいは、cisplatinによる損傷24-mer二本鎖DNAと結合する部位を同定した。その結果、亜鉛含有サブドメインはRPA70_<181-422>と相互作用し、C末側サブドメインのくぼみはDNAと相互作用することが分かった。従来より、転写因子などのzinc-fingerと核酸が相互作用する例が多く見い出されているが、XPAの亜鉛含有サブドメインは、蛋白質と相互作用する数少ない例の一つである。亜鉛含有サブドメインが負に帯電していることからも、DNAと静電的に反発しあうと推測できる。一方、DNAと相互作用するC末側サブドメインのくぼみは、ほぼDNAの直径と同じ大きさをもち、表面が正に帯電していることから、当結果と矛盾しないといえる。
    2、 運動性の解析
    アミド^<15>N核の磁化の緩和時間の測定と解析から、XPA中央ドメインの分子全体および分子内部の運動性を解析した。その結果、分子全体の溶液内での回転拡散には異方性が存在することが分かった(回転拡散テンソルの主値の比率が1.38)。構造決定された分子座標の慣性テンソルの異方性は回転拡散テンソルの異方性とよく一致した。その異方性も考慮した内部運動の解析からC末側サブドメインのくぼみ領域が非常に柔軟であることが分かった。このくぼみの柔軟性は、XPA蛋白質が構造の異なるさまざまなDNA損傷に適応して結合し、それらを認識するために必要であると考察される。

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Social Activities

  • 病気の原因となる大きな蛋白質を磁石で観る

    Role(s): Appearance, Lecturer, Advisor

    Frompage  夢ナビライブ2021  2021.7 - 2021.10

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    Type:Citizen’s meeting/Assembly

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  • 蛋白質の立体構造から薬を創る

    Role(s): Lecturer

    高大連携事業  自己形成プログラム(金沢高校リレー講座)講義  2018.10

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    Type:Visiting lecture

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  • 巨大磁石でタンパク質分子の立体構造を見る

    Role(s): Lecturer, Demonstrator

    Frompage  夢ナビ 2017  2017.7

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    Type:Internet

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  • タンパク質の形を磁石で観て薬を創る

    Role(s): Lecturer

    明治学院高校 出張模擬授業  2015.12

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    Type:Visiting lecture

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  • 世界最高峰の実験機器を体験!NMR を使って様々な現象を謎解きしてみよう!

    Role(s): Editer, Lecturer, Demonstrator

    文科省  ひらめき・ときめきサイエンス  2015.8

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    Type:Seminar, workshop

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  • 巨大な磁石でタンパク質分子の形を見る

    Role(s): Lecturer, Demonstrator

    Frompage  夢ナビ 2015  2015.7

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    Type:Internet

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  • 磁石で分子や体内を観る -- NMRやMRIの原理や応用 --

    Role(s): Lecturer

    理化学研究所 横浜市立大学  理化学研究所 横浜市立大学 一般公開  2014.9

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    Type:University open house

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Media Coverage

  • 未来の医療に役立つ情報を求め巨大装置 NMR でタンパク質を解析 Newspaper, magazine

    株式会社スクールパートナーズ  高校生新聞 12 月号  2018.12

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