2025/06/18 更新

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アリタ　キョウヘイ
有田 恭平
Kyohei Arita
所属
生命医科学研究科 生命医科学専攻 教授
理学部 理学科
職名
教授
連絡先
メールアドレス
ホームページ
http://www-mls.tsurumi.yokohama-cu.ac.jp/xtal-mls/members/kyouhei/
プロフィール

【研究概要】

論文引用情報はコチラ: Google scholar,  Web Of Science

哺乳類のDNAメチル化は細胞の遺伝子発現パターンを定義し、細胞形質を決めるエピジェネティックな情報です。個体の生涯を通して細胞が形質を保ったまま増殖するためには、細胞が獲得したDNAメチル化の情報が次世代の細胞に正確に受け継がれる必要があります。これをDNA維持メチル化と言います。DNA維持メチル化の破綻は、異常な遺伝子発現やゲノム不安定化をもたらし、がんや精神疾患など様々な疾病との関連が報告されています。

DNA維持メチル化ではDNAメチル化酵素DNMT1と、その呼び込み因子UHRF1の2つタンパク質が必須因子として共同的に働きます。UHRF1とDNMT1を中心に、DNA維持メチル化を制御する生体分子複合体をクライオ電子顕微鏡単粒子解析、X線結晶構造解析, X線溶液散乱, NMR, 高速AFMを用いた複合的な構造生命科学研究で解析し、DNA維持メチル化の分子機構の全容解明を目指します。また、がんの薬剤開発に向けたDNAメチル化を制御する薬剤の探索と開発によりエピゲノム創薬を目指しています。

【略歴】

  • 2000年-2006年 横浜市立大学 生体超分子システム科学専攻 博士(理学) (PI: 佐藤衛 教授).
  • 2005年より学振特別研究員DC2.
  • 2006年-2009年 京都大学 工学研究科 学振特別研究員(PD) (PI:白川昌宏 教授).
  • 2010年-2013年 京都大学 工学研究科 助教 (PI:白川昌宏 教授).
  • 2013年‐2021年 横浜市立大学 生命医科学研究科 准教授 (PI).
  • 2014年‐2018年 JSTさきがけ「ライフサイエンスの革新を目指した構造生命科学と先端的基盤」研究員
  • 2017年‐2018年 九州大学生体防御研究所 防御分子構築学分野 客員准教授
  • 2021年より 横浜市立大学 生命医科学研究科 構造生物学研究室 教授.

キーワード：構造生命科学, クロマチン, エピジェネティクス, DNAメチル化

【代表論文】

  • Wassing IE, et al., #Arita K (責任著者), #Funabiki H. CDCA7 is an evolutionarily conserved hemimethylated DNA sensor in eukaryotes. Science Advances 2024 (Cryo-EM)
  • Hata K, et al., Arita K (責任著者). Structural basis for the unique multifaceted interaction of DPPA3 with the UHRF1 PHD finger. Nucleic Acids Res. 2022 (NMR)
  • Kikuchi A, et al., Arita K (責任著者). Structural basis for activation of DNMT1. Nat Commun (featured article). 2022 (Cryo-EM, SAXS)
  • Kori S, et al., Arita K (責任著者). Structure-based screening combined with computational and biochemical analyses identified the inhibitor targeting the binding of DNA Ligase 1 to UHRF1. Bioorg Med Chem. 2021 (X-ray crystallography)
  • Kori S, et al., Arita K (責任著者). Serine 298 Phosphorylation in Linker 2 of UHRF1 Regulates Ligand-Binding Property of Its Tandem Tudor Domain. J Mol Biol. 2020 (SAXS, MD)
  • Nishiyama A, et al., Arita K (責任著者), Leonhardt H, Nakanishi M. Two distinct modes of DNMT1 recruitment ensure stable maintenance DNA methylation. Nat Commun. 2020 (X-ray crystallography, SAXS)
  • Kori S, et al., Arita K (責任著者). Structure of the UHRF1 Tandem Tudor Domain Bound to a Methylated Non-histone Protein, LIG1, Reveals Rules for Binding and Regulation. Structure. 2019 (X-ray crystallography, SAXS, HS-AFM)
  • Ishiyama S, et al., Arita K (責任著者), Nakanishi M. Structure of the Dnmt1 Reader Module Complexed with a Unique Two-Mono-Ubiquitin Mark on Histone H3 Reveals the Basis for DNA Methylation Maintenance. Mol Cell.  (featured article). 2017 (X-ray crystallography)
  • Arita K, et al., Shirakawa M. Recognition of modification status on a histone H3 tail by linked histone reader modules of the epigenetic regulator UHRF1. PNAS 2012 (X-ray crystallography, SAXS, NMR)
  • Arita K, et al., Shirakawa M. Recognition of hemi-methylated DNA by the SRA protein UHRF1 by a base-flipping mechanism. Nature. 2008 (X-ray crystallography)
  • Arita K, et al., Sato M. Structural basis for histone N-terminal recognition by human peptidylarginine deiminase 4. PNAS 2006 (X-ray crystallography)
  • Arita K, et al., Sato M. Structural basis for Ca(2+)-induced activation of human PAD4. Nat Struct Mol Biol. 2004 (X-ray crystallography)

 【主な受賞歴】

  • 令和4年度横浜市立大学理事長・学長賞 優秀賞 (2023年)
  • 平成29年度横浜市立大学 学長奨励賞 (2018年)
  • 平成27年度文部科学大臣賞若手科学者賞（2015年）
  • 第9回日本エピジェネティクス研究会奨励賞受賞 (2015年）
  • 第4回日本エピジェネティクス研究会年会長賞受賞 (2010年)

 【研究室ウェブサイト】https://www-user.yokohama-cu.ac.jp/~aritak7225/

 

外部リンク

学位

  • 博士（理学） （ 横浜市立大学 ）

研究キーワード

  • X線溶液散乱

  • X線結晶構造解析

  • クライオ電子顕微鏡単粒子解析

  • UHRF1

  • ITC

  • ヒストン修飾

  • 翻訳後修飾

  • シトルリン化

  • ユビキチン化

  • DNAメチル化

  • DNMT1

  • 構造生命科学

  • エピジェネティクス

  • DNA維持メチル化

研究分野

  • ライフサイエンス / 分子生物学

  • ライフサイエンス / 生物物理学

  • ライフサイエンス / 構造生物化学

学歴

  • 横浜市立大学   総合理学研究科   生体超分子システム科学専攻 (指導教員:佐藤衛)

    2003年4月 - 2006年3月

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    国名： 日本国

    備考： 博士課程後期

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経歴

  • 横浜市立大学   理学部 理学科 生命医科学研究科 生命医科学専攻   教授

    2021年4月 - 現在

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  • 九州大学   生体防御研究所 防御分子構築学分野   客員准教授

    2016年4月 - 2018年3月

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  • さきがけ「ライフサイエンスの革新を目指した構造生命科学と先端的基盤技術」   (兼務)

    2014年10月 - 2018年3月

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  • 横浜市立大学   理学部 理学科 生命医科学研究科 生命医科学専攻   准教授

    2013年4月 - 2021年3月

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  • 京都大学大学院   工学研究科 分子工学専攻   助教（PI:白川昌宏）

    2010年7月 - 2013年3月

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  • 京都大学

    2009年4月 - 2010年6月

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  • 日本学術振興会特別研究員 (PD) (PI:白川昌宏)

    2006年4月 - 2009年3月

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  • 日本学術振興会特別研究員 (DC2) (PI:佐藤衛)

    2005年4月 - 2006年3月

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▼全件表示

所属学協会

論文

  • CDCA7 is an evolutionarily conserved hemimethylated DNA sensor in eukaryotes. 国際誌

    Isabel E Wassing, Atsuya Nishiyama, Reia Shikimachi, Qingyuan Jia, Amika Kikuchi, Moeri Hiruta, Keita Sugimura, Xin Hong, Yoshie Chiba, Junhui Peng, Christopher Jenness, Makoto Nakanishi, Li Zhao, Kyohei Arita, Hironori Funabiki

    Science advances   10 ( 34 )   eadp5753   2024年8月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Mutations of the SNF2 family ATPase HELLS and its activator CDCA7 cause immunodeficiency, centromeric instability, and facial anomalies syndrome, characterized by DNA hypomethylation at heterochromatin. It remains unclear why CDCA7-HELLS is the sole nucleosome remodeling complex whose deficiency abrogates the maintenance of DNA methylation. We here identify the unique zinc-finger domain of CDCA7 as an evolutionarily conserved hemimethylation-sensing zinc finger (HMZF) domain. Cryo-electron microscopy structural analysis of the CDCA7-nucleosome complex reveals that the HMZF domain can recognize hemimethylated CpG in the outward-facing DNA major groove within the nucleosome core particle, whereas UHRF1, the critical activator of the maintenance methyltransferase DNMT1, cannot. CDCA7 recruits HELLS to hemimethylated chromatin and facilitates UHRF1-mediated H3 ubiquitylation associated with replication-uncoupled maintenance DNA methylation. We propose that the CDCA7-HELLS nucleosome remodeling complex assists the maintenance of DNA methylation on chromatin by sensing hemimethylated CpG that is otherwise inaccessible to UHRF1 and DNMT1.

    DOI： 10.1126/sciadv.adp5753

    PubMed

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  • Structural basis for the unique multifaceted interaction of DPPA3 with the UHRF1 PHD finger 査読

    Keiichi Hata, Naohiro Kobayashi, Keita Sugimura, Weihua Qin, Deis Haxholli, Yoshie Chiba, Sae Yoshimi, Gosuke Hayashi, Hiroki Onoda, Takahisa Ikegami, Christopher B Mulholland, Atsuya Nishiyama, Makoto Nakanishi, Heinrich Leonhard, Tsuyoshi Konuma, Kyohei Arita

    50 ( 21 )   12527 - 12542   2022年11月

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    担当区分：最終著者,　責任著者   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/nar/gkac1082

    PubMed

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  • Structural basis for activation of DNMT1 査読 国際誌

    Amika Kikuchi, Hiroki Onoda, Kosuke Yamaguchi, Satomi Kori, Shun Matsuzawa, Yoshie Chiba, Shota Tanimoto, Sae Yoshimi, Hiroki Sato, Atsushi Yamagata, Mikako Shirouzu, Naruhiko Adachi, Jafar Sharif, Haruhiko Koseki, Atsuya Nishiyama, Makoto Nakanishi, Pierre-Antoine Defossez, Kyohei Arita

    Nature Communications   13 ( 1 )   7130 - 7130   2022年11月

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    担当区分：最終著者,　責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/s41467-022-34779-4

    PubMed

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    その他リンク： https://www.nature.com/articles/s41467-022-34779-4

  • Structure-based screening combined with computational and biochemical analyses identified the inhibitor targeting the binding of DNA Ligase 1 to UHRF1 査読

    Satomi Kori, Yuki Shibahashi, Toru Ekimoto, Atsuya Nishiyama, Sae Yoshimi, Kosuke Yamaguchi, Satoru Nagatoishi, Masateru Ohta, Kouhei Tsumoto, Makoto Nakanishi, Pierre-Antoine Defossez, Mitsunori Ikeguchi, Kyohei Arita

    52   116500 - 116500   2021年12月

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    担当区分：最終著者,　責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.bmc.2021.116500

    PubMed

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  • Serine 298 Phosphorylation in Linker 2 of UHRF1 Regulates Ligand-Binding Property of Its Tandem Tudor Domain 査読

    Satomi Kori, Tomohiro Jimenji, Toru Ekimoto, Miwa Sato, Fumie Kusano, Takashi Oda, Motoko Unoki, Mitsunori Ikeguchi, Kyohei Arita

    Journal of Molecular Biology   14 ( 432 )   59 - 77   2020年5月

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    担当区分：最終著者,　責任著者   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Elsevier BV  

    DOI： 10.1016/j.jmb.2020.05.006

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  • Two distinct modes of DNMT1 recruitment ensure stable maintenance DNA methylation. 査読 国際誌

    Atsuya Nishiyama, Christopher B Mulholland, Sebastian Bultmann, Satomi Kori, Akinori Endo, Yasushi Saeki, Weihua Qin, Carina Trummer, Yoshie Chiba, Haruka Yokoyama, Soichiro Kumamoto, Toru Kawakami, Hironobu Hojo, Genta Nagae, Hiroyuki Aburatani, Keiji Tanaka, Kyohei Arita, Heinrich Leonhardt, Makoto Nakanishi

    Nature communications   11 ( 1 )   1222 - 1222   2020年3月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Stable inheritance of DNA methylation is critical for maintaining differentiated phenotypes in multicellular organisms. We have recently identified dual mono-ubiquitylation of histone H3 (H3Ub2) by UHRF1 as an essential mechanism to recruit DNMT1 to chromatin. Here, we show that PCNA-associated factor 15 (PAF15) undergoes UHRF1-dependent dual mono-ubiquitylation (PAF15Ub2) on chromatin in a DNA replication-coupled manner. This event will, in turn, recruit DNMT1. During early S-phase, UHRF1 preferentially ubiquitylates PAF15, whereas H3Ub2 predominates during late S-phase. H3Ub2 is enhanced under PAF15 compromised conditions, suggesting that H3Ub2 serves as a backup for PAF15Ub2. In mouse ES cells, loss of PAF15Ub2 results in DNA hypomethylation at early replicating domains. Together, our results suggest that there are two distinct mechanisms underlying replication timing-dependent recruitment of DNMT1 through PAF15Ub2 and H3Ub2, both of which are prerequisite for high fidelity DNA methylation inheritance.

    DOI： 10.1038/s41467-020-15006-4

    PubMed

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  • Structure of the UHRF1 Tandem Tudor Domain Bound to a Methylated Non-histone Protein, LIG1, Reveals Rules for Binding and Regulation. 査読 国際誌

    Satomi Kori, Laure Ferry, Shohei Matano, Tomohiro Jimenji, Noriyuki Kodera, Takeshi Tsusaka, Rumie Matsumura, Takashi Oda, Mamoru Sato, Naoshi Dohmae, Toshio Ando, Yoichi Shinkai, Pierre-Antoine Defossez, Kyohei Arita

    Structure (London, England : 1993)   27 ( 3 )   485 - 496   2019年3月

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    担当区分：最終著者,　責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    The protein UHRF1 is crucial for DNA methylation maintenance. The tandem Tudor domain (TTD) of UHRF1 binds histone H3K9me2/3 with micromolar affinity, as well as unmethylated linker regions within UHRF1 itself, causing auto-inhibition. Recently, we showed that a methylated histone-like region of DNA ligase 1 (LIG1K126me2/me3) binds the UHRF1 TTD with nanomolar affinity, permitting UHRF1 recruitment to chromatin. Here we report the crystal structure of the UHRF1 TTD bound to a LIG1K126me3 peptide. The data explain the basis for the high TTD-binding affinity of LIG1K126me3 and reveal that the interaction may be regulated by phosphorylation. Binding of LIG1K126me3 switches the overall structure of UHRF1 from a closed to a flexible conformation, suggesting that auto-inhibition is relieved. Our results provide structural insight into how UHRF1 performs its key function in epigenetic maintenance.

    DOI： 10.1016/j.str.2018.11.012

    PubMed

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  • Structureof the Dnmt1 Reader Module Complexed with a Unique Two-Mono-Ubiquitin Mark on Histone H3 Reveals the Basis for DNA Methylation Maintenance 査読

    Satoshi Ishiyama, Atsuya Nishiyama, Yasushi Saeki, Kei Moritsugu, Daichi Morimoto, Luna Yamaguchi, Naoko Arai, Rumie Matsumura, Toru Kawakami, Yuichi Mishima, Hironobu Hojo, Shintaro Shimamura, Fuyuki Ishikawa, Shoji Tajima, Keiji Tanaka, Mariko Ariyoshi, Masahiro Shirakawa, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera, Isao Suetake, Kyohei Arita, Makoto Nakanishi

    MOLECULAR CELL   68 ( 2 )   350 - +   2017年10月

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    担当区分：責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.molcel.2017.09.037

    Web of Science

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  • Methylation of DNA Ligase 1 by G9a/GLP Recruits UHRF1 to Replicating DNA and Regulates DNA Methylation 査読

    Laure Ferry, Alexandra Fournier, Takeshi Tsusaka, Guillaume Adelmant, Tadahiro Shimazu, Shohei Matano, Olivier Kirsh, Rachel Amouroux, Naoshi Dohmae, Takehiro Suzuki, Guillaume J. Filion, Wen Deng, Maud de Dieuleveult, Lauriane Fritsch, Srikanth Kudithipudi, Albert Jeltsch, Heinrich Leonhardt, Petra Hajkova, Jarrod A. Marto, Kyohei Arita, Yoichi Shinkai, Pierre-Antoine Defossez

    MOLECULAR CELL   67 ( 4 )   550 - +   2017年8月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.molcel.2017.07.012

    Web of Science

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  • Uhrf1-dependent H3K23 ubiquitylation couples maintenance DNA methylation and replication 査読

    Atsuya Nishiyama, Luna Yamaguchi, Jafar Sharif, Yoshikazu Johmura, Takeshi Kawamura, Keiko Nakanishi, Shintaro Shimamura, Kyohei Arita, Tatsuhiko Kodama, Fuyuki Ishikawa, Haruhiko Koseki, Makoto Nakanishi

    NATURE   502 ( 7470 )   249 - +   2013年10月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/nature12488

    Web of Science

    researchmap

  • Recognition of modification status on a histone H3 tail by linked histone reader modules of the epigenetic regulator UHRF1 査読

    Kyohei Arita, Shin Isogai, Takashi Oda, Motoko Unoki, Kazuya Sugita, Naotaka Sekiyama, Keiko Kuwata, Ryuji Hamamoto, Hidehito Tochio, Mamoru Sato, Mariko Ariyoshi, Masahiro Shirakawa

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA   109 ( 32 )   12950 - 12955   2012年8月

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    担当区分：筆頭著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1073/pnas.1203701109

    Web of Science

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  • Crystal Structure of the Ubiquitin-associated (UBA) Domain of p62 and Its Interaction with Ubiquitin 査読

    Shin Isogai, Daichi Morimoto, Kyohei Arita, Satoru Unzai, Takeshi Tenno, Jun Hasegawa, Yu-shin Sou, Masaaki Komatsu, Keiji Tanaka, Masahiro Shirakawa, Hidehito Tochio

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   286 ( 36 )   31864 - 31874   2011年9月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M111.259630

    Web of Science

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  • Recognition of hemi-methylated DNA by the SRA protein UHRF1 by a base-flipping mechanism 査読

    Kyohei Arita, Mariko Ariyoshi, Hidehito Tochio, Yusuke Nakamura, Masahiro Shirakawa

    NATURE   455 ( 7214 )   818 - U12   2008年10月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/nature07249

    Web of Science

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  • Structural basis for histone N-terminal recognition by human peptidylarginine deiminase 4 査読

    K Arita, T Shimizu, H Hashimoto, Y Hidaka, M Yamada, M Sato

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA   103 ( 14 )   5291 - 5296   2006年4月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1073/pnas.0509639103

    Web of Science

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  • Structural basis for Ca2+-induced activation of human PAD4 査読

    K Arita, H Hashimoto, T Shimizu, K Nakashima, M Yamada, M Sato

    NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY   11 ( 8 )   777 - 783   2004年8月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/nsmb799

    Web of Science

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  • A Comprehensive Review of Structural Insights into DNA Methylation Maintenance.

    Amika Kikuchi, Kyohei Arita

    Genes & genetic systems   2025年6月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DNA methylation is faithfully inherited during cell division, playing a crucial role in maintaining cellular identity. The process of DNA methylation maintenance relies on DNA methyltransferase DNMT1 and the ubiquitin E3 ligase UHRF1. UHRF1 facilitates the ubiquitination of both the replication factor PAF15 and histone H3, with each ubiquitin signal regulating replication-coupled and uncoupled DNA methylation maintenance, respectively. Over the past decades, advances in structural biology have significantly deepened our understanding of the molecular mechanisms governing DNA methylation maintenance. In particular, the emergence of cryo-electron microscopy (cryo-EM)-often referred to as the "Resolution Revolution"-has transformed many areas of biology, including epigenetics and chromatin biology. This review focuses on the structural mechanisms of DNA methylation maintenance, as revealed by the three-dimensional structures of key biomolecular complexes and discusses the potential development of inhibitors targeting DNA methylation maintenance factors based on structural insights.

    DOI： 10.1266/ggs.25-00051

    PubMed

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  • Characterization of the Swi6/HP1 binding motif in its partner protein reveals the basis for the functional divergence of the HP1 family proteins in fission yeast. 国際誌

    Tomoyuki Oya, Mayo Tanaka, Aki Hayashi, Yuriko Yoshimura, Rinko Nakamura, Kyohei Arita, Yota Murakami, Jun-Ichi Nakayama

    FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology   39 ( 4 )   e70387   2025年2月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    The heterochromatin protein 1 (HP1) family recognizes lysine 9-methylated histone H3 (H3K9me) and recruits other transacting factors to establish higher order chromatin structures. In the fission yeast Schizosaccharomyces pombe (S. pombe), two HP1 family proteins, Swi6 and Chp2, play distinct roles in recruiting transacting factors: Swi6 primarily recruits Epe1, a Jumonji C domain-containing protein involved in histone H3K9 demethylation, whereas Chp2 recruits Mit1, a component of the Snf2/Hdac Repressive Complex. However, detailed mechanisms of how multiple HP1 family proteins and their respective interactors work cooperatively or exclusively to form higher order chromatin structures remain elusive. In this study, we investigated the interactions between Swi6 and Epe1. We found that Swi6 interacts with Epe1 through its chromoshadow domain, and identified a unique motif, named the FVI motif, in Epe1 involved in this interaction through detailed mapping of the region. Enhanced green fluorescent protein (EGFP) tethering assays showed that the FVI motif is sufficient to recruit ectopically expressed EGFP to heterochromatic regions, and mutational analyses revealed that conserved hydrophobic residues in this motif are essential for proper targeting. Structural simulations further supported the importance of these residues in Swi6 binding. Interestingly, Mit1 containing the Epe1 FVI motif was recruited to the heterochromatic regions by Swi6 but not by Chp2. Cells expressing mutant Mit1 maintained heterochromatic silencing even in chp2∆ cells, suggesting that Chp2 is not required for heterochromatin formation when Mit1 is recruited by Swi6. These findings highlight distinct HP1-binding motifs in interactors, contributing to functional divergence among HP1 family proteins.

    DOI： 10.1096/fj.202402264RR

    PubMed

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  • Structure of human DPPA3 bound to the UHRF1 PHD finger reveals its functional and structural differences from mouse DPPA3. 国際誌

    Nao Shiraishi, Tsuyoshi Konuma, Yoshie Chiba, Sayaka Hokazono, Nao Nakamura, Md Hadiul Islam, Makoto Nakanishi, Atsuya Nishiyama, Kyohei Arita

    Communications biology   7 ( 1 )   746 - 746   2024年6月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DNA methylation maintenance is essential for cell fate inheritance. In differentiated cells, this involves orchestrated actions of DNMT1 and UHRF1. In mice, the high-affinity binding of DPPA3 to the UHRF1 PHD finger regulates UHRF1 chromatin dissociation and cytosolic localization, which is required for oocyte maturation and early embryo development. However, the human DPPA3 ortholog functions during these stages remain unclear. Here, we report the structural basis for human DPPA3 binding to the UHRF1 PHD finger. The conserved human DPPA3 85VRT87 motif binds to the acidic surface of UHRF1 PHD finger, whereas mouse DPPA3 binding additionally utilizes two unique α-helices. The binding affinity of human DPPA3 for the UHRF1 PHD finger was weaker than that of mouse DPPA3. Consequently, human DPPA3, unlike mouse DPPA3, failed to inhibit UHRF1 chromatin binding and DNA remethylation in Xenopus egg extracts effectively. Our data provide novel insights into the distinct function and structure of human DPPA3.

    DOI： 10.1038/s42003-024-06434-9

    PubMed

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  • Cryo-electron microscopy reveals the impact of the nucleosome dynamics on transcription activity. 招待 査読 国際誌

    Kyohei Arita

    Journal of biochemistry   2024年1月

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    担当区分：筆頭著者,　最終著者,　責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/jb/mvae004

    PubMed

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  • CDCA7 is a hemimethylated DNA adaptor for the nucleosome remodeler HELLS. 国際誌

    Isabel E Wassing, Atsuya Nishiyama, Moeri Hiruta, Qingyuan Jia, Reia Shikimachi, Amika Kikuchi, Keita Sugimura, Xin Hong, Yoshie Chiba, Junhui Peng, Christopher Jenness, Makoto Nakanishi, Li Zhao, Kyohei Arita, Hironori Funabiki

    bioRxiv : the preprint server for biology   2023年12月

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    記述言語：英語  

    Mutations of the SNF2 family ATPase HELLS and its activator CDCA7 cause immunodeficiency-centromeric instability-facial anomalies (ICF) syndrome, characterized by hypomethylation at heterochromatin. The unique zinc-finger domain, zf-4CXXC_R1, of CDCA7 is widely conserved across eukaryotes but is absent from species that lack HELLS and DNA methyltransferases, implying its specialized relation with methylated DNA. Here we demonstrate that zf-4CXXC_R1 acts as a hemimethylated DNA sensor. The zf-4CXXC_R1 domain of CDCA7 selectively binds to DNA with a hemimethylated CpG, but not unmethylated or fully methylated CpG, and ICF disease mutations eliminated this binding. CDCA7 and HELLS interact via their N-terminal alpha helices, through which HELLS is recruited to hemimethylated DNA. While placement of a hemimethylated CpG within the nucleosome core particle can hinder its recognition by CDCA7, cryo-EM structure analysis of the CDCA7-nucleosome complex suggests that zf-4CXXC_R1 recognizes a hemimethylated CpG in the major groove at linker DNA. Our study provides insights into how the CDCA7-HELLS nucleosome remodeling complex uniquely assists maintenance DNA methylation.

    DOI： 10.1101/2023.12.19.572350

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  • Cooperative DNA-binding activities of Chp2 are critical for its function in heterochromatin assembly 査読

    Anisa Fitri Rahayu, Aki Hayashi, Yuriko Yoshimura, Reiko Nakagawa, Kyohei Arita, Jun-ichi Nakayama

    The Journal of Biochemistry   174 ( 4 )   371 - 382   2023年7月

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    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Oxford University Press (OUP)  

    Abstract

    Heterochromatin protein 1 (HP1) is an evolutionarily conserved protein that plays a critical role in heterochromatin assembly. HP1 proteins share a basic structure consisting of an N-terminal chromodomain (CD) and a C-terminal chromoshadow domain (CSD) linked by a disordered hinge region. The CD recognizes histone H3 lysine 9 methylation, a hallmark of heterochromatin, while the CSD forms a dimer to recruit other chromosomal proteins. HP1 proteins have been shown to bind DNA or RNA primarily through the hinge region. However, how DNA or RNA binding contributes to their function remains elusive. Here, we focus on Chp2, one of the two HP1 proteins in fission yeast, and investigate how Chp2's DNA-binding ability contributes to its function. Similar to other HP1 proteins, the Chp2 hinge exhibits clear DNA-binding activity. Interestingly, the Chp2 CSD also shows robust DNA-binding activity. Mutational analysis revealed that basic residues in the Chp2 hinge and at the N-terminus of the CSD are essential for DNA binding, and the combined amino acid substitutions of these residues alter Chp2 stability, impair Chp2 heterochromatin localization and lead to a silencing defect. These results demonstrate that the cooperative DNA-binding activities of Chp2 play an important role in heterochromatin assembly in fission yeast.

    DOI： 10.1093/jb/mvad050

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    その他リンク： https://academic.oup.com/jb/article-pdf/174/4/371/51790768/mvad050.pdf

  • The termination of UHRF1-dependent PAF15 ubiquitin signaling is regulated by USP7 and ATAD5 査読

    Ryota Miyashita, Atsuya Nishiyama, Weihua Qin, Yoshie Chiba, Satomi Kori, Norie Kato, Chieko Konishi, Soichiro Kumamoto, Hiroko Kozuka-Hata, Masaaki Oyama, Yoshitaka Kawasoe, Toshiki Tsurimoto, Tatsuro S Takahashi, Heinrich Leonhard, Kyohei Arita, Makoto Nakanishi

    12   2023年2月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.7554/elife.79013

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    その他リンク： https://cdn.elifesciences.org/articles/79013/elife-79013-v2.xml

  • Novel compound heterozygous mutations in UHRF1 are associated with atypical immunodeficiency, centromeric instability, and facial anomalies (ICF) syndrome with distinctive genome-wide DNA hypomethylation. 査読 国際誌

    Motoko Unoki, Guillaume Velasco, Satomi Kori, Kyohei Arita, Yasukazu Daigaku, Wan Kin Au Yeung, Akihiro Fujimoto, Hirofumi Ohashi, Takeo Kubota, Kunio Miyake, Hiroyuki Sasaki

    32 ( 9 )   1439 - 1456   2022年12月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/hmg/ddac291

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  • Preparation of the ubiquitination-triggered active form of SETDB1 in Escherichia coli for biochemical and structural analyses 査読

    Tomoko Funyu, Yuka Kanemaru, Hiroki Onoda, Kyohei Arita

    The Journal of Biochemistry   170 ( 5 )   655 - 662   2021年12月

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    担当区分：最終著者,　責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/jb/mvab087

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    その他リンク： https://academic.oup.com/jb/article-pdf/170/5/655/42437777/mvab087.pdf

  • Crystal structure of inhibitor-bound human MSPL that can activate high pathogenic avian influenza. 査読 国際誌

    Ayako Ohno, Nobuo Maita, Takanori Tabata, Hikaru Nagano, Kyohei Arita, Mariko Ariyoshi, Takayuki Uchida, Reiko Nakao, Anayt Ulla, Kosuke Sugiura, Koji Kishimoto, Shigetada Teshima-Kondo, Yuushi Okumura, Takeshi Nikawa

    Life science alliance   4 ( 6 )   2021年6月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Infection of certain influenza viruses is triggered when its HA is cleaved by host cell proteases such as proprotein convertases and type II transmembrane serine proteases (TTSP). HA with a monobasic motif is cleaved by trypsin-like proteases, including TMPRSS2 and HAT, whereas the multibasic motif found in high pathogenicity avian influenza HA is cleaved by furin, PC5/6, or MSPL. MSPL belongs to the TMPRSS family and preferentially cleaves [R/K]-K-K-R↓ sequences. Here, we solved the crystal structure of the extracellular region of human MSPL in complex with an irreversible substrate-analog inhibitor. The structure revealed three domains clustered around the C-terminal α-helix of the SPD. The inhibitor structure and its putative model show that the P1-Arg inserts into the S1 pocket, whereas the P2-Lys and P4-Arg interacts with the Asp/Glu-rich 99-loop that is unique to MSPL. Based on the structure of MSPL, we also constructed a homology model of TMPRSS2, which is essential for the activation of the SARS-CoV-2 spike protein and infection. The model may provide the structural insight for the drug development for COVID-19.

    DOI： 10.26508/lsa.202000849

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  • Structural dynamics of double-stranded DNA with epigenome modification. 査読 国際誌

    Ayako Furukawa, Erik Walinda, Kyohei Arita, Kenji Sugase

    49 ( 2 )   1152 - 1162   2021年1月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/nar/gkaa1210

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  • Enhanced processivity of Dnmt1 by monoubiquitinated histone H3. 査読 国際誌

    Yuichi Mishima, Laura Brueckner, Saori Takahashi, Toru Kawakami, Junji Otani, Akira Shinohara, Kohei Takeshita, Ronald Garingalao Garvilles, Mikio Watanabe, Norio Sakai, Hideyuki Takeshima, Charlotte Nachtegael, Atsuya Nishiyama, Makoto Nakanishi, Kyohei Arita, Kinichi Nakashima, Hironobu Hojo, Isao Suetake

    Genes to cells : devoted to molecular & cellular mechanisms   25 ( 1 )   22 - 32   2020年1月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DNA methylation controls gene expression, and once established, DNA methylation patterns are faithfully copied during DNA replication by the maintenance DNA methyltransferase Dnmt1. In vivo, Dnmt1 interacts with Uhrf1, which recognizes hemimethylated CpGs. Recently, we reported that Uhrf1-catalyzed K18- and K23-ubiquitinated histone H3 binds to the N-terminal region (the replication focus targeting sequence, RFTS) of Dnmt1 to stimulate its methyltransferase activity. However, it is not yet fully understood how ubiquitinated histone H3 stimulates Dnmt1 activity. Here, we show that monoubiquitinated histone H3 stimulates Dnmt1 activity toward DNA with multiple hemimethylated CpGs but not toward DNA with only a single hemimethylated CpG, suggesting an influence of ubiquitination on the processivity of Dnmt1. The Dnmt1 activity stimulated by monoubiquitinated histone H3 was additively enhanced by the Uhrf1 SRA domain, which also binds to RFTS. Thus, Dnmt1 activity is regulated by catalysis (ubiquitination)-dependent and -independent functions of Uhrf1.

    DOI： 10.1111/gtc.12732

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  • Structure of PCNA in complex with DNMT1 PIP box reveals the basis for the molecular mechanism of the interaction. 査読 国際誌

    有田 恭平

    Biochemical and Biophysical Research Communications   516 ( 2 )   578 - 583   2019年8月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2019.06.060

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  • RFTS-dependent negative regulation of Dnmt1 by nucleosome structure and histone tails 査読

    Yuichi Mishima, Laura Brueckner, Saori Takahashi, Toru Kawakami, Kyohei Arita, Shota Oka, Junji Otani, Hironobu Hojo, Masahiro Shirakawa, Akira Shinohara, Mikio Watanabe, Isao Suetake

    FEBS JOURNAL   284 ( 20 )   3455 - 3469   2017年10月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1111/febs.14205

    Web of Science

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  • Usp7-dependent histone H3 deubiquitylation regulates maintenance of DNA methylation. 査読 国際誌

    Luna Yamaguchi, Atsuya Nishiyama, Toshinori Misaki, Yoshikazu Johmura, Jun Ueda, Kyohei Arita, Koji Nagao, Chikashi Obuse, Makoto Nakanishi

    Scientific reports   7 ( 1 )   55 - 55   2017年3月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Uhrf1-dependent histone H3 ubiquitylation plays a crucial role in the maintenance of DNA methylation via the recruitment of the DNA methyltransferase Dnmt1 to DNA methylation sites. However, the involvement of deubiquitylating enzymes (DUBs) targeting ubiquitylated histone H3 in the maintenance of DNA methylation is largely unknown. With the use of Xenopus egg extracts, we demonstrate here that Usp7, a ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, forms a stable complex with Dnmt1 and is recruited to DNA methylation sites during DNA replication. Usp7 deubiquitylates ubiquitylated histone H3 in vitro. Inhibition of Usp7 activity or its depletion in egg extracts results in enhanced and extended binding of Dnmt1 to chromatin, suppressing DNA methylation. Depletion of Usp7 in HeLa cells causes enhanced histone H3 ubiquitylation and enlargement of Dnmt1 nuclear foci during DNA replication. Our results thus suggest that Usp7 is a key factor that regulates maintenance of DNA methylation.

    DOI： 10.1038/s41598-017-00136-5

    PubMed

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  • Analysis of the Fine-Tuning of Cyanobacterial Circadian Phase by Monochromatic Light and Long-Day Conditions 査読

    Takayuki Kobayashi, Yuji Obana, Naoyuki Kuboi, Yohko Kitayama, Shingo Hayashi, Masataka Oka, Naomichi Wada, Kyouhei Arita, Toshiyuki Shimizu, Mamoru Sato, Robert A. Kanaly, Shinsuke Kutsuna

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   57 ( 1 )   2016年1月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/pcp/pcv177

    Web of Science

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  • The unexpected role of polyubiquitin chains in the formation of fibrillar aggregates 査読

    Daichi Morimoto, Erik Walinda, Harumi Fukada, Yu-Shin Sou, Shun Kageyama, Masaru Hoshino, Takashi Fujii, Hikaru Tsuchiya, Yasushi Saeki, Kyohei Arita, Mariko Ariyoshi, Hidehito Tochio, Kazuhiro Iwai, Keiichi Namba, Masaaki Komatsu, Keiji Tanaka, Masahiro Shirakawa

    Nature Communications   6   2015年1月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/ncomms7116

    Web of Science

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  • The structural basis for receptor recognition of human interleukin-18 査読

    Naotaka Tsutsumi, Takeshi Kimura, Kyohei Arita, Mariko Ariyoshi, Hidenori Ohnishi, Takahiro Yamamoto, Xiaobing Zuo, Katsumi Maenaka, Enoch Y. Park, Naomi Kondo, Masahiro Shirakawa, Hidehito Tochio, Zenichiro Kato

    NATURE COMMUNICATIONS   5   2014年12月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/ncomms6340

    Web of Science

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  • Purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of human IL-18 and its extracellular complexes 査読

    Takeshi Kimura, Naotaka Tsutsumi, Kyohei Arita, Mariko Ariyoshi, Hidenori Ohnishi, Naomi Kondo, Masahiro Shirakawa, Zenichiro Kato, Hidehito Tochio

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS   70   1351 - 1356   2014年10月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1107/S2053230X14016926

    Web of Science

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  • Crystal structure of the extracellular signaling complex of interleukin-18

    Naotaka Tsutsumi, Takeshi Kimura, Kyohei Arita, Mariko Ariyoshi, Hidenori Ohnishi, Takahiro Yamamoto, Xiaobing Zuo, Naomi Kondo, Masahiro Shirakawa, Zenichiro Kato, Hidehito Tochio

    Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances   70 ( a1 )   C257 - C257   2014年8月

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    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：International Union of Crystallography (IUCr)  

    Interleukin (IL)-18 [1], a proinflammatory cytokine belonging to the IL-1 superfamily, plays important roles in both innate and adaptive immune system, which is involved in not only the function of host defense mechanism but also allergic reactions. IL-18 is secreted by various types of cells and strongly augments the production of interferon-γ. IL-18 is synthesized as a biologically inactive precursor (proIL-18), which is matured by the action of caspase-1 in the cell upon stimulation. The matured IL-18 is subsequently secreted extracellularly and binds to IL-18 receptor α (Rα) and IL-18 receptor β (Rβ) in a stepwise manner, forming the IL-18/Rα/Rβ ternary complex. The complex initiates the signaling that finally activates NF-κB via the MyD88 dependent pathway [2]. Here, we show the crystal structure of IL-18 (Fig a), the IL-18/Rα binary complex (Fig b) and the IL-18/Rα/Rβ signaling ternary complex (Fig c, d) at 2.33, 3.10 and 3.10 Å resolution, respectively. Overall, the recognition manner of IL-18 by the receptors was similar to that of IL-1β [3], although some remarkable differences such as the orientation of Ig-like domains of IL-18Rβ were revealed. We also demonstrate that carbohydrate chains on IL-18Rα contributes to the recognition of IL-18. Biochemical experiments based on the structure identify amino acid residues that are important in forming the ternary complex and the signal transduction. Our results not only show the common extracellular signaling architecture of IL-1 family cytokines but also unveil unique recognition mechanism of IL-18 with the detailed atomic structures. The structure of the signaling ternary complex of IL-18 would contribute to both understanding the pathogeneses of the IL-18 related diseases and designing new efficient therapeutic agents.

    DOI： 10.1107/s2053273314097423

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  • The DNA Methyltransferase Dnmt1 Directly Interacts with the SET and RING Finger-associated (SRA) Domain of the Multifunctional Protein Uhrf1 to Facilitate Accession of the Catalytic Center to Hemi-methylated DNA 査読

    Ahmet Can Berkyurek, Isao Suetake, Kyohei Arita, Kohei Takeshita, Atsushi Nakagawa, Masahiro Shirakawa, Shoji Tajima

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   289 ( 1 )   379 - 386   2014年1月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M113.523209

    Web of Science

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  • Development of fluorogenic probes for quick No-Wash live-cell imaging of intracellular proteins 査読

    Yuichiro Hori, Tomoya Norinobu, Motoki Sato, Kyohei Arita, Masahiro Shirakawa, Kazuya Kikuchi

    Journal of the American Chemical Society   135 ( 33 )   12360 - 12365   2013年8月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1021/ja405745v

    Scopus

    PubMed

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  • Lysyl 5-Hydroxylation, a Novel Histone Modification, by Jumonji Domain Containing 6 (JMJD6) 査読

    Motoko Unoki, Akiko Masuda, Naoshi Dohmae, Kyohei Arita, Masanori Yoshimatsu, Yukiko Iwai, Yoshinori Fukui, Koji Ueda, Ryuji Hamamoto, Masahiro Shirakawa, Hiroyuki Sasaki, Yusuke Nakamura

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   288 ( 9 )   6053 - 6062   2013年3月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M112.433284

    Web of Science

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  • Structural Basis of the Versatile DNA Recognition Ability of the Methyl-CpG Binding Domain of Methyl-CpG Binding Domain Protein 4 査読

    Junji Otani, Kyohei Arita, Tsuyoshi Kato, Mariko Kinoshita, Hironobu Kimura, Isao Suetake, Shoji Tajima, Mariko Ariyoshi, Masahiro Shirakawa

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   288 ( 9 )   6351 - 6362   2013年3月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M112.431098

    Web of Science

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  • Quantitative comparison of protein dynamics in live cells and in vitro by in-cell F-19-NMR 査読

    Yousuke Takaoka, Yoshiyuki Kioi, Akira Morito, Junji Otani, Kyohei Arita, Eishi Ashihara, Mariko Ariyoshi, Hidehito Tochio, Masahiro Shirakawa, Itaru Hamachi

    CHEMICAL COMMUNICATIONS   49 ( 27 )   2801 - 2803   2013年

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1039/c3cc39205h

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    J-GLOBAL

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  • Structural basis for regulation of poly-SUMO chain by a SUMO-like domain of Nip45 査読

    Naotaka Sekiyama, Kyohei Arita, Yoshihiro Ikeda, Kohtaro Hashiguchi, Mariko Ariyoshi, Hidehito Tochio, Hisato Saitoh, Masahiro Shirakawa

    PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS   78 ( 6 )   1491 - 1502   2010年5月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/prot.22667

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  • Structural basis for recognition of H3K4 methylation status by the DNA methyltransferase 3A ATRX-DNMT3-DNMT3L domain 査読

    Junji Otani, Toshiyuki Nankumo, Kyohei Arita, Susumu Inamoto, Mariko Ariyoshi, Masahiro Shirakawa

    EMBO REPORTS   10 ( 11 )   1235 - 1241   2009年11月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/embor.2009.218

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  • Structural and biochemical characterization of a cyanobacterium circadian clock-modifier protein 査読

    Kyouhei Arita, Hiroshi Hashimoto, Kumiko Igari, Mayuko Akaboshi, Shinsuke Kutsuna, Mamoru Sato, Toshiyuki Shimizu

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   282 ( 2 )   1128 - 1135   2007年1月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M608148200

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  • Inhibitors and inactivators of protein arginine deiminase 4: Functional and structural characterization 査読

    Yuan Luo, Kyouhei Arita, Monica Bhatia, Bryan Knuckley, Young-Ho Lee, Michael R. Stallcup, Mamoru Sato, Paul R. Thompson

    BIOCHEMISTRY   45 ( 39 )   11727 - 11736   2006年10月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1021/bi061180d

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  • Structural characterization of calcineurin B homologous protein 1 査読

    Y Naoe, K Arita, H Hashimoto, H Kanazawa, M Sato, T Shimizu

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   280 ( 37 )   32372 - 32378   2005年9月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M503390200

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  • Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of rat calcineurin B homologous protein 1 査読

    Y Naoe, K Arita, H Hashimoto, H Kanazawa, M Sato, T Shimizu

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS   61   612 - 613   2005年6月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1107/S1744309105016325

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  • Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of human peptidylarginine deiminase V 査読

    K Arita, H Hashimoto, T Shimizu, M Yamada, M Sato

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY   59   2332 - 2333   2003年12月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1107/S0907444903022741

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書籍等出版物

  • 生体の科学 タンパク質・核酸の分子修飾

    有田 恭平（ 担当： 単著 範囲: シトルリン化）

    医学書院  2018年10月 

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    総ページ数：2   担当ページ：412-413   記述言語：日本語  

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  • 医学のあゆみ 蛋白のシトルリン化

    有田 恭平（ 担当： 分担執筆 範囲: ヒストンシトルリン化酵素の構造と立体構造に基づく阻害剤の開発）

    医歯薬出版株式会社  2015年11月 

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  • Non coding RNA in plants

    K. Arita, Kanno T, Yoshikawa M, Habu Y（ 担当： 分担執筆 範囲: Mechanisms Linking Cytosine Methylation to Histone Modification in Arabidopsis thaliana.）

    Springer  2011年 

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MISC

  • MD計算,深層学習を活用したタンパク質複合体解析

    小林直宏, 小沼剛, 有田恭平, 池上貴久, 山崎俊夫

    Abstracts. Annual Meeting of the NMR Society of Japan   61st   2022年

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  • DNA維持メチル化の最前線：基本原理の解明とその制御を目指した薬剤開発 招待

    有田恭平

    日本結晶学会誌   63   257 - 258   2021年12月

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    担当区分：筆頭著者,　責任著者   記述言語：日本語   掲載種別：記事・総説・解説・論説等（学術雑誌）  

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  • 非ゲノム情報の複製機構【構造生物学研究から見たDNAメチル化複製の分子機構】

    有田恭平

    月刊細胞   52 ( 9 )   2020年

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  • DNMT1のメチル化部位への局在を保証する二つの異なる分子機構

    西山敦哉, MULHOLLAND Christopher B., BULTMANN Sebastian, 郡聡美, 遠藤彬則, 千葉祥恵, 隈本宗一郎, 佐伯泰, 有田恭平, LEONHARDT Heinrich, 中西真

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   42nd   2019年

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  • マルチプルモノユビキチン化ヒストンH3が制御するDNA維持メチル化の構造基盤

    有田恭平, 石山怜, 西山敦哉, 中西真, 川上徹, 末武勲

    日本生化学会大会(Web)   91st   2018年

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  • UHRF1依存的なマルチプルモノユビキチン化を介した維持DNAメチル化制御

    西山敦哉, 千葉祥恵, 隈本宗一郎, 佐伯泰, 郡聡実, 有田恭平, 川上徹, 中西真

    日本生化学会大会(Web)   91st   2018年

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  • UHRF1依存的なPAF15のユビキチン化を介したDNA維持メチル化制御

    西山敦哉, 千葉祥恵, 隈本宗一郎, 佐伯泰, 郡聡美, 川上徹, 有田恭平, 中西真

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   41st   2018年

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  • タンパク質・核酸の分子修飾 I.細胞核での分子修飾 ヒストン/核内タンパク質 シトルリン化

    有田恭平

    生体の科学   69 ( 5 )   2018年

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  • A Novel mechanism for inheritance of cellular memory: DNA methylation.

    有田 恭平

    Photon Factory highlights 2017   50 - 51   2018年

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    記述言語：英語  

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  • DNAメチル化継承を制御するユビキチン・コード

    西山敦哉, 石山玲, 佐伯泰, 三島優一, 川上徹, 北條裕信, 末武勲, 有田恭平, 中西真

    日本生化学会大会(Web)   90th   2017年

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  • DNMT1による多重モノユビキチン認識の構造的基礎

    ISHIYAMA Satoshi, NISHIYAMA Atsuya, MATSUMURA Rumie, MISHIMA Yuichi, SUETAKE Isao, NAKANISHI Makoto, ARITA Kyohei

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   17th   2017年

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  • ユビキチン化ヒストンは,維持型メチル化酵素Dnmt1のメチル化維持活性を促進する

    三島優一, 川上徹, 北條裕信, 有田恭平, 末武勲, 末武勲, 末武勲, 末武勲

    日本生化学会大会(Web)   90th   2017年

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  • 天然変性タンパク質としての細胞周期関連分子CAMPの機能

    池田真教, 家村顕自, 古寺哲幸, 有田恭平, 西村善文, 田中耕三

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   16th   36   2016年5月

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    記述言語：日本語  

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  • 細胞周期に依存的した翻訳後修飾を導入したタンパク質の調製と機能解析

    平林海恒, 郡聡実, 河合綾希子, 松村るみゑ, 末武勲, 有田恭平, 有田恭平

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   39th   2016年

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  • メチル化CpG維持に関与するSRAドメインの機能解析

    韓 龍雲, 崔 玉兵, 横田 浩章, 有吉 眞理子, 津中 康央, 有田 恭平, 安里 慧, 岩佐 拓磨, 平松 亮, 横川 隆司, 小野 輝男, 原田 慶恵

    日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集   88回・38回   [2P0658] - [2P0658]   2015年12月

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    記述言語：日本語   出版者・発行元：(公社)日本生化学会  

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  • 相関構造生物学によるUHRF1のヒストン認識機構の解明

    有田 恭平

    日本結晶学会誌   57   53   2015年

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    記述言語：日本語   掲載種別：記事・総説・解説・論説等（学術雑誌）  

    DOI： 10.5940/jcrsj.57.53

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  • 蛋白質立体構造からみたIL-18のシグナル伝達メカニズムの解明

    木村豪, 木村豪, 堤尚孝, 有田恭平, 有吉眞理子, 山本崇裕, 近藤直実, 近藤直実, 白川昌宏, 杤尾豪人, 加藤善一郎, 加藤善一郎

    呼吸   34 ( 11 )   2015年

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  • ヒストンシトルリン化酵素の構造と立体構造に基づく阻害剤の開発

    有田 恭平

    医学のあゆみ   255   863 - 869   2015年

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    記述言語：日本語   掲載種別：記事・総説・解説・論説等（商業誌、新聞、ウェブメディア）  

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  • アレルギー,自己免疫,自己炎症疾患治療薬開発に向けたIL‐18複合体の構造解析

    木村豪, 堤尚孝, 有田恭平, 有吉眞理子, 大西秀典, 白川昌宏, 近藤直実, 杤尾豪人, 加藤善一郎

    日本小児科学会雑誌   118 ( 2 )   211   2014年2月

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    記述言語：日本語  

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  • 蛍光標識SRAを用いたヘミメチル化CpGメチル化過程のキャラクタリゼーション

    CUI Yubing, HAN Yong-Woon, ARIYOSHI Mariko, ARITA Kyohei, SUETAKE Isao, TAJIMA Shoji, HARADA Yoshie

    生物物理   54 ( Supplement 1-2 (Web) )   2014年

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  • ユビキチン化に伴うタンパク質構造不安定化

    森本大智, WALINDA Erik, 菅瀬謙治, 深田はるみ, 曽友深, 蔭山俊, 蔭山俊, 星野大, 藤井高志, 土屋光, 佐伯泰, 有田恭平, 有吉眞理子, 杤尾豪人, 岩井一宏, 難波啓一, 難波啓一, 小松雅明, 小松雅明, 田中啓二, 白川昌宏

    Abstracts. Annual Meeting of the NMR Society of Japan   53rd   2014年

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  • DNA架橋損傷修復に関わる天然変性タンパク質Hefの構造研究

    小田隆, 小林裕也, 舘岡太郎, 宮城泰城, 石黒あかり, 有田恭平, 禾晃和, 石野良純, 杉山正明, 佐藤衛

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   14th   2014年

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  • Uhrf1依存的なヒストンH3のユビキチン化を介したDNA維持メチル化制御機構

    西山敦哉, 山口留奈, SHARIF Jafar, 城村由和, 川村猛, 中西圭子, 島村真太郎, 有田恭平, 児玉龍彦, 石川冬木, 古関明彦, 中西真

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   36th   4AW1-6 (WEB ONLY)   2013年

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    記述言語：日本語  

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  • ヘミメチルCpG認識に関与するSRAドメインの機能解析

    韓龍雲, 横田浩章, 有吉真理子, 津中康央, 有田恭平, 岩佐拓磨, 横川隆司, 平松亮, 千葉大地, 小野輝男, 原田慶恵

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   36th   1P-0233 (WEB ONLY)   2013年

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    記述言語：日本語  

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  • Identification of JMJD6 as a histone hydroxylase

    Motoko Unoki, Akiko Masuda, Naoshi Dohmae, Yoshinori Fukui, Kyohei Arita, Hamamoto Ryuji, Yukiko Iwai, Masahiro Shirakawa, Hiroyuki Sasaki, Yusuke Nakamura

    GENES & GENETIC SYSTEMS   87 ( 6 )   413 - 413   2012年12月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）  

    Web of Science

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  • ヒストン水酸化酵素としてのJMJD6の同定

    鵜木元香, 益田晶子, 堂前直, 福井宣規, 有田恭平, 浜本隆二, 岩井裕希子, 白川昌宏, 佐々木裕之, 中村祐輔

    日本遺伝学会大会プログラム・予稿集   84th   2012年

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  • Structure basis for regulation of DNA methylation.

    Ariyoshi, M, Otani, J, Arita, K, Kinoshita, M, Shirakawa, M

    第34回 分子生物学会年会 Workshop “Molecular basis of gene regulation and genome maintenance in chromosomes”   2011年12月

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    記述言語：英語  

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  • Structural Basis of versatile DNA recognition of MBD4.

    Ariyoshi, M, Otani, J, Arita, K, Kinoshita, M, Shirakawa, M

    第12回 国際結晶学会 Mini Symposium “Nucleosome Processing and Epigenetics”   2011年8月

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    記述言語：英語  

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  • Structure study of UHRF1

    K, Arita, K. Sugita, M. Unoki, T. Oda, S. Isogai, H. Tochio, M. Sato, M. Ariyoshi, M. Shirakawa

    Acta Crystallographica Section A: Foundations and Advances   A67   C227   2011年

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    記述言語：英語   掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）  

    DOI： 10.1107/S0108767311094335

    Web of Science

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  • p62 UBAドメインのユビキチン認識機構の構造学的研究

    森本 大智, 磯貝 信, 阿部 翔吾, 有田 恭平, 雲財 悟, 天野 剛志, 有吉 眞理子, 杤尾 豪人, 小松 雅明, 田中 啓二, 白川 昌宏

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集   82回   3P - 449   2009年9月

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    記述言語：日本語   出版者・発行元：(公社)日本生化学会  

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  • Mining Column 新生DNA鎖へのメチル化パターン継承のメカニズム

    有吉 眞理子, 有田 恭平, 白川 昌宏

    メディカルバイオ   5 ( 6 )   72 - 78   2008年11月

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    記述言語：日本語   出版者・発行元：オーム社  

    CiNii Books

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    その他リンク： http://search.jamas.or.jp/link/ui/2008377313

  • SUMO(Small Ubiquitin‐like Modifier)修飾によるタンパク質機能変換の構造生物学的研究

    杤尾豪人, 有田恭平, 関山直孝, 馬場大地, 斉藤寿仁, 池上貴久, 白川昌宏

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   7th   29   2007年5月

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    記述言語：日本語  

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  • Structural and biochemical characterization of circadian clock related protein Pex in Synechococcits elongatus PCC 7942

    Kyouhei Arita, Hiroshi Hashimoto, Kumiko Igari, Mayuko Akoboshi, Shinsuke Kutsuna, Mamoru Sato, Toshiyuki Shimizu

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   48   S188 - S188   2007年

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    記述言語：英語   掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）  

    Web of Science

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  • BIOL 232 - Inhibitors and inactivators of Protein Arginine Deiminase 4: Functional and structural characterization

    Yuan Luo, Kyouhei Arita, Monica Bhatia, Bryan Knuckley, Young-Ho Lee, Michael R. Stallcup, Mamoru Sato, Paul R. Thompson

    ABSTRACTS OF PAPERS OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY   232   938 - 938   2006年9月

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    記述言語：英語   掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）  

    Web of Science

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  • ヒストン修飾酵素Peptidylarginine deimianse 4 (PAD4) の活性化とヒストン認識機構.

    有田 恭平, 清水 敏之, 橋本 博, 佐藤 衛

    PF NEWS   24   16 - 22   2006年

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    記述言語：日本語   掲載種別：記事・総説・解説・論説等（商業誌、新聞、ウェブメディア）  

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  • カルシウム結合によって活性されるヒストン修飾酵素PAD4の構造科学的基盤

    有田 恭平, 佐藤 衛

    日本結晶学会誌   47 ( 4 )   268 - 273   2005年

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    記述言語：日本語   掲載種別：記事・総説・解説・論説等（学術雑誌）   出版者・発行元：The Crystallographic Society of Japan  

    Peptidylarginine deimianse 4 (PAD4) is a Ca<SUP>2+</SUP>-dependent enzyme that catalyzes the conversion of both arginine and mono-methyl arginine in histones into citrullines, and regulates both histone argininine methylation level and gene activity. Its gene is susceptibility locus for rheumatoid arthritis (RA) . Here we present the crystal structure of Ca<SUP>2+</SUP>-free wild-type PAD4, which shows that the polypeptide chain adopts an elongated fold in which the N-terminal domain forms two immunoglobulin-like subdomains, and the C-terminal domain forms an α/β propeller structure. Five Ca<SUP>2+</SUP>-binding sites, none of which adopts an EF-hand motif, were identified in the structure of a Ca<SUP>2+</SUP>-bound inactive mutant with and without bound substrate. These structural data indicate that Ca<SUP>2+</SUP>binding induces conformational changes that generate the active site cleft. Our findings identify a novel mechanism for enzyme activation by Ca<SUP>2+</SUP>ions, and are important for understanding the mechanism of protein citrullination and for developing PAD-inhibiting drugs for the treatment of RA.

    DOI： 10.5940/jcrsj.47.268

    CiNii Books

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    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00256402078?from=CiNii

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講演・口頭発表等

  • Structural basis for inhibition of UHRF1 function by DPPA3 招待

    Kyohei Arita

    The 5th KEY Forum & The 39th International Kumamoto Medical Bioscience Symposium Frontiers in Epigenetics - Health Path and Disease Path & Reproduction Dynamics -  2024年11月 

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    開催年月日： 2024年11月

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

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  • ヘテロクロマチン領域のDNA維持メチル化の構造基盤

    有田恭平

    第97回日本生化学会年会  2024年11月 

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    開催年月日： 2024年11月

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

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  • DNAメチル化の構造生物学 招待

    有田恭平

    第17回日本エピジェネティクス研究会  2024年6月 

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    開催年月日： 2024年6月

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

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  • X溶液散乱を組み合わせたDNA維持メチル化タンパク質の構造生物学 招待

    有田恭平

    SPring-8研修会「タンパク質溶液散乱研修会」  2023年12月 

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    開催年月日： 2023年12月

    記述言語：日本語   会議種別：公開講演，セミナー，チュートリアル，講習，講義等  

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  • Structural basis for activation mechanism of DNMT1 招待

    Kyohei Arita

    The 2nd International Symposium on REPLICATION of NON GENOME  2023年6月 

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    開催年月日： 2023年6月

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

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  • DNA維持メチル化関連タンパク質の活性・クロマチン局在制御の構造基盤

    有田恭平

    第45回日本分子生物学会年会  2022年11月 

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    開催年月日： 2022年11月 - 2022年12月

    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 構造生物学から見たDNAメチル化が複製されていく仕組み 招待

    有田恭平

    第14回日本エピジェネティクス研究会年会  2021年3月 

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    開催年月日： 2021年3月

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

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  • Structural basis for the regulation of DNA methylation maintenance by replication factors

    郡聡実, 治面地智宏, 又野翔平, 松村るみゑ, 横山遥, 西山敦哉, 中西真, 佐藤衛, Pierre-Antoine Defossez, 有田 恭平

    第13回日本エピジェネティクス研究会年会  2019年5月 

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    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

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  • ヒストンH3のマルチプルモノユビキチンシグナルの形成機構

    松澤舜, 柴野歩実, 若月誠, 郡聡実, 有田恭平

    第13回日本エピジェネティクス研究会年会  2019年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

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  • 細胞内で受ける翻訳後修飾を導入したUHRF1の構造と機能

    郡聡実, 河合綾希子, 平林海恒, 松尾隆弘, 小田隆, 有田恭平

    第17回蛋白質科学会年会  2017年6月 

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    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

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  • Ser298リン酸化によるUHRF1の構造と機能のスイッチング機構

    治面地智宏, 郡聡実, 草野史衣, 松村るみゑ, 小田隆, 有田恭平

    第17回蛋白質科学会年会  2017年6月 

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    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

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  • 複製因子DNA ligase 1の認識に基づいたUHRF1の構造変化の解析

    郡聡実, Laure Ferry, 治面地智宏, 又野翔平, 松村るみゑ, 古寺哲幸, 安藤敏夫, 佐藤衛, Pierre Defossez, 有田恭平

    第18 回蛋白質科学会年会  2018年6月 

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    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

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  • マルチプルモノユビキチン化ヒストンH3が制御するDNA維持メチル化の構造基盤

    有田恭平, 石山怜, 西山敦哉, 中西真, 川上徹, 末武勲

    第91 日本生化学化大会  2018年9月 

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    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

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  • UHRF1によるヒストン修飾とDNAメチル化の協調的な認識機構

    有田 恭平

    BMB2015フォーラム  2015年12月 

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    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

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  • 細胞内で受ける翻訳後修飾を導入したタンパク質の調製と評価

    有田 恭平

    第16回蛋白質科学会年会ワークショップ  2016年6月 

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    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

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  • UHRF1のリン酸化修飾による構造‐機能変換機構

    有田 恭平

    第39回分子生物学会年会シンポジウム  2016年11月 

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    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

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  • UHRF1タンパク質によりDNA維持メチル化機構の分子基盤

    有田恭平, 村上晃満, 草野史衣, 西山敦哉, 中西真, 有吉眞理子, 白川昌宏

    第14回日本蛋白質科学会年会  2014年 

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  • DNA維持メチル化に関与するUHRF1タンパク質の構造生物学的研究

    有田恭平

    第9回日本エピジェネティクス研究会年会  2015年5月 

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    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

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  • CRYSTAL STRUCTURE OF UHRF1:LIG1 COMPLEX REVEALED STRUCTURAL CHANGE OF UHRF1 AND THE KEY RESIDUES FOR HIGH AFFINITY BINDING 国際会議

    Kori S, Ferry L, Matano S, Kodera N, Oda T, Defossez PA, Arita K

    32nd European Crystallographic Meeting  2019年8月 

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    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

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  • Structural basis for activation of DNA methyltransferase. 招待

    有田恭平

    第15回日本エピジェネティクス研究会年会  2022年6月 

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    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

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  • DPPA3によるUHRF1のクロマチン局在阻害の構造基盤

    有田恭平

    第95回日本生化学会年会  2022年11月 

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    会議種別：口頭発表（一般）  

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  • Structural Study for Recognition of Ubiquitylated Histone H3 by DNA Methyltransferase 国際会議

    Arita K, Ishiyama S, Nishiyama A, Defossez PA, Nakanishi M

    32nd European Crystallographic Meeting  2019年8月 

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    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

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  • DNA維持メチル化における マルチモノユビキチンシグナルの形成と認識の構造基盤

    有田 恭平

    第2回ユビキチン研究会  2019年1月 

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    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

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受賞

  • 令和4年度横浜市立大学理事長・学長賞 優秀賞

    2023年3月   横浜市立大学  

    有田恭平

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  • 平成29年度 横浜市立大学 学長奨励賞

    2018年3月   横浜市立大学  

    有田恭平

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  • 平成27年度 横浜市立大学 理事長賞

    2016年3月   横浜市立大学  

    有田恭平

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  • 第9回日本エピジェネティクス研究会年会 奨励賞

    2015年5月   日本エピジェネティクス研究会   「DNA維持メチル化に関するUHRF1タンパク質の構造生物学的研究」

    有田 恭平

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  • 文部科学大臣若手科学者賞

    2015年4月   文部科学省   「エピジェネティクスな現象を担う分子の構造生物学的な研究」

    有田 恭平

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  • 第4回年会（2010年） 年会長賞受賞者

    2010年5月   日本エピジェネティクス研究会   「UHRF1 タンパク質によるヘミメチル化DNAとヒストン修飾の認識機構」

    有田 恭平

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共同研究・競争的資金等の研究課題

  • 機動性DNAエレメントの発動・抑制の構造基盤とその制御技術の開発

    研究課題/領域番号：25H01301  2025年4月 - 2030年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  学術変革領域研究(A)

    有田 恭平

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    配分額：101140000円 （ 直接経費：77800000円 、 間接経費：23340000円 ）

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  • DNAメチル化酵素の包括的な理解に向けた構造生命科学研究とその応用

    研究課題/領域番号：24K01967  2024年4月 - 2027年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    有田 恭平, 西山 敦哉

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    配分額：18460000円 （ 直接経費：14200000円 、 間接経費：4260000円 ）

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  • DNAメチル化とH3K9me3の確立と維持の構造基盤

    2019年7月 - 2024年3月

    JSPS  新学術領域研究(研究領域提案型) 

    有田 恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • DNA維持メチル化の構造基盤と応用

    2014年10月 - 2018年3月

    JST  さきがけ 

    有田 恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    DNA維持メチル化は細胞の形態や働きを維持する重要な生命現象です。この現象に関わるタンパク質の立体構造を解明する研究に、細胞周期という生命現象の時間軸を取り入れます。これまでに明らかにできなかった細胞周期依存的なタンパク質の構造変化と機能制御を明らかにし、DNA維持メチル化の分子機構の詳細を解明します。さらにDNA維持メチル化酵素の新規の活性制御機構の解明からも、DNA維持メチル化の分子基盤の構築を目指します。

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  • タンパク質間相互作用によるエピジェネティクス制御機構の構造生物学的基盤

    研究課題/領域番号：22687008  2010年4月 - 2012年3月

    JSPS  科学研究費補助金 若手研究(A)  若手研究(A)

    有田 恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    本研究ではエピジェネティクスに関与する重要な因子であるUHRF1/2タンパク質に注目し、UHRF1と相互作用するタンパク質との構造生物学的からエピジェネティクスの制御機構の解明を目指した。本申請の成果により、UHRF1と相互作用するタンパク質の同定、およびUHRF2によるDNAの認識機構の詳細を明らかにした。

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  • 片鎖メチル化DNAの新たな細胞機能の解明を目指した検出ツールの開発

    研究課題/領域番号：24K21950  2024年6月 - 2026年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  挑戦的研究(萌芽)

    有田 恭平

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    配分額：6370000円 （ 直接経費：4900000円 、 間接経費：1470000円 ）

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  • DNA複製非共役型維持DNAメチル化の分子機構

    研究課題/領域番号：24K02001  2024年4月 - 2028年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    西山 敦哉, 有田 恭平

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    配分額：18720000円 （ 直接経費：14400000円 、 間接経費：4320000円 ）

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  • 神経細胞におけるミスフォールドタンパク質分解機構と神経変性疾患における役割の解明

    研究課題/領域番号：22714352  2022年10月 - 2028年3月

    AMED-CREST 

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    担当区分：研究分担者 

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  • 多様かつ堅牢な細胞形質を支える非ゲノム情報複製機構

    研究課題/領域番号：19H05739  2019年6月 - 2024年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  新学術領域研究(研究領域提案型)

    中西 真, 河本 宏, 油谷 浩幸, 有田 恭平

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    配分額：53560000円 （ 直接経費：41200000円 、 間接経費：12360000円 ）

    総括班は、領域全体の総括、研究の進捗状況の確認・評価のみならず、技術支援及び班員間の調整を行う目的で設置した。また一般社会向けの公開シンポジウムや、アウトリーチ活動を支援するとともに、成果の取りまとめや国際活動等の領域全体の企画・運営を行うことも目的とする。2020年度の総括班活動は、2019年度に開催予定でCOVID-19により延期していた国際シンポジウムの対面での開催を目指して調整したが、やはりCOVID-19蔓延による緊急事態宣言などで開催できず、2021年度開催に向けて準備を進めている。また国際シンポジウム他全ての総括班活動はCOVID-19のためオンラインでの実施となった。具体的には、2020年度は領域に公募班が加わったため、6月5日、7月13日、30日の3日にわたり領域全体会議をWebにて開催し、領域全体の研究について相互理解を深めた。また3月16日及び31日に総括班会議を開催し、COVID-19下における領域研究の進め方や方針について議論した。また外部評価委員からこれまでの領域研究の進展について評価を受けた。一方、対面でのシンポジウム開催が困難なことから、月１回の領域主催のWebinerを実施することとし、1月21日に領域外から３名の著名な研究者を招待して開催した。その他、染色体ワークショップ、核ダイナミクス研究会、エピジェネティックス研究会など複数の研究会を共催した。またアウトリーチ活動もCOVID-19下においても一部対面で実施した（緊急事態宣言等の制限のない時期で、かつ十分な感染予防対策を施した状況で）。

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  • DNAメチル化を介したゲノム安定性制御の分子メカニズム

    2019年4月 - 2022年3月

    JSPS  基盤研究(B) 分担研究者 

    西山敦哉

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    資金種別：競争的資金

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  • UHRF1によるマルチモノユビキチン化反応の構造基盤

    2019年4月 - 2019年7月

    JSPS  新学術領域 公募研究 

    有田 恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • 配偶子形成過程および初期発生におけるUHRF1の役割の解明

    研究課題/領域番号：15K06803  2015年4月 - 2018年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    鵜木 元香, 小倉 淳郎, 山縣 一夫, 有田 恭平, 植田 幸嗣, シャリフ ジャファル, 前之原 章司

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    配分額：5070000円 （ 直接経費：3900000円 、 間接経費：1170000円 ）

    研究代表者らは、一般的な細胞では核に局在するUHRF1が、卵母細胞および着床前胚では、大部分が細胞質に局在することを見出した。これらの細胞で一部核内に局在するUHRF1は卵母細胞成長期の新規DNAメチル化に関与し、着床前胚ではゲノムワイドに基底レベルのメチル化を維持することを見出した（前之原ら, 2017）。またUHRF1母方ノックアウトマウス胚は着床前後に致死となること、UHRF1は卵母細胞の細胞骨格形成に重要な役割を担っていること、UHRF1存在下で形成された細胞質が正常な発生に重要であること、UHRF1は着床前発生において正常な染色体分配と細胞分裂に重要であることなどを見出した。

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  • 維持メチル化におけるUHRF1の高次構造の形成と変換機構の構造基盤およびその応用

    2014年4月 - 2014年9月

    JSPS  科学研究費補助金 若手研究(A) 

    有田 恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • ＣＲＭＰ１・フィラミンＡ相互作用によるＦアクチン機能制御

    研究課題/領域番号：24500443  2012年4月 - 2015年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    中村 史雄, 有田 恭平, 山下 直也, 橋本 博

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    配分額：5200000円 （ 直接経費：4000000円 、 間接経費：1200000円 ）

    神経ガイド分子セマフォリン3A（Sema3A）は神経突起伸長を抑制する。Sema3Aは細胞内情報伝達分子CRMP1を介してアクチン細胞骨格を崩壊させる。本研究ではCRMP1とアクチン結合蛋白質Filamin-Aとの相互作用を見いだした。CRMP1はFilamin-AのＮ末端とＣ末端に結合し、その立体構造を大きく変化させた。CRMP1やFilamin-Aのそれぞれの結合領域の変異体はSema3Aの作用を阻害した。これはCRMP1・Filamin-A相互作用がSema3A情報伝達に必要なことを示す。CRMP1・Filamin-A結合の阻害により神経突起伸長を促す新たな薬物の開発へと発展させたい。

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  • ＵＨＲＦ１タンパク質の天然変性領域の機能－構造解析

    2012年4月 - 2014年3月

    JSPS  新学術領域研究(研究領域提案型) 

    有田 恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • UHRF1タンパク質のリン酸化制御による構造機能変換機構の解明

    2010年4月 - 2012年3月

    JSPS  新学術領域研究(研究領域提案型) 

    有田 恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • エピジェネティクスに関与する生体超分子の構造生物学的研究

    2009年4月 - 2011年3月

    JSPS  研究活動スタート支援 

    有田恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • 染色体分離に関わる生体超分子複合体の構造生物学的研究

    2007年4月 - 2009年3月

    JSPS  特別研究員奨励費 

    有田 恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • タンパク質修飾酵素PAD4の構造生物学的研究

    2005年4月 - 2007年3月

    JSPS  特別研究員奨励費 

    有田 恭平

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    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

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  • Structure biology of epigenetics related proteins.

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    資金種別：競争的資金

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担当経験のある科目（授業）

  • 構造生物学特論

    機関名：横浜市立大学

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  • 分子解析科学概説Ⅱ

    機関名：横浜市立大学

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  • 生体高分子構造科学

    機関名：横浜市立大学

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  • タンパク質の構造生物化学

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メディア報道

  • 卵子形成に必須なタンパク質DPPA3によるUHRF1の 機能阻害の分子機構を解明 ～NMR法によるDPPA3とUHRF1の複合体構造解析～ インターネットメディア

    https://www.yokohama-cu.ac.jp/news/2022/202211arita_nar.html  2022年11月

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    執筆者：本人 

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  • 細胞運命を決定するタンパク質DNMT1の活性制御機構を解明 インターネットメディア

    https://www.yokohama-cu.ac.jp/news/2022/202211arita_natcommun.html  2022年11月

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    執筆者：本人 

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  • がん治療薬の開発に向けたUHRF1の機能阻害剤を発見 インターネットメディア

    https://www.yokohama-cu.ac.jp/news/2021/202111arita_biomedchem.html  2021年11月

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  • メチル基１つでDNAの運動性が変わることを解明 インターネットメディア

    https://www.yokohama-cu.ac.jp/news/2020/202012arita.html  2020年12月

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    執筆者：本人以外 

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  • リン酸化によるUHRF1の結合相手の制御の仕組みを解明 インターネットメディア

    https://www.yokohama-cu.ac.jp/news/2020/202006arita.html  2020年6月

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  • 細胞記憶継承をDNA複製と協調するメカニズムの解明～DNAメチル化酵素をDNA複製部位に正確に配置する新たな仕組み～ インターネットメディア

    https://www.yokohama-cu.ac.jp/news/2019/202003arita.html  2020年3月

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    執筆者：本人以外 

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  • DNA維持メチル化酵素の複製サイトへの呼び込みの仕組みの一端を解明 インターネットメディア

    http://www.tsurumi.yokohama-cu.ac.jp/news/20190712_arita.html  2019年7月

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    執筆者：本人 

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  • UHRF1とLIG1の複合体構造解析 ～阻害剤開発の基盤となる相互作用部位を同定～ インターネットメディア

    https://www.yokohama-cu.ac.jp/news/2018/201901arita.html  2019年1月

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    執筆者：本人 

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  • 細胞固有の性質が遺伝する仕組みを解明〜DNAメチル化酵素の正確な配置と活性化を制御する仕組み〜 インターネットメディア

    https://www.yokohama-cu.ac.jp/res_pro/news/20171019_Arita.html  2017年10月

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    執筆者：本人 

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  • 細胞記憶の理解に新たな糸口 －DNAメチル化パターンの継承メカニズムに迫る－ インターネットメディア

    https://www.riken.jp/press/2017/20170811_1/index.html  2017年8月

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    執筆者：本人以外 

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学術貢献活動

  • 日本エピジェネティクス研究会幹事

    日本エピジェネティクス研究会  2023年6月 - 現在

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    種別：学会・研究会等 

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  • Associate Editor, The Journal of Biochemistry

    役割：審査・評価

    2022年1月

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    種別：学会・研究会等 

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