2025/07/10 更新

所属以外の情報はresearchmapへの登録情報を転載しています。

写真a

アカシ　サトコ
明石 知子
Satoko Akashi
所属
生命医科学研究科 生命医科学専攻 教授
理学部 理学科
職名
教授
ホームページ
http://www.tsurumi.yokohama-cu.ac.jp/stbiol/index.html
プロフィール
企業、公的研究機関を経て、現在は横浜市大で質量分析による構造生物学研究を行っています。H18日本薬学会学術振興賞、H7日本質量分析学会奨励賞等の受賞歴があります。
外部リンク

学位

  • 薬学博士 （ 千葉大学 ）

研究キーワード

  • biomolecule

  • 生体分子

  • タンパク質

  • mass spectrometry

  • DNA

  • 質量分析

  • DNA

  • protein

研究分野

  • ライフサイエンス / 構造生物化学

  • ライフサイエンス / 薬系分析、物理化学

  • ナノテク・材料 / 生物分子化学

学歴

経歴

  • 横浜市立大学   教授

    2020年4月 - 現在

    　 詳細を見る

  • 横浜市立大学   生命医科学研究科   准教授

    2001年4月 - 2020年3月

    　 詳細を見る

  • 理化学研究所   生体分子解析室   先任研究員

    　 詳細を見る

  • 味の素株式会社   中央研究所   研究員

    　 詳細を見る

  • 横浜市立大学 国際総合科学部 生命医科学コース 生命医科学研究科生命医科学専攻   准教授

    　 詳細を見る

所属学協会

▼全件表示

委員歴

  • 日本蛋白質科学会   副会長  

    2024年6月 - 現在   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    researchmap

  • 日本質量分析学会   理事  

    2023年4月 - 現在   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    researchmap

  • 日本蛋白質科学会   役員  

    2021年6月 - 2024年6月   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    researchmap

  • Mass Spectrometry   Editor  

    2021年4月 - 現在   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    researchmap

  • Mass Spectrometry   Editor  

    2019年4月 - 2021年3月   

    　 詳細を見る

    団体区分：その他

    researchmap

  • 日本質量分析学会   理事  

    2017年4月 - 2021年3月   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    researchmap

  • 日本質量分析学会   委員  

    2011年4月 - 2015年3月   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    researchmap

  • 日本質量分析学会   委員  

    2005年4月 - 2009年3月   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    日本質量分析学会

    researchmap

  • アメリカ質量分析学会   編集委員  

    2001年1月 - 2006年12月   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    アメリカ質量分析学会

    researchmap

  • American Society for Mass Spectrometry   editor  

    2001年   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    American Society for Mass Spectrometry

    researchmap

  • 日本質量分析学会   委員  

    1995年4月 - 1999年3月   

    　 詳細を見る

    団体区分：学協会

    日本質量分析学会

    researchmap

▼全件表示

論文

  • Cryo-EM structure of the bacterial intramembrane metalloprotease RseP in the substrate-bound state. 国際誌

    Kikuko Asahi, Mika Hirose, Rie Aruga, Yosuke Shimizu, Michiko Tajiri, Tsubasa Tanaka, Yuriko Adachi, Yukari Tanaka, Mika K Kaneko, Yukinari Kato, Satoko Akashi, Yoshinori Akiyama, Yohei Hizukuri, Takayuki Kato, Terukazu Nogi

    Science advances   11 ( 9 )   eadu0925   2025年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Site-2 proteases (S2Ps), conserved intramembrane metalloproteases that maintain cellular homeostasis, are associated with chronic infection and persistence leading to multidrug resistance in bacterial pathogens. A structural model of how S2Ps discriminate and accommodate substrates could help us develop selective antimicrobial agents. We previously proposed that the Escherichia coli S2P RseP unwinds helical substrate segments before cleavage, but the mechanism for accommodating a full-length membrane-spanning substrate remained unclear. Our present cryo-EM analysis of Aquifex aeolicus RseP (AaRseP) revealed that a substrate-like membrane protein fragment from the expression host occupied the active site while spanning a transmembrane cavity that is inaccessible via lateral diffusion. Furthermore, in vivo photocrosslinking supported that this substrate accommodation mode is recapitulated on the cell membrane. Our results suggest that the substrate accommodation by threading through a conserved membrane-associated region stabilizes the substrate-complex and contributes to substrate discrimination on the membrane.

    DOI： 10.1126/sciadv.adu0925

    PubMed

    researchmap

  • Pulsed Nano-Electrospray Ionization Applied to Solutions of Angiotensin II, Bradykinin, and Gramicidin S in Water/Acetonitrile (1/1) with the Addition of 1% Acetic Acid and 10 mM Ammonium Acetate

    Kenzo Hiraoka, Dilshadbek T. Usmanov, Satoshi Ninomiya, Stephanie Rankin-Turner, Satoko Akashi

    Mass Spectrometry   13 ( 1 )   A0157 - A0157   2024年11月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    DOI： 10.5702/massspectrometry.a0157

    researchmap

  • Analysis of the homodimeric structure of a <scp>D‐Ala‐D‐Ala</scp> metallopeptidase, <scp>VanX</scp>, from vancomycin‐resistant bacteria

    Tsuyoshi Konuma, Tomoyo Takai, Chieko Tsuchiya, Masayuki Nishida, Miyu Hashiba, Yudai Yamada, Haruka Shirai, Yoko Motoda, Aritaka Nagadoi, Eriko Chikaishi, Ken‐ichi Akagi, Satoko Akashi, Toshio Yamazaki, Hideo Akutsu, Takahisa Ikegami

    Protein Science   33 ( 6 )   2024年5月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Wiley  

    Abstract

    Bacteria that have acquired resistance to most antibiotics, particularly those causing nosocomial infections, create serious problems. Among these, the emergence of vancomycin‐resistant enterococci was a tremendous shock, considering that vancomycin is the last resort for controlling methicillin‐resistant Staphylococcus aureus. Therefore, there is an urgent need to develop an inhibitor of VanX, a protein involved in vancomycin resistance. Although the crystal structure of VanX has been resolved, its asymmetric unit contains six molecules aligned in a row. We have developed a structural model of VanX as a stable dimer in solution, primarily utilizing nuclear magnetic resonance (NMR) residual dipolar coupling. Despite the 46 kDa molecular mass of the dimer, the analyses, which are typically not as straightforward as those of small proteins around 10 kDa, were successfully conducted. We assigned the main chain using an amino acid‐selective unlabeling method. Because we found that the zinc ion‐coordinating active sites in the dimer structure were situated in the opposite direction to the dimer interface, we generated an active monomer by replacing an amino acid at the dimer interface. The monomer consists of only 202 amino acids and is expected to be used in future studies to screen and improve inhibitors using NMR.

    DOI： 10.1002/pro.5002

    researchmap

  • Solvent effect on the detection of peptides and proteins by nanoelectrospray ionization mass spectrometry: Anomalous behavior of aqueous 2-propanol

    Satoshi Ninomiya, Stephanie Rankin-Turner, Satoko Akashi, Kenzo Hiraoka

    Analytical Biochemistry   688   115461 - 115461   2024年5月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Elsevier BV  

    DOI： 10.1016/j.ab.2024.115461

    researchmap

  • Biophysical insights into the dimer formation of human Sirtuin 2. 国際誌

    Noa Suzuki, Tsuyoshi Konuma, Takahisa Ikegami, Satoko Akashi

    Protein science : a publication of the Protein Society   33 ( 5 )   e4994   2024年5月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Sirtuin 2 (SIRT2) is a class III histone deacetylase that is highly conserved from bacteria to mammals. We prepared and characterized the wild-type (WT) and mutant forms of the histone deacetylase (HDAC) domain of human SIRT2 (hSIRT2) using various biophysical methods and evaluated their deacetylation activity. We found that WT hSIRT2 HDAC (residues 52-357) forms a homodimer in a concentration-dependent manner with a dimer-monomer dissociation constant of 8.3 ± 0.5 μM, which was determined by mass spectrometry. The dimer was disrupted into two monomers by binding to the HDAC inhibitors SirReal1 and SirReal2. We also confirmed dimer formation of hSIRT2 HDAC in living cells using a NanoLuc complementation reporter system. Examination of the relationship between dimer formation and deacetylation activity using several mutants of hSIRT2 HDAC revealed that some non-dimerizing mutants exhibited deacetylation activity for the N-terminal peptide of histone H3, similar to the wild type. The hSIRT2 HDAC mutant Δ292-306, which lacks a SIRT2-specific disordered loop region, was identified to exist as a monomer with slightly reduced deacetylation activity; the X-ray structure of the mutant Δ292-306 was almost identical to that of the WT hSIRT2 HDAC bound to an inhibitor. These results indicate that hSIRT2 HDAC forms a dimer, but this is independent of deacetylation activity. Herein, we discuss insights into the dimer formation of hSIRT2 based on our biophysical experimental results.

    DOI： 10.1002/pro.4994

    PubMed

    researchmap

  • Sodiation of melittin, cytochrome c, and ubiquitin studied by electrospray mass spectrometry: Stabilities of α-helix and β-sheet in basic solutions

    Kenzo Hiraoka, Satoshi Ninomiya, Stephanie Rankin-Turner, Satoko Akashi

    International Journal of Mass Spectrometry   498   117212 - 117212   2024年4月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Elsevier BV  

    DOI： 10.1016/j.ijms.2024.117212

    researchmap

  • Site-specific deprotonation/sodiation of gramicidin S studied by electrospray ionization/mass spectrometry

    Kenzo Hiraoka, Satoko Akashi, Stephanie Rankin-Turner, Satoshi Ninomiya

    International Journal of Mass Spectrometry   493   117135 - 117135   2023年11月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Elsevier BV  

    DOI： 10.1016/j.ijms.2023.117135

    researchmap

  • NMR analysis of the homodimeric structure of a D-Ala-D-Ala metallopeptidase, VanX, from vancomycin-resistant bacteria

    Tsuyoshi Konuma, Tomoyo Takai, Chieko Tsuchiya, Masayuki Nishida, Miyu Hashiba, Yudai Yamada, Haruka Shirai, Aritaka Nagadoi, Eriko Chikaishi, Ken-ichi Akagi, Satoko Akashi, Toshio Yamazaki, Hideo Akutsu, Takahisa Ikegami

    2023年10月

    　詳細を見る

    出版者・発行元：Cold Spring Harbor Laboratory  

    Bacteria that have acquired resistance to most antibiotics, particularly those causing nosocomial infections, create serious problems. Among these, the emergence of vancomycin-resistant enterococci was a tremendous shock considering that vancomycin is the last resort for controlling methicillin-resistantStaphylococcus aureus. Therefore, there is an urgent need to develop an inhibitor of VanX, a protein involved in vancomycin resistance. Although the crystal structure of VanX has been resolved, its asymmetric unit contains six molecules aligned in a row. We have developed a structural model of VanX as a stable dimer in solution, primarily utilizing nuclear magnetic resonance (NMR) residual dipolar coupling. Despite the 46 kDa molecular mass of the dimer, which is typically considered too large for NMR studies, we successfully assigned the main chain using an amino acid-selective unlabeling method. Because we found that the Zn<sup>2+</sup>-coordinating active sites in the dimer structure were situated in the opposite direction to the dimer interface, we generated an active monomer by mutating the dimer interface. The monomer consists of only 202 amino acids and is expected to be used in future studies to screen and improve inhibitors using NMR.

    DOI： 10.1101/2023.10.13.562161

    researchmap

  • Site-specific sodiation of peptides studied by pulsed nanoelectrospray ionization

    Kenzo Hiraoka, Dilshadbek T. Usmanov, Satoshi Ninomiya, Stephanie Rankin-Turner, Satoko Akashi

    International Journal of Mass Spectrometry   490   117073 - 117073   2023年8月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Elsevier BV  

    DOI： 10.1016/j.ijms.2023.117073

    researchmap

  • Structural basis of CXC chemokine receptor 1 ligand binding and activation. 国際誌

    Naito Ishimoto, Jae-Hyun Park, Kouki Kawakami, Michiko Tajiri, Kenji Mizutani, Satoko Akashi, Jeremy R H Tame, Asuka Inoue, Sam-Yong Park

    Nature communications   14 ( 1 )   4107 - 4107   2023年7月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Neutrophil granulocytes play key roles in innate immunity and shaping adaptive immune responses. They are attracted by chemokines to sites of infection and tissue damage, where they kill and phagocytose bacteria. The chemokine CXCL8 (also known as interleukin-8, abbreviated IL-8) and its G-protein-coupled receptors CXCR1 and CXCR2 are crucial elements in this process, and also the development of many cancers. These GPCRs have therefore been the target of many drug development campaigns and structural studies. Here, we solve the structure of CXCR1 complexed with CXCL8 and cognate G-proteins using cryo-EM, showing the detailed interactions between the receptor, the chemokine and Gαi protein. Unlike the closely related CXCR2, CXCR1 strongly prefers to bind CXCL8 in its monomeric form. The model shows that steric clashes would form between dimeric CXCL8 and extracellular loop 2 (ECL2) of CXCR1. Consistently, transplanting ECL2 of CXCR2 onto CXCR1 abolishes the selectivity for the monomeric chemokine. Our model and functional analysis of various CXCR1 mutants will assist efforts in structure-based drug design targeting specific CXC chemokine receptor subtypes.

    DOI： 10.1038/s41467-023-39799-2

    PubMed

    researchmap

  • Evaluation of Drug Responses to Human β<sub>2</sub>AR Using Native Mass Spectrometry 査読

    Michiko Tajiri, Shunsuke Imai, Tsuyoshi Konuma, Keiko Shimamoto, Ichio Shimada, Satoko Akashi

    ACS Omega   2023年6月

    　詳細を見る

    担当区分：最終著者,　責任著者   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：American Chemical Society (ACS)  

    DOI： 10.1021/acsomega.3c02737

    researchmap

  • Histone H3 lysine 27 crotonylation mediates gene transcriptional repression in chromatin. 国際誌

    Nan Liu, Tsuyoshi Konuma, Rajal Sharma, Deyu Wang, Nan Zhao, Lingling Cao, Ying Ju, Di Liu, Shuai Wang, Almudena Bosch, Yifei Sun, Siwei Zhang, Donglei Ji, Satoru Nagatoishi, Noa Suzuki, Masaki Kikuchi, Masatoshi Wakamori, Chengcheng Zhao, Chunyan Ren, Thomas Jiachi Zhou, Yaoyao Xu, Jamel Meslamani, Shibo Fu, Takashi Umehara, Kouhei Tsumoto, Satoko Akashi, Lei Zeng, Robert G Roeder, Martin J Walsh, Qiang Zhang, Ming-Ming Zhou

    Molecular cell   83 ( 13 )   2206 - 2221   2023年6月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Histone lysine acylation, including acetylation and crotonylation, plays a pivotal role in gene transcription in health and diseases. However, our understanding of histone lysine acylation has been limited to gene transcriptional activation. Here, we report that histone H3 lysine 27 crotonylation (H3K27cr) directs gene transcriptional repression rather than activation. Specifically, H3K27cr in chromatin is selectively recognized by the YEATS domain of GAS41 in complex with SIN3A-HDAC1 co-repressors. Proto-oncogenic transcription factor MYC recruits GAS41/SIN3A-HDAC1 complex to repress genes in chromatin, including cell-cycle inhibitor p21. GAS41 knockout or H3K27cr-binding depletion results in p21 de-repression, cell-cycle arrest, and tumor growth inhibition in mice, explaining a causal relationship between GAS41 and MYC gene amplification and p21 downregulation in colorectal cancer. Our study suggests that H3K27 crotonylation signifies a previously unrecognized, distinct chromatin state for gene transcriptional repression in contrast to H3K27 trimethylation for transcriptional silencing and H3K27 acetylation for transcriptional activation.

    DOI： 10.1016/j.molcel.2023.05.022

    PubMed

    researchmap

  • Evaluation for Ion Heating of H2A-H2B Dimer in Ion Mobility Spectrometry-Mass Spectrometry.

    Kazumi Saikusa, Daiki Asakawa, Sotaro Fuchigami, Satoko Akashi

    Mass spectrometry (Tokyo, Japan)   12 ( 1 )   A0131   2023年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Ion mobility spectrometry-mass spectrometry (IMS-MS) provides m/z values and collision cross sections (CCSs) of gas-phase ions. In our previous study, an intrinsically disordered protein, the H2A-H2B dimer, was analyzed using IMS-MS, resulting in two conformational populations of CCS. Based on experimental and theoretical approaches, this resulted from a structural diversity of intrinsically disordered regions. We predicted that this phenomenon is related to ion heating in the IMS-MS instrument. In this study, to reveal the effect of ion heating from parameters in the IMS-MS instrument on the conformational population of the H2A-H2B dimer, we investigated the arrival time distributions of the H2A-H2B dimer by changing values of three instrumental parameters, namely, cone voltage located in the first vacuum chamber, trap collision energy (trap CE) for tandem mass spectrometry, and trap bias voltage for the entrance of IMS. These results revealed that the two populations observed for the H2A-H2B dimer were due to the trap bias voltage. Furthermore, to evaluate the internal energies of the analyte ions with respect to each parameter, benzylpyridinium derivatives were used as temperature-sensitive probes. The results showed that the trap CE voltage imparts greater internal energy to the ions than the trap bias voltage. In addition, this slight change in the internal energy caused by the trap bias voltage resulted in the structural diversity of the H2A-H2B dimer. Therefore, the trap bias voltage should be set with attention to the properties of the analytes, even if the effect of the trap bias voltage on the internal energy is negligible.

    DOI： 10.5702/massspectrometry.A0131

    PubMed

    researchmap

  • Native Mass Spectrometry of BRD4 Bromodomains Linked to a Long Disordered Region

    Nanako Azegami, Rina Taguchi, Noa Suzuki, Yusuke Sakata, Tsuyoshi Konuma, Satoko Akashi

    Mass Spectrometry   11 ( 1 )   A0110 - A0110   2022年12月

    　詳細を見る

    担当区分：最終著者,　責任著者   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    DOI： 10.5702/massspectrometry.a0110

    researchmap

  • Cryo-electron microscopy structure of the H3-H4 octasome without histones H2A and H2B 国際誌

    Kayo Nozawa, Yoshimasa Takizawa, Leonidas Pierrakeas, Kazumi Saikusa, Satoko Akashi, Ed Luk, Hitoshi Kurumizaka

    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America   119 ( 45 )   e2206542119   2022年11月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Cold Spring Harbor Laboratory  

    <title>Abstract</title>The canonical nucleosome, which represents the predominant packaging unit in eukaryotic chromatin, has an octameric core made up of two histone H2A-H2B and H3-H4 dimers with ~147 base-pair (bp) DNA wrapping around it. Non-nucleosome particles with alterative histone stoichiometries and DNA wrapping configurations have been found, and they could profoundly influence genome architecture and function. Here we solved the structure of the H3-H4 octasome, which is a nucleosome-like particle with a core made up of four H3-H4 dimers. Two conformations, open and closed, are determined at 3.9 Å and 3.6 Å resolutions by cryo-electron microscopy, respectively. The H3-H4 octasome, made up of a di-tetrameric core, is wrapped by ~120 bp DNA in 1.5 negative superhelical turns. The symmetrical halves are connected by a unique H4-H4’ interface along the dyad axis. <italic>In vivo</italic> crosslinking of cysteine probes placed at another unique H3-H3’ interface demonstrated the existence of the H3-H4 octasome in cells.

    DOI： 10.1073/pnas.2206542119

    PubMed

    researchmap

  • Hybrid in vitro/in silico analysis of low-affinity protein-protein interactions that regulate signal transduction by Sema6D

    Tsubasa Tanaka, Toru Ekimoto, Meri Nagatomo, Makiko Neyazaki, Erena Shimoji, Tsutomu Yamane, Sakura Kanagawa, Rika Oi, Emiko Mihara, Junichi Takagi, Satoko Akashi, Mitsunori Ikeguchi, Terukazu Nogi

    Protein Sci.   2022年9月

    　詳細を見る

  • Mechanistic insights into intramembrane proteolysis by <i>E. coli</i> site-2 protease homolog RseP 査読

    Yuki Imaizumi, Kazunori Takanuki, Takuya Miyake, Mizuki Takemoto, Kunio Hirata, Mika Hirose, Rika Oi, Tatsuya Kobayashi, Kenichi Miyoshi, Rie Aruga, Tatsuhiko Yokoyama, Shizuka Katagiri, Hiroaki Matsuura, Kenji Iwasaki, Takayuki Kato, Mika K. Kaneko, Yukinari Kato, Michiko Tajiri, Satoko Akashi, Osamu Nureki, Yohei Hizukuri, Yoshinori Akiyama, Terukazu Nogi

    Science Advances   8 ( 34 )   2022年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：American Association for the Advancement of Science (AAAS)  

    Site-2 proteases are a conserved family of intramembrane proteases that cleave transmembrane substrates to regulate signal transduction and maintain proteostasis. Here, we elucidated crystal structures of inhibitor-bound forms of bacterial site-2 proteases including Escherichia coli RseP. Structure-based chemical modification and cross-linking experiments indicated that the RseP domains surrounding the active center undergo conformational changes to expose the substrate-binding site, suggesting that RseP has a gating mechanism to regulate substrate entry. Furthermore, mutational analysis suggests that a conserved electrostatic linkage between the transmembrane and peripheral membrane-associated domains mediates the conformational changes. In vivo cleavage assays also support that the substrate transmembrane helix is unwound by strand addition to the intramembrane β sheet of RseP and is clamped by a conserved asparagine residue at the active center for efficient cleavage. This mechanism underlying the substrate binding, i.e., unwinding and clamping, appears common across distinct families of intramembrane proteases that cleave transmembrane segments.

    DOI： 10.1126/sciadv.abp9011

    researchmap

  • Metal distribution in Cu/Zn-superoxide dismutase revealed by native mass spectrometry. 国際誌

    Michiko Tajiri, Hiroto Aoki, Atsuko Shintani, Kaori Sue, Satoko Akashi, Yoshiaki Furukawa

    Free radical biology & medicine   183   60 - 68   2022年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Cu/Zn-superoxide dismutase (SOD1) is a homodimer with two identical subunits, each of which binds a copper and zinc ion in the native state. In contrast to such a text book case, SOD1 proteins purified in vitro or even in vivo have been often reported to bind a non-stoichiometric amount of the metal ions. Nonetheless, it is difficult to probe how those metal ions are distributed in the two identical subunits. By utilizing native mass spectrometry, we showed here that addition of a sub-stoichiometric copper/zinc ion to SOD1 led to the formation of a homodimer with a stochastic combination of the subunits binding 0, 1, and even 2 metal ions. We also found that the homodimer was able to bind four copper or four zinc ions, implying the binding of a copper and zinc ion at the canonical zinc and copper site, respectively. Such ambiguity in the metal quota and selectivity could be avoided when an intra-subunit disulfide bond in SOD1 was reduced before addition of the metal ions. Apo-SOD1 in the disulfide-reduced state was monomeric and was found to bind only one zinc ion per monomer. By binding a zinc ion, the disulfide-reduced SOD1 became conformationally compact and acquired the ability to dimerize. Based upon the results in vitro, we describe the pathway in vivo enabling SOD1 to bind copper and zinc ions with high accuracy in their quota and selectivity. A failure of correct metallation in SOD1 will also be discussed in relation to amyotrophic lateral sclerosis.

    DOI： 10.1016/j.freeradbiomed.2022.03.014

    PubMed

    researchmap

  • Comparative study of H3O+ (aq) and NH4+ (aq) on electrophoresis, protonating ability, and sodiation of proteins

    Kenzo Hiraoka, Satoshi Ninomiya, Stephanie Rankin-Turner, Satoko Akashi

    International Journal of Mass Spectrometry   471   116728 - 116728   2022年1月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Elsevier BV  

    DOI： 10.1016/j.ijms.2021.116728

    researchmap

  • Single-Cell Native Mass Spectrometry of Human Erythrocytes. 国際誌

    Waka Sakamoto, Nanako Azegami, Tsuyoshi Konuma, Satoko Akashi

    Analytical chemistry   93 ( 17 )   6583 - 6588   2021年5月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Native mass spectrometry (MS) enables the determination of the molecular mass of protein complexes. Generally, samples for native MS are isolated, purified, and prepared in volatile solutions. However, to understand the function of proteins in living cells, it is essential to characterize the protein complex as is, without isolation/purification of the protein, using the smallest possible amount of the sample. In the present study, we modified the "live single-cell MS" method, which has mainly been used in metabolomics, and applied it to observe hemoglobin directly sampled from human erythrocytes. By optimizing the experimental methods and conditions, we obtained native mass spectra of hemoglobin using only a single erythrocyte, which was directly sampled into a nanoelectrospray ionization emitter using a micromanipulator and microinjector system. That is, our method enables the analysis of ∼0.45 fmol of hemoglobin directly sampled from an erythrocyte. To our knowledge, this is the first report of native MS for endogenous proteins using a single intact human cell.

    DOI： 10.1021/acs.analchem.1c00588

    PubMed

    researchmap

  • Structural plasticity of a designer protein sheds light on β-propeller protein evolution. 査読 国際誌

    Mylemans B, Laier I, Kamata K, Akashi S, Noguchi H, Tame JR, Voet AR.

    FEBS J   288 ( 2 )   530 - 545   2021年1月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1111/febs.15347

    PubMed

    researchmap

  • Screening of protein-ligand interactions under crude conditions by native mass spectrometry. 査読 国際誌

    Kotaro Takano, Shunsuke Arai, Seiji Sakamoto, Hiroshi Ushijima, Takahisa Ikegami, Kazumi Saikusa, Tsuyoshi Konuma, Itaru Hamachi, Satoko Akashi

    Analytical and bioanalytical chemistry   412 ( 17 )   4037 - 4043   2020年7月

    　詳細を見る

    担当区分：最終著者,　責任著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    A convenient analytical system for protein-ligand interactions under crude conditions was developed using native mass spectrometry (MS). As a model protein, Escherichia coli (E. coli) dihydrofolate reductase (DHFR) with and without a histidine tag was used for the study. First, overexpressed DHFR with a His-tag was roughly purified with a Ni-sepharose resin and subjected to native mass spectrometry with or without incubation with an inhibitor, Methotrexate (MTX). Even only with the minimum cleanup by the Ni-sepharose resin, intact ions of DHFR-nicotinamide adenine dinucleotide phosphate (NADPH) and DHFR-NADPH-ligand complexes were successfully observed. By optimizing the preparation procedures of the crude sample for native MS, e.g., avoiding sonication for cell lysis, we successfully observed intact ions of the specific DHFR-NADPH-MTX ternary complex starting with cultivation of E. coli in ≤ 25 mL medium. When the crude DHFR sample was mixed with two, four, or eight candidate compounds, only ions of the specific protein-ligand complex were observed. This indicates that the present system can be used as a rapid and convenient method for the rough determination of binding of specific ligands to the target protein without the time-consuming purification of protein samples. Moreover, it is important to rapidly determine specific interactions with target proteins under conditions similar to those in "real" biological systems. Graphical abstract.

    DOI： 10.1007/s00216-020-02649-x

    PubMed

    researchmap

  • Native Mass Spectrometry of Protein and DNA Complexes Prepared in Nonvolatile Buffers 査読

    Kazumi Saikusa, Daiki Kato, Aritaka Nagadoi, Hitoshi Kurumizaka, Satoko Akashi

    Journal of the American Society for Mass Spectrometry   31 ( 3 )   711 - 718   2020年3月

    　詳細を見る

    担当区分：最終著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：American Chemical Society (ACS)  

    DOI： 10.1021/jasms.9b00145

    researchmap

  • Mass Spectrometric Characterization of Histone H3 Isolated from in-Vitro Reconstituted and Acetylated Nucleosome Core Particle. 査読

    Kazumi Saikusa, Haruna Hidaka, Shunsuke Izumi, Satoko Akashi

    Mass spectrometry (Tokyo, Japan)   9 ( 1 )   A0090   2020年

    　詳細を見る

    担当区分：最終著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    Post-translational modifications (PTMs) of histone N-terminal tails in nucleosome core particle (NCP), such as acetylation, play crucial roles in regulating gene expression. To unveil the regulation mechanism, atomic-level structural analysis of in-vitro modified NCP is effective with verifying the PTMs of histones. So far, identification of PTMs of NCP originating from living cells has mainly been performed using mass spectrometry (MS) techniques, such as bottom-up approach. The bottom-up approach is the most established method for protein characterization, but it does not always provide sufficient information on the acetylated sites of lysine residues in the histone tails if trypsin digestion is carried out. For histone proteins, which have many basic amino acids, trypsin generates too many short fragments that cannot be perfectly analyzed by tandem MS. In this study, we investigated the in vitro acetylation sites in the histone H3 tail using a top-down sequence analysis, matrix-assisted laser desorption/ionization in-source decay (MALDI-ISD) experiment, in combination with aminopeptidase digestion. Aminopeptidase can cleave peptide bonds one-by-one from the N-terminus of peptides or proteins, generating N-terminally truncated peptides and/or proteins. As a result, it was identified that this method enables sequence characterization of the entire region of the H3 tail. Also, application of this method to H3 in in-vitro acetylated NCP enabled assigning acetylation sites of H3. Thus, this method was found to be effective for obtaining information on in-vitro acetylation of NCP for structural biology study.

    DOI： 10.5702/massspectrometry.A0090

    PubMed

    researchmap

  • Rapid and definitive analysis of in vitro DNA methylation by nanoelectrospray ionization mass spectrometry 査読

    Ushijima, H, Maekawa, R, Igarashi, E, Akashi, S

    J. Am. Soc. Mass Spectrom.   30 ( 11 )   2335 - 2346   2019年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1007/s13361-019-02304-5.

    researchmap

  • Structural visualization of key steps in nucleosome reorganization by human FACT. 査読 国際誌

    Mayanagi, K, Saikusa, K, Miyazaki, N, Akashi, S, Iwasaki, K, Nishimura, Y, Morikawa, K, Tsunaka, Y

    Sci. Rep.   9 ( 1 )   10183 - 10183   2019年7月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/s41598-019-46617-7

    PubMed

    researchmap

  • Application of the NZ-1 Fab as a crystallization chaperone for PA tag-inserted target proteins. 査読 国際誌

    Tamura R, Oi R, Akashi S, Kaneko MK, Kato Y, Nogi T

    Protein Sci.   28 ( 4 )   823 - 836   2019年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/pro.3580

    PubMed

    researchmap

  • Photoinduced in Vivo Magnetic Resonance Imaging (MRI) with Rapid CO Release from an MnCO-Protein Needle Composite. 査読 国際誌

    Hyodo, F, Sho, T, Basudev, M, Fujita, K, Tachibana, Y, Akashi, S, Mano, M, Hishikawa, Y, Matsuo, M, Nakaji, T, Ueno, T

    Chemistry. Eur. J.   24 ( 45 )   11578 - 11583   2018年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/chem.201802445

    PubMed

    researchmap

  • Methyl-selective isotope labeling using α-ketoisovalerate for the yeast Pichia pastoris recombinant protein expression system 査読

    Suzuki, R, Sakakura, M, Mori, M, Fujii, M, Akashi, S, Takahashi, H

    J. Biomol. NMR   71 ( 4 )   213 - 228   2018年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    researchmap

  • Structural Diversity of Nucleosomes Characterized by Native Mass Spectrometry 査読

    Kazumi Saikusa, Akihisa Osakabe, Daiki Kato, Sotaro Fuchigami, Aritaka Nagadoi, Yoshifumi Nishimura, Hitoshi Kurumizaka, Satoko Akashi

    Analytical Chemistry   90 ( 13 )   8217 - 8226   2018年7月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：American Chemical Society (ACS)  

    DOI： 10.1021/acs.analchem.8b01649

    researchmap

  • The crystal structure and oligomeric form of Escherichia coli L,D-carboxypeptidase A. 査読

    Meyer, K, Addy, C, Akashi, S, Roper, D.I, Tame, J.R.H

    Biochem. Biophys. Res. Commun.   499 ( 3 )   594 - 599   2018年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    researchmap

  • Structural Analysis, CaSR Activity Determination, and Taste Evaluation of γ-Glutamyl Peptides Comprising Sulfur-Containing Amino Acids. 査読

    Amino, Y, Wakabayashi, H, Akashi, S, Ishiwatari, Y

    Biosci. Biotechnol. Biochem.   82 ( 3 )   383 - 394   2018年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1080/09168451.2018.1436433

    Scopus

    researchmap

  • Crystal structure of the overlapping dinucleosome composed of hexasome and octasome 査読

    Daiki Kato, Akihisa Osakabe, Yasuhiro Arimura, Yuka Mizukami, Naoki Horikoshi, Kazumi Saikusa, Satoko Akashi, Yoshifumi Nishimura, Sam-Yong Park, Jumpei Nogami, Kazumitsu Maehara, Yasuyuki Ohkawa, Atsushi Matsumoto, Hidetoshi Kono, Rintaro Inoue, Masaaki Sugiyama, Hitoshi Kurumizaka

    SCIENCE   356 ( 6334 )   205 - 208   2017年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1126/science.aak9867

    Web of Science

    researchmap

  • 3D structural analysis of protein O-mannosyl kinase, POMK, a causative gene product of dystroglycanopathy. 査読 国際誌

    Masamichi Nagae, Sushil K Mishra, Makiko Neyazaki, Rika Oi, Akemi Ikeda, Naohiro Matsugaki, Satoko Akashi, Hiroshi Manya, Mamoru Mizuno, Hirokazu Yagi, Koichi Kato, Toshiya Senda, Tamao Endo, Terukazu Nogi, Yoshiki Yamaguchi

    Genes to cells : devoted to molecular & cellular mechanisms   22 ( 4 )   348 - 359   2017年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Orchestration of the multiple enzymes engaged in O-mannose glycan synthesis provides a matriglycan on α-dystroglycan (α-DG) which attracts extracellular matrix (ECM) proteins such as laminin. Aberrant O-mannosylation of α-DG leads to severe congenital muscular dystrophies due to detachment of ECM proteins from the basal membrane. Phosphorylation at C6-position of O-mannose catalyzed by protein O-mannosyl kinase (POMK) is a crucial step in the biosynthetic pathway of O-mannose glycan. Several mis-sense mutations of the POMK catalytic domain are known to cause a severe congenital muscular dystrophy, Walker-Warburg syndrome. Due to the low sequence similarity with other typical kinases, structure-activity relationships of this enzyme remain unclear. Here, we report the crystal structures of the POMK catalytic domain in the absence and presence of an ATP analogue and O-mannosylated glycopeptide. The POMK catalytic domain shows a typical protein kinase fold consisting of N- and C-lobes. Mannose residue binds to POMK mainly via the hydroxyl group at C2-position, differentiating from other monosaccharide residues. Intriguingly, the two amino acid residues K92 and D228, interacting with the triphosphate group of ATP, are donated from atypical positions in the primary structure. Mutations in this protein causing muscular dystrophies can now be rationalized.

    DOI： 10.1111/gtc.12480

    PubMed

    researchmap

  • Effect of charge on the conformation of highly basic peptides including the tail regions of histone proteins by ion mobility mass spectrometry 査読

    Satoko Akashi, Kevin M. Downard

    ANALYTICAL AND BIOANALYTICAL CHEMISTRY   408 ( 24 )   6637 - 6648   2016年9月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1007/s00216-016-9777-4

    Web of Science

    researchmap

  • Comprehensive Characterization of Relationship Between Higher-Order Structure and FcRn Binding Affinity of Stress-Exposed Monoclonal Antibodies 査読

    Daisuke Tsuchida, Katsuyoshi Yamazaki, Satoko Akashi

    PHARMACEUTICAL RESEARCH   33 ( 4 )   994 - 1002   2016年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1007/s11095-015-1845-5

    Web of Science

    researchmap

  • C-terminal acidic domain of histone chaperone human NAP1 is an efficient binding assistant for histone H2A-H2B, but not H3-H4 査読

    Hideaki Ohtomo, Satoko Akashi, Yoshihito Moriwaki, Mitsuru Okuwaki, Akihisa Osakabe, Kyosuke Nagata, Hitoshi Kurumizaka, Yoshifumi Nishimura

    GENES TO CELLS   21 ( 3 )   252 - 263   2016年3月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1111/gtc.12339

    Web of Science

    researchmap

  • Structure and assembly mechanisms of toxic human islet amyloid polypeptide oligomers associated with copper 査読

    Shin Jung C. Lee, Tae Su Choi, Jong Wha Lee, Hyuck Jin Lee, Dong-Gi Mun, Satoko Akashi, Sang-Won Lee, Mi Hee Lim, Hugh I. Kim

    CHEMICAL SCIENCE   7 ( 8 )   5398 - 5406   2016年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1039/c6sc00153j

    Web of Science

    researchmap

  • Charge-neutralization effect of the tail regions on the histone H2A/H2B dimer structure 招待 査読

    Kazumi Saikusa, Singo Shimoyama, Yuuki Asano, Aritaka Nagadoi, Mamoru Sato, Hitoshi Kurumizaka, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    PROTEIN SCIENCE   24 ( 8 )   1224 - 1231   2015年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/pro.2673

    Web of Science

    researchmap

  • Mass Spectrometric Approach for Characterizing the Disordered Tail Regions of the Histone H2A/H2B Dimer 査読

    Kazumi Saikusa, Aritaka Nagadoi, Kana Hara, Sotaro Fuchigami, Hitoshi Kurumizaka, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    ANALYTICAL CHEMISTRY   87 ( 4 )   2220 - 2227   2015年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1021/ac503689w

    Web of Science

    researchmap

  • Stability of the βB2B3 Crystallin Heterodimer to Increased Oxidation by Radical Probe and Ion Mobility Mass Spectrometry. 査読

    Akashi, S, Maleknia, S, Saikusa, K, Downard, K

    J. Struct. Biol.   189 ( 1 )   20 - 27   2015年1月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.jsb.2014.11.006

    Web of Science

    researchmap

  • Characterization of Stress-Exposed Granulocyte Colony Stimulating Factor Using ELISA and Hydrogen/Deuterium Exchange Mass Spectrometry 査読

    Daisuke Tsuchida, Katsuyoshi Yamazaki, Satoko Akashi

    JOURNAL OF THE AMERICAN SOCIETY FOR MASS SPECTROMETRY   25 ( 10 )   1747 - 1754   2014年10月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1007/s13361-014-0959-z

    Web of Science

    researchmap

  • The Crystal Structure of the Active Domain of Anopheles Anti-platelet Protein, a Powerful Anti-coagulant, in Complex with an Antibody 査読

    Kanako Sugiyama, Mitsuhiro Iyori, Asuka Sawaguchi, Satoko Akashi, Jeremy R. H. Tame, Sam-Yong Park, Shigeto Yoshida

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   289 ( 23 )   16303 - 16312   2014年6月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M114.564526

    Web of Science

    researchmap

  • Conclusive Evidence of the Reconstituted Hexasome Proven by Native Mass Spectrometry 査読

    Nanako Azegami, Kazumi Saikusa, Yasuto Todokoro, Aritaka Nagadoi, Hitoshi Kurumizaka, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    BIOCHEMISTRY   52 ( 31 )   5155 - 5157   2013年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1021/bi4005655

    Web of Science

    researchmap

  • Gas-Phase Structure of the Histone Multimers Characterized by Ion Mobility Mass Spectrometry and Molecular Dynamics Simulation 査読

    Kazumi Saikusa, Sotaro Fuchigami, Kyohei Takahashi, Yuuki Asano, Aritaka Nagadoi, Hiroaki Tachiwana, Hitoshi Kurumizaka, Mitsunori Ikeguchi, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    ANALYTICAL CHEMISTRY   85 ( 8 )   4165 - 4171   2013年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1021/ac400395j

    Web of Science

    researchmap

  • タンパク質複合体のイオンモビリティ質量分析

    明石 知子, 七種 和美

    エアロゾル研究   28 ( 2 )   119 - 124   2013年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：日本エアロゾル学会  

    Recent development of ion mobility mass spectrometry (IM-MS) with electrospray ionization (ESI) has enabled the characterization of protein assemblies which play important roles in various events in living cells. Some proteins change their conformations by target recognition. Therefore, the conformational analysis with a small amount of proteins is helpful to understand the mechanism of biological events. By IM-MS, proteins with the same masses but different conformations can be separated, and the information on the shape of analyte ions can be obtained even for the protein assemblies. In this article, an overview of traveling-wave IM-MS for biomolecules is described, showing an example of IM-MS for a globular protein, bovine Ubiquitin. In addition, application of IM-MS to characterize the structure of an intrinsically disordered protein complex, Swi5-Sfr1, is demonstrated.<br>

    DOI： 10.11203/jar.28.119

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/10021049391?from=CiNii

  • BMS研究会の歴史

    明石 知子

    Journal of the Mass Spectrometry Society of Japan   61 ( 6 )   53 - 56   2013年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    DOI： 10.5702/massspec.S13-04

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/10026812150?from=CiNii

  • Characterisation of an intrinsically disordered protein complex of Swi5-Sfr1 by ion mobility mass spectrometry and small-angle X-ray scattering 査読

    Kazumi Saikusa, Naoyuki Kuwabara, Yuichi Kokabu, Yu Inoue, Mamoru Sato, Hiroshi Iwasaki, Toshiyuki Shimizu, Mitsunori Ikeguchi, Satoko Akashi

    ANALYST   138 ( 5 )   1441 - 1449   2013年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1039/c2an35878f

    Web of Science

    researchmap

  • Crystal Structures of Penicillin-Binding Protein 3 (PBP3) from Methicillin-Resistant Staphylococcus aureus in the Apo and Cefotaxime-Bound Forms 査読

    Hisashi Yoshida, Fumihiro Kawai, Eiji Obayashi, Satoko Akashi, David I. Roper, Jeremy R. H. Tame, Sam-Yong Park

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY   423 ( 3 )   351 - 364   2012年10月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.jmb.2012.07.012

    Web of Science

    researchmap

  • Function of homo- and hetero-oligomers of human nucleoplasmin/nucleophosmin family proteins NPM1, NPM2 and NPM3 during sperm chromatin remodeling 査読

    Mitsuru Okuwaki, Ayako Sumi, Miharu Hisaoka, Ai Saotome-Nakamura, Satoko Akashi, Yoshifumi Nishimura, Kyosuke Nagata

    NUCLEIC ACIDS RESEARCH   40 ( 11 )   4861 - 4878   2012年6月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/nar/gks162

    Web of Science

    researchmap

  • Impact of limited oxidation on protein ion mobility and structure of importance to footprinting by radical probe mass spectrometry 査読

    Kevin M. Downard, Simin D. Maleknia, Satoko Akashi

    RAPID COMMUNICATIONS IN MASS SPECTROMETRY   26 ( 3 )   226 - 230   2012年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/rcm.5320

    Web of Science

    researchmap

  • 1PT190 イオンモビリティ質量分析と分子動力学シミュレーションを用いた気相中におけるヒストン多量体の構造解析(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

    Saikusa Kazumi, Fuchigami Sotaro, Takahashi Kyohei, Asano Yuuki, Nagadoi Aritaka, Tachiwana Hiroaki, Kurumizaka Hitoshi, Ikeguchi Mitsunori, Nishimura Yoshifumi, Akashi Satoko

    生物物理   52   S101   2012年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   出版者・発行元：一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI： 10.2142/biophys.52.S101_4

    researchmap

  • Fission Yeast Swi5-Sfr1 Protein Complex, an Activator of Rad51 Recombinase, Forms an Extremely Elongated Dogleg-shaped Structure 査読

    Yuichi Kokabu, Yasuto Murayama, Naoyuki Kuwabara, Tomotaka Oroguchi, Hiroshi Hashimoto, Yasuhiro Tsutsui, Naohito Nozaki, Satoko Akashi, Satoru Unzai, Toshiyuki Shimizu, Hiroshi Iwasaki, Mamoru Sato, Mitsunori Ikeguchi

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   286 ( 50 )   43569 - 43576   2011年12月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M111.303339

    Web of Science

    researchmap

  • Homology Modelled Structure of the βB2B3-Crystallin Heterodimer Studied by Ion Mobility and Radical Probe Mass Spectrometry. 査読

    Downard, K.M, Kokabu, Y, Ikeguchi, M, Akashi, S

    FEBS J.   278 ( 21 )   4044 - 4054   2011年11月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1111/j.1742-4658.2011.08309.x

    Web of Science

    researchmap

  • Structural and biochemical analyses of the human PAD4 variant encoded by a functional haplotype gene 査読

    Naoki Horikoshi, Hiroaki Tachiwana, Kengo Saito, Akihisa Osakabe, Mamoru Sato, Michiyuki Yamada, Satoko Akashi, Yoshifumi Nishimura, Wataru Kagawa, Hitoshi Kurumizaka

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY   67 ( Pt 2 )   112 - 118   2011年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1107/S0907444910051711

    Web of Science

    Scopus

    J-GLOBAL

    researchmap

    その他リンク： http://orcid.org/0000-0001-7412-3722

  • Deimination stabilizes histone H2A/H2B dimers as revealed by electrospray ionization mass spectrometry 査読

    Shingo Shimoyama, Aritaka Nagadoi, Hiroaki Tachiwana, Michiyuki Yamada, Mamoru Sato, Hitoshi Kurumizaka, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    JOURNAL OF MASS SPECTROMETRY   45 ( 8 )   900 - 908   2010年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/jms.1778

    Web of Science

    researchmap

  • Guidelines for reporting the use of capillary electrophoresis in proteomics 招待 査読

    Paula J. Domann, Satoko Akashi, Coral Barbas, Lihua Huang, Wendy Lau, Cristina Legido-Quigley, Stephen McClean, Christian Neusuess, David Perrett, Milena Quaglia, Erdmann Rapp, Lance Smallshaw, Norman W. Smith, W. Franklin Smyth, Chris F. Taylor

    NATURE BIOTECHNOLOGY   28 ( 7 )   654 - 655   2010年7月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/nbt0710-654b

    Web of Science

    researchmap

  • Crystal Structure of Human REV7 in Complex with a Human REV3 Fragment and Structural Implication of the Interaction between DNA Polymerase zeta and REV1 査読

    Kodai Hara, Hiroshi Hashimoto, Yoshiki Murakumo, Shunsuke Kobayashi, Toshiaki Kogame, Satoru Unzai, Satoko Akashi, Shunichi Takeda, Toshiyuki Shimizu, Mamoru Sato

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   285 ( 16 )   12299 - 12307   2010年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M109.092403

    Web of Science

    researchmap

  • Structure of the N-terminal Regulatory Domain of a Plant NADPH Oxidase and Its Functional Implications 査読

    Takashi Oda, Hiroshi Hashimoto, Naoyuki Kuwabara, Satoko Akashi, Kokoro Hayashi, Chojiro Kojima, Hann Ling Wong, Tsutomu Kawasaki, Ko Shimamoto, Mamoru Sato, Toshiyuki Shimizu

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   285 ( 2 )   1435 - 1445   2010年1月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1074/jbc.M109.058909

    Web of Science

    researchmap

  • Purification, crystallization and initial X-ray diffraction study of human REV7 in complex with a REV3 fragment 査読

    Kodai Hara, Toshiyuki Shimizu, Satoru Unzai, Satoko Akashi, Mamoru Sato, Hiroshi Hashimoto

    ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS   65   1302 - 1305   2009年12月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1107/S1744309109046181

    Web of Science

    researchmap

  • A Self-Assembled Protein Nanotube with High Aspect Ratio 査読

    Frederico F. Miranda, Kenji Iwasaki, Satoko Akashi, Koji Sumitomo, Mime Kobayashi, Ichiro Yamashita, Jeremy R. H. Tame, Jonathan G. Heddle

    SMALL   5 ( 18 )   2077 - 2084   2009年9月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/smll.200900667

    Web of Science

    researchmap

  • RNA and Protein Complexes of trp RNA-Binding Attenuation Protein Characterized by Mass Spectrometry 査読

    Satoko Akashi, Masahiro Watanabe, Jonathan G. Heddle, Satoru Unzai, Sam-Yong Park, Jeremy R. H. Tame

    ANALYTICAL CHEMISTRY   81 ( 6 )   2218 - 2226   2009年3月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1021/ac802354j

    Web of Science

    researchmap

  • 薬物標的へのリガンドの結合を計測する生物物理学的手法

    HUBBARD Roderick E., 川上 善之, 明石 知子, 渡邊 真宏, HEDDLE Jonathan G., 雲財 悟, 朴 三用, TAME Jeremy R. H.

    日本結晶学会誌   51 ( 1 )   104 - 105   2009年2月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：The Crystallographic Society of Japan  

    DOI： 10.5940/jcrsj.51.104

    CiNii Books

    researchmap

  • The nature of the TRAP-Anti-TRAP complex 査読

    Masahiro Watanabe, Jonathan G. Heddle, Kenichi Kikuchi, Satoru Unzai, Satoko Akashi, Sam-Yong Park, Jeremy R. H. Tame

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA   106 ( 7 )   2176 - 2181   2009年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1073/pnas.0801032106

    Web of Science

    researchmap

  • 3P-001 PCNA G178S変異体の構造解析(蛋白質-構造,第47回日本生物物理学会年会)

    Hishiki Asami, Shimizu Toshiyuki, Akashi Satoko, Unzai Satoru, Sato Mamoru, Hashimoto Hiroshi

    生物物理   49   S150 - S151   2009年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   出版者・発行元：一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI： 10.2142/biophys.49.S150_8

    researchmap

  • Thermal unfolding of proteins probed by laser spray mass spectrometry 査読

    Xiangguo Shi, Atsushi Takamizawa, Yoshifumi Nishimura, Kenzo Hiraoka, Satoko Akashi

    RAPID COMMUNICATIONS IN MASS SPECTROMETRY   22 ( 9 )   1430 - 1436   2008年5月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/rcm.3517

    Web of Science

    PubMed

    researchmap

  • Structural characterization of human general transcription factor TFIIF in solution 査読

    Satoko Akashi, Shinjiro Nagakura, Seiji Yamamoto, Masahiko Okuda, Yoshiaki Ohkuma, Yoshifumi Nishimura

    PROTEIN SCIENCE   17 ( 3 )   389 - 400   2008年3月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1110/ps.073258108

    Web of Science

    researchmap

  • Crystal structures of the clock protein EA4 from the silkworm Bombyx mori 査読

    Toshiki Hiraki, Naoya Shibayama, Satoko Akashi, Sam-Yong Park

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY   377 ( 3 )   630 - 635   2008年3月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.jmb.2008.01.020

    Web of Science

    PubMed

    researchmap

  • A mass spectrometric approach to the study of DNA-binding proteins: Interaction of human TRF2 with telomeric DNA 査読

    Justin B. Sperry, Xiangguo Shi, Don L. Rempel, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi, Michael L. Gross

    BIOCHEMISTRY   47 ( 6 )   1797 - 1807   2008年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1021/bi702037p

    Web of Science

    PubMed

    researchmap

  • Dynamic allostery in the ring protein TRAP 査読

    Jonathan G. Heddle, Tomoyuki Okajima, David J. Scott, Satoko Akashi, Sam-Yong Park, Jeremy R. H. Tame

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY   371 ( 1 )   154 - 167   2007年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.jmb.2007.05.013

    Web of Science

    PubMed

    researchmap

  • Denaturation of alpha-lactalbumin and ubiquitin studied by electrospray and laser spray 査読

    Masana Nakamura, Atsushi Takamizawa, Hideki Yamada, Kenzo Hiraoka, Satoko Akashi

    RAPID COMMUNICATIONS IN MASS SPECTROMETRY   21 ( 10 )   1635 - 1643   2007年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/rcm.2995

    Web of Science

    researchmap

  • 1P016 セルフタイマーを内蔵するタンパク質EA4(蛋白質(構造・構造機能相関),口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

    柴山 修哉, 開 俊樹, 明石 知子, Tame Jeremy R. H., 朴 三用

    生物物理   47   S27   2007年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   出版者・発行元：一般社団法人 日本生物物理学会  

    DOI： 10.2142/biophys.47.S27_3

    researchmap

  • Stability analysis for double-stranded DNA oligomers and their noncovalent complexes with drugs by laser spray 査読

    Xiangguo Shi, Atsushi Takamizawa, Yoshifumi Nishimura, Kenzo Hiraoka, Satoko Akashi

    JOURNAL OF MASS SPECTROMETRY   41 ( 8 )   1086 - 1095   2006年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/jms.1069

    Web of Science

    researchmap

  • Investigation of molecular interaction within biological macromolecular complexes by mass spectrometry 招待 査読

    S Akashi

    MEDICINAL RESEARCH REVIEWS   26 ( 3 )   339 - 368   2006年5月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/med.20051

    Web of Science

    researchmap

  • Evaluation of Binding Affinity of Protein–Mutant DNA Complexes in Solution by Laser Spray Mass Spectrometry 査読

    Shi, X, Takamizawa, A, Nishimura, Y, Hiraoka, K, Akashi, S

    J. Am. Soc. Mass Spectrom.   17 ( 4 )   611 - 620   2006年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.jasms.2005.12.016

    Web of Science

    PubMed

    researchmap

  • Erratum: Top-down analysis of basic proteins by microchip capillary electrophoresis mass spectrometry (Rapid Communication in Mass Spectrometry (2006) 20, (1932-1938)) 査読

    Satoko Akashi, Koichi Suzuki, Akihiro Arai, Naoyuki Yamada, Ei-Ichiro Suzuki, Kazuo Hirayama, Shin Nakamura, Yoshifumi Nishimura

    Rapid Communications in Mass Spectrometry   20 ( 15 )   2368   2006年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/rcm.2603

    Scopus

    researchmap

  • 生体高分子の質量分析による構造機能研究 招待 査読

    明石 知子

    薬学雑誌   126 ( 10 )   915 - 929   2006年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1248/yakushi.126.915

    researchmap

  • Top-down analysis of basic proteins by microchip capillary electrophoresis mass spectrometry 査読

    S Akashi, K Suzuki, A Arai, N Yamada, EI Suzuki, K Hirayama, S Nakamura, Y Nishimura

    RAPID COMMUNICATIONS IN MASS SPECTROMETRY   20 ( 12 )   1932 - 1938   2006年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/rcm.2541

    Web of Science

    researchmap

  • Investigation of molecular size of transcription factor TFIIE in solution 査読

    Y Itoh, S Unzai, M Sato, A Nagadoi, M Okuda, Y Nishimura, S Akashi

    PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS   61 ( 3 )   633 - 641   2005年11月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/prot.20647

    Web of Science

    researchmap

  • Evaluation of protein-DNA binding affinity by electrospray ionization mass spectrometry 査読

    S Akashi, R Osawa, Y Nishimura

    JOURNAL OF THE AMERICAN SOCIETY FOR MASS SPECTROMETRY   16 ( 1 )   116 - 125   2005年1月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.jasms.2004.09.021

    Web of Science

    PubMed

    researchmap

  • Comparative study of laser spray and electrospray using an orthogonal TOF mass spectrometer 査読

    Takamizawa, A, Akashi, S, Hiraoka, K

    Journal of the Mass Spectrometry Society of Japan   53 ( 3 )   100 - 107   2005年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    The laser spray developed in our laboratory was applied to the analysis of biological samples. Because a 10.6 mm laser excites hydrogen bonds of water solvent, vaporization of aqueous samples takes place effectively by the laser irradiation. This makes laser spray superior to ESI for aqueous sample solution. The sensitivity of laser spray is approximately ten times higher than that of ESI for a large number of samples. The increase of signal intensities for both laser spray and ESI was observed by the addition of ammonium acetate to the sample solutions. This result was interpreted by an electrical double layer model proposed by Enke <i>et al</i>. The concentration of analyte ions in laser-sprayed droplets is estimated to be 10 times higher than that in the electrosprayed droplets. Noncovalent complexes were dissociated selectively to subunits by laser irradiation without dissociating the covalent bonds.

    DOI： 10.5702/massspec.53.100

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00251591142?from=CiNii

  • Selective dissociation of non-covalent bonds in biological molecules by laser spray 査読

    A Takamizawa, Y Itoh, R Osawa, N Iwasaki, Y Nishimura, S Akashi, K Hiraoka

    JOURNAL OF MASS SPECTROMETRY   39 ( 9 )   1053 - 1058   2004年9月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/jms.677

    Web of Science

    researchmap

  • Melittin-Diacylphosphatidylcholine Interaction Examined by Electrospray Ionization Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometry 査読

    Akashi, S, Takio, K

    J. Mass Spectrom. Soc. Jpn.   50 ( 2 )   67 - 71   2002年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    The structure of melittin in the presence of dioleoylphosphatidylcholine (DOPC) was investigated using hydrogen-deuterium (H/D) exchange in conjunction with collision induced dissociation (CID) in an rf-only hexapole ion guide with electrospray ionization-Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry (ESI-FT-ICR MS). The deuterium incorporation into backbone amide hydrogens of melittin in the presence of DOPC was analyzed at different time points examining the mass of each fragment ion produced by hexapole-CID. The percentage of deuterium incorporation into the fragments of melittin was less than 45% at initial 10 s of isotope exchange. It increased rapidly as the exchange period was prolonged. After 300 s of incubation in D<sub>2</sub>O about 85% of amide hydrogens were exchanged with deuterium. When melittin was incubated in D<sub>2</sub>O in the presence of dodecylphosphocholine (DPC), the rate of isotope exchange was reduced at every time point. In the case of melittin alone, more than 80% amide hydrogens were exchanged with deuterium within 10 s. By comparing these time courses, it seems that the contact with DOPC did not induce melittin to change its conformation. DOPC possibly just shielded the melittin molecule while DPC induced melittin to form some stable conformation, such as helical structure. It was revealed that H/D exchange and MS analysis enabled to study such structural changes of a peptide brought about by the interaction with two types of phospholipid even in the presence of 50-fold amount of lipid.

    DOI： 10.5702/massspec.50.67

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00153636477?from=CiNii

  • Structural changes of melittin induced by phospholipids

    Satoko Akashi, Koji Takio

    Proceedings 50th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics   443 - 444   2002年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）  

    Scopus

    researchmap

  • Structure of melittin bound to phospholipid micelles studied using hydrogen-deuterium exchange and electrospray ionization Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry 査読

    S Akashi, K Takio

    JOURNAL OF THE AMERICAN SOCIETY FOR MASS SPECTROMETRY   12 ( 12 )   1247 - 1253   2001年12月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/S1044-0305(01)00314-2

    Web of Science

    PubMed

    researchmap

  • Solvent accessibility of the thrombin-thrombomodulin interface 査読

    JG Mandell, A Baerga-Ortiz, S Akashi, K Takio, EA Komives

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY   306 ( 3 )   575 - 589   2001年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1006/jmbi.2000.4416

    Web of Science

    PubMed

    researchmap

  • Characterization of the interface structure of enzyme-inhibitor complex by using hydrogen-deuterium exchange and electrospray ionization Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry 査読

    S Akashi, K Takio

    PROTEIN SCIENCE   9 ( 12 )   2497 - 2505   2000年12月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Web of Science

    researchmap

  • 重水素交換とMSを組み合わせたタンパク質の高次構造解析

    明石 知子, 瀧尾 擴士

    質量分析 = Mass spectroscopy   48 ( 2 )   94 - 100   2000年4月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    In order to understand the protein function in detail, it is important to have information on tertiary structure of the protein. Protein tertiary structure has generally been studied using X-ray crystallography and NMR. However, these techniques require a large scale sample preparation. On the other hand, mass spectrometry requires a smaller sample amount and is much faster than X-ray crystallography or NMR. These are great advantages of MS in the structural characterization of a protein. In the present commentary, it will be described how to study the tertiary structure of proteins using hydrogen-deuterium exchange in conjunction with mass spectrometry.

    DOI： 10.5702/massspec.48.94

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00087531756?from=CiNii

  • Mass Spectrometric Studies of Peptides from Cyanobacteria under FAB MS/MS Conditions

    Fujii Kiyonaga, Mayumi Tsuyoshi, Noguchi Kazuyoshi, KASHIWAGI Tatsuki, AKASHI Satoko, SIVONEN Kaarina, HIRAYAMA Kazuo, HARADA Ken-ichi

    質量分析 = Mass spectroscopy   48 ( 1 )   56 - 64   2000年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    For the elucidation of the biosynthetic relationship between nontoxic peptides and hepatotoxic peptides produced together with hepatotoxic peptides, we applied the high-energy collision FAB MS/MS method to the confirmation and the determination of the peptide structure isolated from cyanobacteria. The structures of the cyanobacterial peptides including the cyclic peptides were definitely elucidated by complementary use of the NMR and MS/MS methods. Furthermore, the MS/MS method is very effective for the structural determination of closely related peptides derived from the difference of a part of the constituent amino acids, and their structures were determined by MS/MS experiments and amino acid analysis without NMR techniques. Additionally, the charge-remote fragmentation was observed in the cases of peptides containing Arg and the sulfate group which facilitated the interpretation of the resulting product ion spectrum. From the present study, the MS/MS method was found to be practicable for the confirmation and determination of the structures of cyanobacterial peptides.

    DOI： 10.5702/massspec.48.56

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00087245714?from=CiNii

  • Structural studies of the Maillard reaction products of a protein using ion trap mass spectrometry 査読

    U Tagami, S Akashi, T Mizukoshi, E Suzuki, K Hirayama

    JOURNAL OF MASS SPECTROMETRY   35 ( 2 )   131 - 138   2000年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Web of Science

    researchmap

  • Evaluation of Binding Affinity of N-terminally Truncated Forms of Cystatin for Papain with Electrospray Ionization Mass Spectrometry.(共著) 査読

    Akashi, S, Takio, K

    Journal of the Mass Spectrometry Society of Japan   48 ( 5 )   346 - 352   2000年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    This paper presents the results of electrospray ionization mass spectrometry (ESIMS) applied to an enzyme-inhibitor complex, using papain and cystatin with partly lagged N-terminus. It has been reported that the inhibitory activity of cystatin, a thiol protease inhibitor, toward papain decreases in several orders of magnitude when the N-terminal seven or eight residues are lost. In the absence of papain, multiply charged full-length cystatin was mainly observed accompanied by the signals of minor components, N-terminally truncated forms. When cystatin was mixed with equimolar quantity of papain, the relative intensity of the free full-length cystatin dramatically decreased. It might be caused by the higher binding affinity of the intact cystatin for papain than those of the truncated forms. The present study indicates the potential of ESIMS for the investigation of the structure-activity relationship without isolation of each inhibitor species carrying different level of inhibitory activity.

    DOI： 10.5702/massspec.48.346

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00089429655?from=CiNii

  • Observation of hydrogen-deuterium exchange of ubiquitin by direct analysis of electrospray capillary-skimmer dissociation with courier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry 査読

    S Akashi, Y Naito, K Takio

    ANALYTICAL CHEMISTRY   71 ( 21 )   4974 - 4980   1999年11月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Web of Science

    researchmap

  • Collision-induced dissociation spectra obtained by Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry using a C-13, N-15-doubly depleted protein 査読

    S Akashi, K Takio, H Matsui, S Tate, M Kainosho

    ANALYTICAL CHEMISTRY   70 ( 15 )   3333 - 3336   1998年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Web of Science

    researchmap

  • Conformational Changes of Proteins Observed by Hydrogen/Deuterium Exchange and Electrospray Ionization Mass Spectrometry

    Akashi Satoko, Takio Koji

    質量分析 = Mass spectroscopy   46 ( 1 )   75 - 82   1998年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    Hydrogen/deuterium exchange (H/D) was performed on ubiquitin, cytochrome <I>c</I> and myoglobin, and deuterium incorporation was investigated by electrospray ionization mass spectrometry (ESIMS) under several conditions, with different pH and different content of organic solvent. Circular dichroism (CD) was employed to observe conformational changes in proteins under the conditions for H/D exchange and ESIMS measurements. Comparing the results of H/D exchange experiments, ubiquitin was found to be the most stable among the three proteins against acid and organic solvent. Cytochrome <I>c</I> seemed to have interconvertible conformers under acidic condition with the addition of acetonitrile, though it was not indicated in CD spectra. Myoglobin appeared to be folded very loosely in mildly acidic condition and it was difficult to observe its H/D exchange rate by ESIMS, though its CD spectra showed little change under the conditions used for ESIMS analyses. It was possible to investigate slight conformational changes in proteins by utilizing H/D exchange and ESIMS analyses complementary to CD spectra.

    DOI： 10.5702/massspec.46.75

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00084640734?from=CiNii

  • Structural characterization of mouse monoclonal antibody 13-1 against a porphyrin derivative: Identification of a disulfide bond in CDR-H3 of Mab13-1 査読

    Satoko Akashi, Koichi Kato, Takuya Torizawa, Naoshi Dohmae, Hiroyasu Yamaguchi, Mikiharu Kamachi, Akira Harada, Tadayuki Imanaka, Ichio Shimada, Koji Takio

    Biochemical and Biophysical Research Communications   240 ( 3 )   566 - 572   1997年11月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Academic Press Inc.  

    DOI： 10.1006/bbrc.1997.7668

    Scopus

    PubMed

    researchmap

  • Characterization of the structural difference between active and inactive forms of the Ras protein by chemical modification followed by mass spectrometric peptide mapping 査読

    S Akashi, M Shirouzu, T Terada, Y Ito, S Yokoyama, K Takio

    ANALYTICAL BIOCHEMISTRY   248 ( 1 )   15 - 25   1997年5月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1006/abio.1997.2122

    Web of Science

    researchmap

  • 質量分析を用いたタンパク質の構造解析

    明石 知子

    質量分析 = Mass spectroscopy   45 ( 1 )   1 - 23   1997年2月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    With the development of soft ionization techniques and the advances in instruments, mass spectrometry has come to be an essential tool for the characterization of proteins. It has been used successfully for the investigation of the amino acid sequences of large macromolecules, such as IgG. In addition, it is effective for the characterization of post-translational modifications of proteins.<br>The tertiary structure of proteins has generally been investigated using X-ray crystallography and NMR. Precise information on the tertiary structure can be obtained by these techniques. However, these analyses are time consuming and require a large scale sample preparation. Accordingly, it is impossible to apply these methods directly to a small amount of proteins derived from the living organisms. On the other hand, mass spectrometry requires only a small amount of sample, such as several pico-mole, for the determination of the molecular weight of a protein and/or a peptide in a routine analysis. Consequently, studies on the tertiary structure and/or the surface structure of the protein molecules have come to be carried out by mass spectrometry, in order to characterize the tertiary and/or surface structure of the protein with a small amount of sample.<br>This paper discusses the characterization not only of the primary structure but also of the tertiary structure of proteins by mass spectrometry.

    DOI： 10.5702/massspec.45.1

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00083450730?from=CiNii

  • Characterization of mouse switch variant antibodies by matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrometry and electrospray ionization mass spectrometry 査読

    Satoko Akashi, Kazuyoshi Noguchi, Reiko Yuji, Uno Tagami, Kazuo Hirayama, Koichi Kato, HaHyung Kim, Kazuhiro Tokioka, Ichio Shimada, Yoji Arata

    Journal of the American Society for Mass Spectrometry   7 ( 8 )   707 - 721   1996年8月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/1044-0305(96)80517-4

    Scopus

    researchmap

  • Detection of Molecular Ions of Non-Covalent Complexes of Ras・GDP and Ras・GppNp by MALDI-TOFMS

    Akashi Satoko, Shirouzu Mikako, Yokoyama Shigeyuki, TAKIO Koji

    質量分析 = Mass spectroscopy   44 ( 2 )   269 - 277   1996年4月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   出版者・発行元：The Mass Spectrometry Society of Japan  

    A detection of non-covalent complexes of Ras·GDP and Ras·GppNp (guanosine-5′-(β,γ-imido)-triphosphate; GTP analogue) using matrix assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry (MALDI-TOFMS) is reported. The Ras proteins are bound to GDP or GppNp, non-covalently, with ionic bonds. The GDP-bound Ras is inactive, while the GTP-bound Ras is active. This paper shows the possibility of the detection of the active and inactive form of a regulatory protein, which is non-covalently bound with a nucleotide, with a small sample amount by MALDI-TOFMS analyses. It was also suggested that MALDI-TOFMS is promising for the estimation of the ratio of nucleotide bound Ras protein and free apo-Ras protein.

    DOI： 10.5702/massspec.44.269

    CiNii Books

    researchmap

    その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00082521875?from=CiNii

  • ASSIGNMENT OF DISULFIDE BONDS IN PROTEINS 査読

    K HIRAYAMA, S AKASHI

    BIOLOGICAL MASS SPECTROMETRY: PRESENT AND FUTURE   299 - 312   1994年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）  

    Web of Science

    researchmap

  • INVESTIGATION OF THE INTERACTION BETWEEN ENZYME AND INHIBITOR BY THE COMBINATION OF CHEMICAL MODIFICATION, ELECTROSPRAY IONIZATION MASS-SPECTROMETRY AND FRIT-FAST ATOM BOMBARDMENT LIQUID-CHROMATOGRAPHY MASS-SPECTROMETRY 査読

    S AKASHI, U NIITSU, R YUJI, H IDE, K HIRAYAMA

    BIOLOGICAL MASS SPECTROMETRY   22 ( 2 )   124 - 132   1993年2月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Web of Science

    researchmap

  • Structural studies of polyhydroxybis(tetrahydrofuran)acetogenins from Annona squamosa using the combination of chemical derivatization and precursor‐ion scanning mass spectrometry 査読

    Kazuo Hirayama, Satoko Akashi, Reiko Yuji, Uno Niitsu, Yoshinori Fujimoto

    Organic Mass Spectrometry   28 ( 12 )   1516 - 1524   1993年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1002/oms.1210281225

    Scopus

    researchmap

  • RAPID CONFIRMATION AND REVISION OF THE PRIMARY STRUCTURE OF BOVINE SERUM-ALBUMIN BY ESIMS AND FRIT-FAB LC MS 査読

    K HIRAYAMA, S AKASHI, M FURUYA, K FUKUHARA

    BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS   173 ( 2 )   639 - 646   1990年12月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Web of Science

    researchmap

  • THE PRIMARY STRUCTURE OF HUMAN EGF PRODUCED BY GENETIC-ENGINEERING, STUDIED BY HIGH-PERFORMANCE TANDEM MASS-SPECTROMETRY 査読

    M FURUYA, S AKASHI, K HIRAYAMA

    BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS   163 ( 2 )   1100 - 1106   1989年9月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Web of Science

    researchmap

  • DETERMINATION OF THE PRIMARY STRUCTURE OF PAIM-II, AN ALPHA-AMYLASE INHIBITOR FROM STREPTOMYCES-CORUCHORUSHII, BY HIGH-PERFORMANCE TANDEM MASS-SPECTROMETRY 査読

    S AKASHI, K HIRAYAMA, A MURAI, M ARAI, S MURAO

    BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS   158 ( 2 )   514 - 519   1989年1月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Web of Science

    researchmap

  • Histidine Microenvironment Analyses of Recombinant Human Interleukin-2 by Fast Atom Bombardment Mass Spectrometry and Proton Magnetic Resonance Spectrometry 査読

    Hiroshi Miyano, Ei-Ichiro Suzuki, Satoko Akashi, Mami Furuya, Takashi Tsuji, Kazuo Hirayama, Nobuya Nagashima

    Analytical Sciences   5 ( 6 )   759 - 761   1989年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.2116/analsci.5.759

    Scopus

    researchmap

▼全件表示

書籍等出版物

  • 現代質量分析学

    明石 知子（ 担当： 共著 範囲: 第26章 生体超分子）

    化学同人  2013年 

    　詳細を見る

  • “試料分析講座 タンパク質分析”、日本分析化学会編

    明石 知子（ 担当： 共著 範囲: 5.3 タンパク質複合体のネイティブ質量分析）

    丸善出版  2012年 

    　詳細を見る

  • 翻訳後修飾のプロテオミクス －質量分析装置を中心とした分析法の原理－

    明石 知子（ 担当： 共著 範囲: 4章 4.13.2 質量分析法による脱イミノ化の検出）

    講談社  2011年 

    　詳細を見る

  • 生命科学のための機器分析実験ハンドブック

    羊土社  2007年 

    　詳細を見る

  • Ⅱ-8 タンパク質の相互作用の解析(2) －タンパク質相互作用部位の解析 書名：生命科学の最新マヌスペクトロメトリー ゲノム創菜をめざして

    講談社サイエンティフィク  2002年 

    　詳細を見る

  • 2.2 FTICR MSとH/D交換を用いたタンパク質の構造解析 書名：現代化学増刊42 プロテオミクス －方法とその病態解析への応用

    東京化学同人  2002年 

    　詳細を見る

  • "Biological Mass Spectrometry : Present Future" , [Proc. Kyoto '92 Int. Conf.](共著)

    John Wiley & Sons Ltd.  1994年 

    　詳細を見る

  • "Biological Mass Spectrometry : Present Future" , [Proc. Kyoto '92 Int. Conf.](共著)

    John Wiley & Sons Ltd.  1994年 

    　詳細を見る

▼全件表示

MISC

  • 超好熱菌Aquifex aeolicus由来膜内切断プロテアーゼRsePの基質結合状態のクライオ電子顕微鏡構造

    旭紀久子, 廣瀬未果, 有賀理江, 清水洋祐, 田尻道子, 田中翼, 安達友里子, 田中ゆかり, 金子美華, 加藤幸成, 明石知子, 秋山芳展, 檜作洋平, 加藤貴之, 禾晃和

    日本結晶学会年会講演要旨集   2024   2024年

    　詳細を見る

  • ネイティブ質量分析におけるnanoESIによって生成されるイオンの温度計イオンによる評価

    田尻道子, 七種和美, 池上貴久, 浅川大樹, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   72nd   2024年

    　詳細を見る

  • 粗視化分子動力学シミュレーションによる気相中タンパク質の構造解析

    七種和美, 七種和美, 明石知子, 渕上壮太郎

    分子科学討論会講演プログラム&要旨(Web)   18th   2024年

    　詳細を見る

  • 静電および疎水性相互作用を考慮した気相粗視化分子シミュレーション法の開発

    七種和美, 七種和美, 明石知子, 渕上壮太郎

    質量分析総合討論会講演要旨集   71st   2023年

    　詳細を見る

  • クライオ電子顕微鏡解析から明らかになった新しいサブヌクレオソーム・H3-H4オクタソームの構造機能解析

    野澤佳世, 野澤佳世, 滝沢由政, 七種和美, 明石知子, 胡桃坂仁志

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   45th   2022年

    　詳細を見る

  • 新しいクロマチン基盤構造H3-H4オクタソームのクライオ電子顕微鏡解析

    野澤佳世, 滝沢由政, 七種和美, 七種和美, 明石知子, 胡桃坂仁志

    日本蛋白質科学会年会(Web)   22nd   2022年

    　詳細を見る

  • 粗視化分子シミュレーションによる気相中のH2A-H2B二量体の構造解析

    七種和美, 七種和美, 明石知子, 渕上壮太郎

    質量分析総合討論会講演要旨集   69th   2021年

    　詳細を見る

  • イオンモビリティ質量分析と分子シミュレーションのデータ同化によるH2A-H2B二量体の構造解析

    七種和美, 七種和美, 明石知子, 渕上壮太郎

    質量分析総合討論会講演要旨集   68th   2020年

    　詳細を見る

  • FACTによって引き起こされるヘキサゾーム構造の電子顕微鏡解析

    津中康央, 真柳浩太, 七種和美, 七種和美, 七種和美, 宮崎直幸, 宮崎直幸, 明石知子, 岩崎憲治, 岩崎憲治, 西村善文, 森川耿右

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   42nd   2019年

    　詳細を見る

  • 電子顕微鏡構造からFACTを介したクロマチンリモデリングの分子機構にせまる

    津中康央, 真柳浩太, 七種和美, 七種和美, 宮崎直幸, 明石知子, 岩崎憲治, 岩崎憲治, 西村善文, 森川耿右

    日本細胞生物学会大会(Web)   71st   ROMBUNNO.2P‐019(2SDa‐04) (WEB ONLY)   2019年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語  

    J-GLOBAL

    researchmap

  • 質量分析を用いたアセチル化に伴うヌクレオソームの構造変化の解析

    七種和美, 七種和美, 日高はる菜, 新屋大貴, 畔上菜々子, 加藤大貴, 胡桃坂仁志, 胡桃坂仁志, 泉俊輔, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   67th   2019年

    　詳細を見る

  • 生理的環境に近い状態で調製されたタンパク質およびDNAのネイティブ質量分析

    高野航太朗, 七種和美, 七種和美, 小沼剛, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   67th   2019年

    　詳細を見る

  • ヌクレオソーム構造変換におけるFACT酸性天然変性領域の新たな分子機能

    津中康央, 真柳浩太, 七種和美, 七種和美, 宮崎直幸, 明石知子, 岩崎憲治, 西村善文, 森川耿右

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   41st   ROMBUNNO.1P‐0161 (WEB ONLY)   2018年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語  

    J-GLOBAL

    researchmap

  • イオンモビリティ質量分析で得られたヌクレオソームの構造多様性

    七種和美, 七種和美, 渕上壮太郎, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   66th   2018年

    　詳細を見る

  • ジストログリカノパチー原因遺伝子産物Protein O-Mannosyl Kinaseの構造解析

    長江雅倫, 長江雅倫, MISHRA Sushil K., 根谷崎牧子, 大井里香, 池田明美, 松垣直宏, 明石知子, 萬谷博, 弘瀬友理子, 水野真盛, 矢木宏和, 加藤晃一, 加藤晃一, 千田俊哉, 遠藤玉夫, 禾晃和, 山口芳樹

    日本糖質学会年会要旨集   36th   2017年

    　詳細を見る

  • アセチル化に伴うヌクレオソームの構造変化の解析

    七種和美, 七種和美, 新屋大貴, 加藤大貴, 畔上奈々子, 長土居有隆, 泉俊輔, 西村善文, 胡桃坂仁志, 明石知子

    日本化学会春季年会講演予稿集(CD-ROM)   97th   2017年

    　詳細を見る

  • 不揮発性緩衝液で調製したタンパク質複合体のNative質量分析

    七種和美, 七種和美, 加藤大貴, 長土居有隆, 胡桃坂仁志, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   65th   2017年

    　詳細を見る

  • 特殊なヌクレオソームの立体構造解析

    加藤大貴, 越阪部晃永, 足立風水也, 水上優夏, 有村泰宏, 七種和美, 七種和美, 明石知子, 西村善文, 朴三用, 松本淳, 河野秀俊, 井上倫太郎, 杉山正明, 胡桃坂仁志

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   39th   2016年

    　詳細を見る

  • タンパク質複合体中の天然変性領域の振る舞い

    七種和美, 七種和美, 足立風水也, 越阪部晃永, 前澤拓也, 西村善文, 胡桃坂仁志, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   63rd   2015年

    　詳細を見る

  • Overlapping dinucleosomeの構造生物学的および物理化学的解析

    足立風水也, 越阪部晃永, 堀越直樹, 堀越直樹, 有村泰宏, 七種和美, 七種和美, 明石知子, 西村善文, 杉山正明, 松本淳, 河野秀俊, 胡桃坂仁志, 胡桃坂仁志

    日本生化学会大会(Web)   88th   2015年

    　詳細を見る

  • ヒストンH2A/H2B二量体の気相中における構造多様性の要因

    七種和美, 長土居有隆, 原佳那, 渕上壮太郎, 胡桃坂仁志, 西村善文, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   62nd   18   2014年5月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語  

    J-GLOBAL

    researchmap

  • Structural Characterization of the Histone Multimers in the Gas Phase using Ion Mobility Mass Spectrometry and Molecular Dynamics Simulation

    Kazumi Saikusa, Sotaro Fuchigami, Kyohei Takahashi, Yuuki Asano, Aritaka Nagadoi, Hiroaki Tachiwana, Hitoshi Kurumizaka, Mitsunori Ikeguchi, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    BIOPHYSICAL JOURNAL   106 ( 2 )   464A - 464A   2014年1月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）  

    Web of Science

    researchmap

  • テイル欠損したヌクレオソームの調製と修飾による構造変化の解析

    前澤拓也, 七種和美, 長土居有隆, 胡桃坂仁志, 西村善文, 明石知子

    日本生化学会大会(Web)   87th   3P-488 (WEB ONLY)   2014年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語  

    J-GLOBAL

    researchmap

  • Overlapping di-nucleosomeの再構成および生化学・構造生物学的解析

    足立風水也, 越阪部晃永, 有村泰宏, 加藤大貴, 七種和美, 七種和美, 明石知子, 西村善文, 杉山正明, 胡桃坂仁志

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   37th   2014年

    　詳細を見る

  • ネイティブ質量分析-タンパク質複合体のストイキオメトリーの確実な決定手法-

    明石知子, 七種和美

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   14th   2014年

    　詳細を見る

  • ヌクレオソームコアの再構成生成物の質量分析

    畦上菜々子, 七種和美, 戸所泰人, 長土居有隆, 胡桃坂仁志, 西村善文, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   61st   145   2013年9月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語  

    J-GLOBAL

    researchmap

  • イオンモビリティ質量分析と分子動力学シミュレーションを用いたヒストン多量体の構造解析

    七種和美, 渕上壮太郎, 浅野裕輝, 高橋恭平, 長土居有隆, 立和名博昭, 胡桃坂仁志, 池口満徳, 西村善文, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   61st   93   2013年9月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語  

    J-GLOBAL

    researchmap

  • 質量分析を用いたヌクレオソームのアセチル化に伴う構造変化の解析

    畔上奈々子, 七種和美, 神蔵祐典, 戸所泰人, 立和名博昭, 長土居有隆, 胡桃坂仁志, 西村善文, 明石知子

    日本生化学会大会(Web)   85th   3P-742 (WEB ONLY) - 742   2012年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：(公社)日本生化学会  

    J-GLOBAL

    researchmap

  • イオンモビリティ質量分析とX線小角散乱による基本転写因子TFIIEの構造解析

    七種和美, 小田隆, 奥田昌彦, 池口満徳, 佐藤衛, 西村善文, 明石知子

    質量分析総合討論会講演要旨集   59th   2011年

    　詳細を見る

  • Deimination stabilizes histone H2A/H2B dimers as revealed by electrospray ionization mass spectrometry (vol 45, pg 900, 2010)

    Shingo Shimoyama, Aritaka Nagadoi, Hiroaki Tachiwana, Michiyuki Yamada, Mamoru Sato, Hitoshi Kurumizaka, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    JOURNAL OF MASS SPECTROMETRY   45 ( 10 )   1232 - 1232   2010年10月

    　詳細を見る

  • 質量分析によるタンパク質-タンパク質およびタンパク質-RNA複合体の構造研究 : X線結晶構造解析と質量分析で見えてくる生体超分子の構造

    明石 知子, 渡邊 真宏, HEDDLE Jonathan G., 雲財 悟, 朴 三用, TAME Jeremy R. H.

    日本結晶学会誌   51 ( 1 )   105 - 106   2009年2月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語  

    CiNii Books

    researchmap

  • レーザースプレー質量分析が可能にした生体高分子複合体の結合親和性の定量的な解析

    明石知子, 史向国, 高見沢淳, 西村善文, 平岡賢三

    J. Mass Spectrom. Soc. Jpn   56 ( 3 )   155 - 161   2008年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：日本質量分析学会  

    This commentary describes the advantages of laser spray, which was developed by Hiraoka <i>et al.,</i> in the analysis of binding affinities of biomolecular complexes, such as DNA-protein and DNA-drug complexes. Since laser spray enables dissociation of the complexes without fragmentation of labile compounds such as DNA, a good correlation was found between the binding affinities and applied laser power for dissociation. We found that laser spray is promising for rapid characterization of binding affinities of complexes with small differences in structure.

    DOI： 10.5702/massspec.56.155

    CiNii Books

    researchmap

  • 難結晶性生体超分子複合体の溶液構造を解析する -様々な手法を駆使して基本転写因子 TFIIE の構造を解析-

    明石 知子

    化学と生物   45 ( 2 )   2007年

    　詳細を見る

  • Top-down analysis of basic proteins by microchip capillary electrophoresis mass spectrometry (vol 20, pg 1932, 2006)

    Satoko Akashi, Koichi Suzuki, Akihiro Arai, Naoyuki Yamada, Ei-Ichiro Suzuki, Kazuo Hirayama, Shin Nakamura, Yoshifumi Nishimura

    RAPID COMMUNICATIONS IN MASS SPECTROMETRY   20 ( 15 )   2368 - 2368   2006年

    　詳細を見る

  • Structural and functional characterization of biological macromolecules by mass spectrometry

    Satoko Akashi

    YAKUGAKU ZASSHI-JOURNAL OF THE PHARMACEUTICAL SOCIETY OF JAPAN   126 ( 10 )   915 - 929   2006年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   掲載種別：書評論文，書評，文献紹介等  

    Web of Science

    researchmap

  • タンパク質の構造解析法としての質量分析

    明石 知子

    ぶんせき   ( 368 )   426 - 431   2005年8月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：日本分析化学会  

    CiNii Books

    researchmap

  • 非スプリット低流速LC/MSによるペプチドの分析--もっと手軽に高感度な低流速LC/MS分析を行う

    伊藤 喜之, 西村 善文, 明石 知子

    Jasco report   45 ( 2 )   1 - 7   2003年9月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：ジャスコレポート社  

    CiNii Books

    researchmap

  • Observation of hydrogen-deuterium exchange of ubiquitin by direct analysis of electrospray capillary-skimmer dissociation with Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry (vol 71, pg 4974, 1999)

    S Akashi, Y Naito, K Takio

    ANALYTICAL CHEMISTRY   72 ( 1 )   259 - 259   2000年1月

    　詳細を見る

    記述言語：英語  

    Web of Science

    researchmap

  • Evaluation of Binding Affinity of N-Terminally Truncated Forms of Cystatin for Papain with Electrospray Ionization Mass Spectrometry

    AKASHI Satoko

    48 ( 5 )   2000年

    　詳細を見る

▼全件表示

講演・口頭発表等

  • Native mass spectrometry of protein-ligand complexes under crude conditions 招待 国際会議

    明石 知子

    The 10th Asian Oceanic Mass Spectrometry Conference  2020年1月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • 薬物スクリーニングを目指した生細胞内タンパク質の直接質量分析

    明石知子

    第49回BMSコンファレンス  2023年7月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2023年7月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 静電および疎水性相互作用を考慮した粗視化分子動力学シミュレーションによる気相構造解析

    七種和美, 明石知子, 渕上壮太郎

    第23回日本蛋白質科学会年会  2023年7月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2023年7月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 小胞体ストレスセンサーIRE1の多量体形成ポテンシャルとストレス感知

    松﨑元紀, 横山武司, 次田篤史, 金村進吾, 田尻道子, 明石知子, 野井健太郎, 齋尾智英, 稲葉謙治, 奥村正樹

    第23回日本蛋白質科学会年会  2023年7月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2023年7月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • ヒトSirtuin2の二量体化と脱アセチル化活性の関係

    鈴木のあ, 小沼剛, 明石知子

    第23回日本蛋白質科学会年会  2023年7月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2023年7月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 膜内切断プロテアーゼRsePのネイティブ質量分析による特性解析

    田尻道子, 志田智哉, 禾晃和, 明石知子

    第2回生命金属科学シンポジウム  2023年5月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2023年5月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 亜鉛結合タンパク質ヒトSirtuin2の二量体化と脱アセチル化活性の解析

    鈴木のあ, 小沼剛, 明石知子

    第2回生命金属科学シンポジウム  2023年5月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2023年5月

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • 静電および疎水性相互作用を考慮した気相粗視化分子シミュレーション法の開発

    七種和美, 渕上壮太郎, 明石知子

    第71回質量分析総合討論会  2023年5月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2023年5月

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • ネイティブ質量分析によるGタンパク質共役受容体（GPCR）の薬剤応答評価

    田尻道子, 今井俊輔, 小沼剛, 島本啓子, 嶋田一夫, 明石知子

    第71回質量分析総合討論会  2023年5月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2023年5月

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • ペプチドのNa+付加イオン：どの酸性サイトが脱プロトン化するか？

    二宮啓, Dilshadbek T. Usmanov, Stephanie Rankin-Turner, 明石知子, 平岡賢三

    第71回質量分析総合討論会  2023年5月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2023年5月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • ヒト培養細胞発現の直接質量分析による迅速な薬物スクリーニング手法の構築

    鈴木のあ, 坂本和香, 小沼剛, 明石知子

    第45回日本分子生物学会年会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2022年11月 - 2022年12月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 膜内切断プロテアーゼRsePのネイティブ質量分析による特性解析

    志田智哉, 田尻道子, 禾晃和, 明石知子

    第95回日本生化学会大会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2022年11月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • メチル化DNA結合タンパク質MeCP2のH3K27me3ヌクレオソーム結合部位の同定

    牛島弘嗣, 小沼剛, 明石知子

    第95回日本生化学会大会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2022年11月

    researchmap

  • ネイティブ質量分析によるGタンパク質共役受容体（GPCR）の作動薬・拮抗薬スクリーニング

    田尻道子, 今井俊輔, 小沼剛, 島本啓子, 嶋田一夫, 明石知子

    第95回日本生化学会大会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2022年11月

    会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Analysis of metal-binding mechanism in SOD1 by native mass spectrometry

    　詳細を見る

    開催年月日： 2022年7月

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • ネイティブ質量分析による膜タンパク質RsePと亜鉛・阻害剤の結合状態の解析

    志田智哉, 田尻道子, 禾晃和, 明石知子

    第70回質量分析総合討論会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2022年6月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Gタンパク質共役受容体（GPCR）の作動薬・拮抗薬をスクリーニングするネイティブ質量分析

    田尻道子, 今井俊輔, 小沼剛, 島本啓子, 嶋田一夫, 明石知子

    第70回質量分析総合討論会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2022年6月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Cu/Znスーパーオキシドディスムターゼにおける金属イオン結合機構に関するネイティブ質量分析による解析

    明石知子, 田尻道子, 古川良明

    第22回日本蛋白質科学会年会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2022年6月

    記述言語：日本語  

    researchmap

  • 生命金属動態解析を目指したタンパク質のネイティブ質量分析 招待

    明石知子

    第一回生命金属科学シンポジウム 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2022年5月

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • 一細胞ネイティブ質量分析システムの開発

    小沼剛, 坂本和香, 高野航太郎, 荒井駿佑, 畔上奈々子, 坂田優佑, 明石知子

    第44回日本分子生物学会年会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2021年12月

    記述言語：日本語  

    researchmap

  • リガンドスクリーニングを目指したリガンド－膜タンパク質複合体のネイティブ質量分析

    田尻道子, 大井里香, 禾晃和, 明石知子

    第94回日本生化学会年会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2021年11月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • ネイティブ質量分析 -リコンビナントタンパク質複合体から一細胞分析まで 招待

    明石知子

    第72回日本電気泳動学会総会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2021年7月

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • 赤血球の直接サンプリングによるヘモグロビンの一細胞ネイティブ質量分析

    坂本和香, 畔上奈々子, 小沼剛, 明石知子

    第21回日本蛋白質科学会年会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2021年6月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • メチル化DNA結合タンパク質MeCP2とヒストンメチル化酵素SUV39H1の相互作用部位の同定

    牛島弘嗣, 小沼剛, 明石知子

    第21回日本蛋白質科学会年会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2021年6月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 膜内切断プロテアーゼのリガンド－膜タンパク質複合体のネイティブ質量分析

    田尻道子, 大井里香, 禾晃和, 明石知子

    第69回質量分析総合討論会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2021年5月

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • 1細胞ネイティブ質量分析法の開発

    坂本和香, 畔上奈々子, 小沼剛, 明石知子

    第69回質量分析総合討論会 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2021年5月

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • 夾雑環境下で蛋白質複合体を検出するネイティブ質量分析システムの開発

    小沼剛, 坂本和香, 高野航太郎, 荒井駿佑, 畔上奈々子, 坂田優佑, 明石知子

    第43回日本分子生物学会年会  2020年12月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2020年12月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Native mass spectrometry for Bio-Metal Science 招待

    第58回日本生物物理学会年会  2020年9月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2020年9月

    記述言語：英語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • ネイティブ質量分析による生命金属科学への挑戦 招待

    明石知子, 田尻道子, 古川良明

    第93回日本生化学会年会  2020年9月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2020年9月

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • Reconstitution and structural characterization of di-nucleosome with fully methylated DNA

    Hiroshi Ushijima, Takashi Oda, Takashi Umehara, Tsuyoshi Konuma, Satoko Akashi

    第20回日本蛋白質科学会年会  2020年7月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2020年7月

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • ネイティブ質量分析によるSOD1の金属結合の定量解析

    田尻道子, 畔上奈々子, 古川良明, 明石知子

    第68回質量分析総合討論会  2020年5月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2020年5月

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • イオンモビリティ質量分析と分子シミュレーションのデータ同化によるH2A-H2B二量体の構造解析

    七種和美, 明石知子, 渕上壮太郎

    第68回質量分析総合討論会  2020年5月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2020年5月

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • 生細胞からサンプリングした試料のネイティブ質量分析 招待

    荒井駿佑, 坂本和香, 高野航太朗, 小沼剛, 明石知子

    第68回質量分析総合討論会  2020年5月 

    　詳細を見る

    開催年月日： 2020年5月

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • 質量分析によるヌクレオソームにおけるヒストンアセチル化の解析

    日高はる菜, 泉俊輔, 明石知子, 七種和美

    第56回日本生物物理学会年会  2018年9月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • ネイティブな状態を捕える質量分析の構造生物学での展開

    明石 知子

    2017年度生命科学系合同年次大会  2017年12月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • 再構成したヌクレオソームのネイティブ質量分析

    明石 知子

    第17回日本蛋白質科学会年会  2017年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • 質量分析による構造生物学 招待

    明石 知子

    中性子連携研究会（第4 回中性子小角散乱解析法研究会）  2013年3月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • Characterization of IDPs by Mass Spectrometry and MD simulation 国際会議

    明石 知子

    2nd International Symposium on Intrinsically Disordered Proteins  2013年1月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • 高分子としてのタンパク質構造解析：様々の手法のシンクロナイゼーション質量分析の立場から 招待

    明石 知子

    第6回ソフトマター中性子散乱研究会  2012年12月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • タンパク質複合体イオンの構造を探る 招待

    明石 知子

    横浜市立大学エクステンション講座「マススペクトロメトリー -イオンサイエンスでイノベーションを-」  2012年11月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：公開講演，セミナー，チュートリアル，講習，講義等  

    researchmap

  • 天然変性タンパク質の動的構造解析 -質量分析による解析-

    明石 知子

    新学術領域研究「天然変性タンパク質の分子認識機構と機能発現」第3回公開シンポジウム  2014年2月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • MS と SAXS を組み合わせたタンパク質の解析 招待

    明石 知子

    SPRUC拡大研究会・SPring-8利用ワークショップ -SPring-8 とユーザーのさらなる連携を目指して-  2014年2月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • Structure of histone H2A/H2B dimer analyzed by ion mobility mass spectrometry and molecular dynamics simulation 国際会議

    Kazumi Saikusa, Sotaro Fuchigami, Yuuki Asano, Aritaka Nagadoi, Hiroaki Tachiwana, Hitoshi Kurumizaka, Mitsunori Ikeguchi, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    The 61st ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2013年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • タンパク質複合体のイオンモビリティ質量分析 －構造生物学での利用－ 招待

    明石 知子

    第2回イオン移動度研究会  2013年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • Stability of the B2B3-beta crystallin heterodimer to increased oxidation by radical probe and ion mobility mass spectrometry 国際会議

    Kevin Downard, Satoko Akashi, Simin Maleknia, Kazumi Saikusa

    20th International Conference on Mass Spectrometry  2014年8月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • ネイティブ質量分析 –タンパク質複合体のストイキオメトリーの確実な決定手法-

    明石 知子

    第14回日本蛋白質科学会年会  2014年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • 高塩基性ペプチドのコンフォメーションと電荷の関係の解析

    明石 知子, Kevin Downard

    第64回質量分析総合討論会  2016年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • Native Mass Spectrometry of Protein Complexes with Intrinsically Disordered Regions 招待

    明石 知子

    2015 Korean Society for Mass Spectrometry Annual Meeting  2015年8月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • Behavior of histone H2A/H2B dimers in the gas phase 招待 国際会議

    明石 知子

    The 3rd Global Mass Spectrometry Trends and Ion Chemistry  2015年8月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • Behavior of the disordered tail regions of the histone H2A/H2B dimer 国際会議

    Kazumi Saikusa, Aritaka Nagadoi, Kana Hara, Sotaro Fuchigami, Hitoshi Kurumizaka, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    20th International Conference on Mass Spectrometry  2014年8月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 不揮発性緩衝液で調製したタンパク質複合体のNative質量分析

    七種和美, 加藤大貴, 長土居有隆, 胡桃坂仁志, 明石知子

    第65回質量分析総合討論会  2017年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • アセチル化に伴うヌクレオソームの構造変化の解析

    七種和美, 新屋大貴, 加藤大貴, 畔上奈々子, 長土居有隆, 泉俊輔, 西村善文, 胡桃坂仁志, 明石知子

    日本化学会第97春季年会  2017年3月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • Behavior of Intrinsically Disordered Regions in Protein Complexes 招待 国際会議

    Kazumi Saikusa, Akihisa Osakabe, Yasushi Kawata, Hitoshi Kurumizaka, Satoko Akashi

    21st International Mass Spectrometry Conference  2016年8月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • タンパク質複合体の天然変性領域の構造への影響 招待

    明石 知子

    第16回日本蛋白質科学会年会  2016年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • Native Mass Spectrometry of Reconstituted Human Nucleosome Core Particle 国際会議

    Satoko Akashi, Nanako Azegami, Kazumi Saikusa, Yasuto Todokoro, Aritaka Nagadoi, Hitoshi Kurumizaka, Yoshifumi Nishimura

    20th International Conference on Mass Spectrometry  2014年8月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • ヌクレオソームコア粒子のESI-MSにおける電荷分布の解析

    前川怜奈, 大橋和音, 長土居有隆, 明石知子

    第65回質量分析総合討論会  2017年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 不揮発性緩衝液で調製した巨大タンパク質複合体の観測の試み 招待

    明石 知子

    第10回LC/MSワークショップ  2018年11月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • 質量分析の基礎 招待

    明石知子

    第22回日本蛋白質科学会年会  2022年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • 生細胞抽出物に対するネイティブ質量分析法の開発

    小沼 剛, 高野 航太朗, 荒井 駿佑, 坂田 優佑, 明石 知子

    第42回日本分子生物学会年会  2019年12月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Insertion of the PA tag into a target protein and promotion of the crystallization by utilizing the NZ-1 Fab as a crystallization chaperone 国際会議

    16th Conference of the Asian Crystallographic Association  2019年12月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 生体内の現象の観測を目指したネイティブ質量分析 招待

    明石知子

    第74回イオン反応研究会  2021年2月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • ネイティブ質量分析を利用したタンパク質への金属イオン結合解析 招待

    古川良明, 田尻道子, 明石知子

    第2回レドックスR&D戦略委員会シンポジウム  2022年3月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語  

    researchmap

  • ネイティブ質量分析でわかること 招待

    明石知子

    日本薬学会環境トキシコロジー若手研究者の会  2021年9月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語  

    researchmap

  • FACTによって引き起こされるヘキサゾーム構造の電子顕微鏡解析

    津中 康央, 真柳 浩太, 七種 和美, 宮崎 直幸, 明石 知子, 岩崎 憲治, 西村 善文, 森川 耿右

    第42回日本分子生物学会年会  2019年12月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Native mass spectrometry of biomolecular complexes 招待

    明石 知子

    第57回生物物理学会年会  2019年9月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • 質量分析を用いたアセチル化に伴うヌクレオソームの構造変化の解析

    七種和美, 日高はる菜, 新屋大貴, 畔上奈々子, 加藤大貴, 胡桃坂仁志, 泉俊輔, 明石知子

    第67回質量分析総合討論会  2019年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • ESI-TOF-MSを用いた簡便で正確なDNAメチル化追跡法

    牛島弘嗣, 前川怜奈, 五十嵐愛莉, 明石知子

    第67回質量分析総合討論会  2019年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • 生理的環境に近い状態で調製されたタンパク質およびDNAのネイティブ質量分析

    高野航太朗, 七種和美, 小沼剛, 明石知子

    第67回質量分析総合討論会  2019年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • 夾雑環境下でのネイティブ質量分析

    高野航太朗, 七種和美, 小沼剛, 明石知子

    第71回イオン反応研究会  2018年12月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • メチル化DNAを用いたdiNCPの再構成と構造特性解析

    牛島弘嗣, 前川怜奈, 五十嵐愛莉, 橋本洸平, 小沼剛, 大橋和音, 明石知子

    第92回日本生化学会  2019年9月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 電子顕微鏡構造からFACTを介したクロマチンリモデリングの分子機構にせまる

    津中康夫, 真柳浩太, 七種和美, 宮崎直幸, 明石知子, 岩崎憲治, 西村善文, 森川耿右

    第19回日本蛋白質科学会年会・第71回細胞生物学会大会  2019年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • 夾雑環境下でのネイティブ質量分析法の構築 招待

    明石 知子

    第19回日本蛋白質科学会年会・第71回細胞生物学会大会  2019年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • Accurate Mass Determination of Long DNA Fragments Prepared for Structural Biology Study of Epigenetic DNA methylation 国際会議

    Hiroshi Ushijima, Rena Maekawa, Eri Igarashi, Satoko Akashi

    The 67th ASMS Conference  2019年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Structural Diversity of Nucleosomes Characterized by NanoESI-MS and Structural Calculation 国際会議

    明石 知子

    XXII International Mass Spectrometry Conference  2018年8月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • イオンモビリティ質量分析で得られたヌクレオソームの構造多様性

    七種和美, 渕上壮太郎, 明石知子

    日本質量分析学会・日本プロテオーム学会 2018年合同大会  2018年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 巨大タンパク質-DNA複合体NCPのイオンモビリティ質量分析と構造計算

    明石 知子

    第7回イオン移動度研究会  2018年4月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • ネイティブ質量分析 -ヌクレオソームから生命現象をつかさどる金属の解析まで-

    明石 知子

    日本化学会第98春季年会  2018年3月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • (CCG)n配列を含む二重鎖DNAからなるヌクレオソームコア粒子の再構成の試み

    橋本洸平, 長土居有隆, 小沼剛, 明石知子

    第41回日本分子生物学会年会  2018年11月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • ヌクレオソーム構造変換におけるFACT酸性天然変性領域の新たな分子機能

    津中康央, 真柳浩太, 七種和美, 宮崎直幸, 明石知子, 岩崎憲治, 西村善文, 森川耿右

    第41回日本分子生物学会年会  2018年11月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 質量分析によるタンパク質複合体の解析 招待

    明石知子

    第22回日本蛋白質科学会年会  2022年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • 構造生物学での質量分析

    第128年会シンポジウム「新領域を切り拓く分析化学－質量分析とクロマトグラフィー－」  2008年 

    　詳細を見る

  • Mass Spectrometry of Macromolecular Complexes: Elucidation of Architecture of General Transcription Factors, TFIIE and TFIIF

    特定領域研究「膜インタフェイス」国際シンポジウム in 福岡  2008年 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Comprehensive analysis of the TRAP-Anti-TRAP complex by ESI-MS and X-ray crystallography

    The 57th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2009年 

    　詳細を見る

  • Comprehensive analysis of the TRAP-Anti-TRAP complex by ESI-MS and X-ray crystallography

    The 57th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2009年 

    　詳細を見る

  • Studies of protein-protein and protein-RNA complexes by mass spectrometry

    2008年 

    　詳細を見る

  • TRAP(trp RNA-binding attenuation protein) とそのRNAおよびanti-TRAPとの複合体の構造解析

    2008年 

    　詳細を見る

  • 質量分析によるタンパク質複合体の相互作用解析

    明石 知子

    2011年3月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：公開講演，セミナー，チュートリアル，講習，講義等  

    researchmap

  • Mass Spectrometry for Characterization of IDPs 国際会議

    明石 知子

    The 1st International Symposium on Intrinsically Disordered Proteins  2011年1月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • 翻訳後修飾に伴う蛋白質の構造変化 –H2A/H2B のシトルリン化-

    第58回質量分析総合討論会（2010）  2010年 

    　詳細を見る

  • 天然変性タンパク質の構造解析‐質量分析によるアプローチ

    新学術領域研究「天然変性タンパク質の分子認識機構と機能発現」第１回公開シンポジウム  2010年 

    　詳細を見る

  • 機能するタンパク質の構造変化を質量分析で探る

    明石 知子

    公開シンポジウム「蛋白質の機能を解き明かす多彩なアプローチ」  2011年10月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：シンポジウム・ワークショップ パネル（指名）  

    researchmap

  • Mass Spectrometry of Histone Multimers 国際会議

    明石 知子

    The 2nd Asian Oceanic Mass Spectrometry Conference  2011年8月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • Characterization of histone multimers by ESI- MS 国際会議

    Shingo Shimoyama, Yuuki Asano, Kyohei Takahashi, Kazumi Saikusa, Aritaka Nagadoi, Hiroaki Tachiwana, Hitoshi Kurumizaka, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    The 59th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2011年6月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Application of Homology Modelling, Ion Mobility and Protein Footprinting in Unison to Characterize Protein Bimolecular Complexes 国際会議

    Yuichi Kokabu, Mitsunori Ikeguchi, Satoko Akashi, Kevin Downard

    The 60th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2012年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Behavior of Intrinsically Disordered Regions within a Protein Complex of Swi5-Sfr1 Characterized by Ion Mobility Mass Spectrometry 国際会議

    Kazumi Saikusa, Naoyuki Kuwabara, Yuichi Kokabu, Mamoru Sato, Hiroshi Iwasaki, Mitsunori Ikeguchi, Toshiyuki Shimizu, Satoko Akashi

    The 60th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2012年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Impact of Protein Oxidation on their Ion Mobility for Protein Footprinting Applications 国際会議

    Simin Maleknia, Satoko Akashi, Kevin Downard

    The 60th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2012年5月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • 質量分析で観るタンパク質の姿

    明石 知子

    理研シンポジウム 第12回分析・解析技術と化学の最先端  2011年12月 

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   会議種別：口頭発表（招待・特別）  

    researchmap

  • Behavior of intrinsically disordered regions within a protein complex of Swi5-Sfr1 characterized by IM-MS and SAXS 国際会議

    Kazumi Saikusa, Naoyuki Kuwabara, Yuichi Kokabu, Mamoru Sato, Hiroshi Iwasaki, Mitsunori Ikeguchi, Toshiyuki Shimizu, Satoko Akashi

    19th International Conference on Mass Spectrometry  2012年9月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • Structure of a Beta-Crystallin Heterodimer by Ion Mobility and Radical Probe Mass Spectrometry 国際会議

    Kevin Downard, Yuichi Kokabu, Mitsunori Ikeguchi, Satoko Akashi

    19th International Conference on Mass Spectrometry  2012年9月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • What happens on the histone multimers in the gas phase? 国際会議

    Kazumi Saikusa, Sotaro Fuchigami, Kyohei Takahashi, Yuuki Asano, Aritaka Nagadoi, Hiroaki Tachiwana, Hitoshi Kurumizaka, Mitsunori Ikeguchi, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

    19th International Conference on Mass Spectrometry  2012年9月 

    　詳細を見る

    記述言語：英語   会議種別：口頭発表（一般）  

    researchmap

  • Interaction of human TRF2 with double-stranded DNA or G-quadruplex structures

    MBSJ Forum 2006 Molecular Biology ?the Next Decade- Conference & Scientific Exhibition  2006年 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • マイクロチップキャピラリー電気泳動‐質量分析による塩基性タンパク質の分析

    第54回質量分析総合討論会（2006）  2006年 

    　詳細を見る

  • レーザースプレー質量分析による二重鎖DNAと薬物複合体の結合親和性に関する解析

    第54回質量分析総合討論会（2006）  2006年 

    　詳細を見る

  • Quantitative investigation of the stabilities and conformational changes of proteins by laser spray mass spectrometry

    The 54th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2006年 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • Laser spray mass spectrometry; a promising tool for the analysis of stability of biological macromolecules in solution

    The 54th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2006年 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • The binding of human telomeric protein TRF2 to DNA as explored by high resolution PLIMSTEX and novel kinetic modeling

    The 55th ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics  2007年 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 質量分析による生体高分子の構造生物学的研究

    日本薬学会第126年会  2006年 

    　詳細を見る

  • Dynamic allostery in the tryptophan-binding protein TRAP

    IGBMC Workshop biobinding 2007  2007年 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • 溶液条件によるタンパク質イオンの mobility の変化

    第128回関東談話会  2007年 

    　詳細を見る

  • 非共有結合性タンパク質複合体イオンの解離

    第53回イオン反応研究会  2007年 

    　詳細を見る

  • ヒト基本転写因子TFIIFの構造解析

    第55回質量分析総合討論会（2007）  2007年 

    　詳細を見る

  • レーザースプレーMSによるDNA－薬物複合体の結合親和性解析

    第34回BMSコンファレンス  2007年 

    　詳細を見る

  • Structure Analysis of TRAP, TRAP-RNA, and TRAP-anti-TRAP Complexes

    2008年 

    　詳細を見る

  • 構造生物学での質量分析

    2008年 

    　詳細を見る

  • Mass Spectrometry of Macromolecular Complexes: Elucidation of Architecture of General Transcription Factors, TFIIE and TFIIF

    2008年 

    　詳細を見る

    会議種別：ポスター発表  

    researchmap

  • タンパク質の質量分析 ～構造生物学への挑戦～

    第2回明日の質量分析を創る若手討論会  2007年 

    　詳細を見る

  • Studies of protein-protein and protein-RNA complexes by mass spectrometry

    2008年 

    　詳細を見る

▼全件表示

受賞

  • 日本質量分析学会学会賞

    2025年6月   （一社）日本質量分析学会   質量分析法による生体高分子の高次構造解析に関する研究

    明石知子

    　詳細を見る

  • 日本薬学会平成18年度学術振興賞

    2006年  

    　詳細を見る

    受賞国：日本国

    researchmap

  • 日本質量分析学会論文賞

    2002年  

    　詳細を見る

    受賞国：日本国

    researchmap

  • 日本質量分析学会奨励賞

    1995年  

    　詳細を見る

    受賞国：日本国

    researchmap

共同研究・競争的資金等の研究課題

  • ネイティブ質量分析による膜タンパク質の薬剤スクリーニングプラットフォームの構築

    研究課題/領域番号：24K09343  2024年4月 - 2027年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    明石 知子

    　 詳細を見る

    配分額：4550000円 （ 直接経費：3500000円 、 間接経費：1050000円 ）

    researchmap

  • ネイティブ質量分析による未精製膜タンパク質の特性解析法の構築

    研究課題/領域番号：21K19236  2021年7月 - 2024年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 挑戦的研究(萌芽)  挑戦的研究(萌芽)

    明石 知子

    　 詳細を見る

    配分額：6370000円 （ 直接経費：4900000円 、 間接経費：1470000円 ）

    researchmap

  • 生命金属動態解析を目指したタンパク質のネイティブ質量分析

    研究課題/領域番号：19H05774  2019年6月 - 2024年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 新学術領域研究(研究領域提案型)  新学術領域研究(研究領域提案型)

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者 

    配分額：77870000円 （ 直接経費：59900000円 、 間接経費：17970000円 ）

    以下の3項目を中心に研究を進めた。
    (1) 細胞への金属イオンの取り込みや排出にもかかわる膜内トランスポーター等、膜タンパク質の構造機能解析を強力にサポートすることが可能なネイティブ質量分析による実験系の構築を行った。海洋性微生物型塩化物イオンポンプロドプシン（横浜市大・朴教授との共同研究）のネイティブ質量分析および亜鉛結合型膜内切断プロテアーゼRsePの3種類のオルソログ（横浜市大・禾准教授との共同研究）について、ネイティブ質量分析を用いてインタクトの状態の観測を試みた。その結果、ロドプシンはレチナールとの複合体のイオンを、RsePは3つのオルソログについて亜鉛結合型のイオンを、それぞれ観測することができた。
    (2) 亜鉛および銅イオンが単量体当たり1個ずつ結合し二量体として機能するSOD1を研究対象として、金属結合度を定量的に解析する手法をネイティブ質量分析で検討した（領域内A02古川教授（慶応大）との共同研究）。金属イオンを完全に抜いたアポ体、そしてSOD1に対する亜鉛、銅それぞれの等量を段階的に増やして添加したホロ体の質量を、正確に測定するための試料調製および測定条件を確立した。
    (3) 生細胞から直接サンプリングして、生細胞内と近い環境下でのネイティブ質量分析が可能となると、生体内での実際の分子間相互作用を観測し、そのメカニズムの解析につながる。この真の生体内分子間相互作用の解析を実現するため、未精製のタンパク質でのネイティブ質量分析を試みた。その一つとして、赤血球を一つだけサンプリングし未精製の状態でヘモグロビン四量体の観測を試みた。その結果、世界初の「一細胞ネイティブ質量分析」に成功した。

    researchmap

  • 細胞からサンプリングするタンパク質複合体のネイティブ質量分析法の開発

    2019年4月 - 2020年3月

    中谷医工計測技術振興財団  開発研究助成金 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • 夾雑環境下でのタンパク質相互作用の観測を可能とするネイティブ質量分析法の構築

    研究課題/領域番号：18H04561  2018年4月 - 2020年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  新学術領域研究(研究領域提案型)

    明石 知子

    　 詳細を見る

    配分額：5720000円 （ 直接経費：4400000円 、 間接経費：1320000円 ）

    夾雑環境である細胞内の様々な物質の量的変化を追跡する手法として、夾雑物の多い細胞内のタンパク質が相互作用している複合体を複合体のまま質量分析で観測することにより、ダイナミックな状態の変化の追跡を目的とする基盤的研究を展開した。研究においては、申請者らがノウハウを有する、タンパク質複合体でも解離させずに観測することができるネイティブ質量分析（ネイティブMS）の手法を駆使して行った。申請者らがこれまで行ってきたネイティブMSでは、ヌクレオソームコア関連の巨大なタンパク質－DNA複合体をはじめとする種々の複合体を、大腸菌大量発現系で作製・精製後、無機塩などイオン化を妨害する物質を除いて質量分析用に調製した「純粋な」試料を対象に実験を行っていた。一方、細胞をミミックしたような夾雑系では、イオン化を妨害する無機塩をはじめとする様々な物質が多く存在し、ネイティブMSによる解析をそのまま適用することはできない。そこで、本課題はこれらの問題点を解決し、夾雑物の多い細胞から直接サンプリングして、タンパク質やDNAからなる複合体を機能している状態で観測できる質量分析による実験系の確立を目指して実験を進めた。今年度は、大腸菌発現系を用いて細胞内に近い夾雑環境下でのタンパク質複合体の観測を試み、標的タンパク質と特異的に結合する阻害剤との複合体のネイティブ質量分析、および夾雑環境下での特異的結合のスクリーニング系のネイティブ質量分析による構築を行った。モデルタンパク質を用いて、細胞破砕液から精製することなく質量分析することに成功した。さらにこの夾雑系において、特異的に結合する化合物との複合体の観測にも成功した。

    researchmap

  • 夾雑環境下でのネイティブ質量分析によるタンパク質相互作用の観測と追跡

    2018年4月 - 2019年6月

    文部科学省  科学研究費補助金 新学術領域公募研究 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • 修飾ヌクレオソームの質量分析による構造生物学

    2017年4月 - 2020年3月

    日本学術振興会  科学研究費補助金 基盤(C) 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • 結晶構造解析できないタンパク質の気相および溶液における構造の比較

    2014年4月 - 2017年3月

    日本学術振興会  科学研究費補助金 基盤(C) 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • X線結晶構造解析が不可能な修飾ヌクレオソームコアの構造解析

    2013年11月 - 2015年3月

    住友財団  2013年度住友財団基礎科学研究助成金 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • イオンモビリティ質量分析による生体超分子のコンフォメーション解析

    2010年4月 - 2012年3月

    日本学術振興会  科学研究費補助金 基盤(C) 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • 天然変性タンパク質の動的構造解析 -質量分析による解析-

    2009年8月 - 2014年3月

    文部科学省  科学研究費補助金 新学術領域研究計画研究 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • 天然変性タンパク質の分子認識機構と機能発現

    研究課題/領域番号：21113001  2009年7月 - 2014年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  新学術領域研究(研究領域提案型)

    佐藤 衛, 柴田 武彦, 太田 元規, 明石 知子, 石野 良純, 肥後 順一, 西村 善文, 藤井 義明, 石川 冬木, 中村 春木, 森川 耿右

    　 詳細を見る

    配分額：36790000円 （ 直接経費：28300000円 、 間接経費：8490000円 ）

    当該総括班は、構造生物学、分子生物学、情報生物学の研究者が密接に連携し、天然変性タンパク質の様々な特徴や性質、機能を理論的・実験的に明らかにする計画研究の目的を達成するために、総括班会議、研究代表者分担者連絡会議、領域全体会議を定期的に開催した。また、各計画研究班および公募研究班に対して、それぞれの研究進捗を把握して助言を与えた。さらに、各種学会でのシンポジウムの企画、国際シンポジウム、公開シンポジウム等を開催して、国内外に向けて当該研究で得られた研究成果を発信した。また、若手研究者の育成のため、５年間の研究期間内に４回の若手研究者の育成のための技術講習会を開催し、若手研究者の育成に努めた。

    researchmap

  • 天然変性タンパク質の動的構造と機能制御機構の解明

    研究課題/領域番号：20227009  2008年 - 2012年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(S)

    西村 善文, 明石 知子, 長土居 有隆

    　 詳細を見る

    配分額：124800000円 （ 直接経費：96000000円 、 間接経費：28800000円 ）

    ヘテロクロマチン形成因子のChp1とSwi6のクロモドメインの溶液中の構造をNMRで解析した。Chp1のクロモドメインのN末の天然変性領域はヒストンH3の9番目のリシンのメチル化体と複合体を形成してヘリックスを誘導し、その部位がセントロメアのncRNAと相互作用をすることを見出した。 またヒストンH2A/H2Bへテロ2量体を含むヒストン多量体について天然変性状態のヒストンテイル構造についてMSとMDで解析し、更にヒストンH2A/H2Bへテロ2量体の単独の溶液構造とヒストンシャペロンNAP1のC末の天然変性状態の酸性ドメインとの相互作用構造をNMRで解析した。

    researchmap

  • 核内転写関連因子の天然変性状態と動的構造解析

    研究課題/領域番号：20247018  2008年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(A)

    西村 善文, 明石 知子, 長土居 有隆

    　 詳細を見る

    配分額：13910000円 （ 直接経費：10700000円 、 間接経費：3210000円 ）

    真核生物の特に核内タンパク質を標的として、クロマチンリモデリング因子、転写活性化因子、転写抑制化因子、基本転写因子を対象に、NMRを用いて、単独の時の動的構造、遭遇複合体の動的構造、中間体の動的構造、特異的複合体の動的構造を解析し、核内転写関連因子の天然変性状態と動的構造を解析する。特にクロマチンリモデリング因子のEsa1、神経特異的転写抑制因子REST/NRSFの転写抑制ドメインとコリプレッサーmSin3との複合体、基本転写因子TFIIEとTFIIHとの複合体、ストレス応答の転写因子ATF2の転写活性ドメインとDNA結合ドメインとの複合体の静的な構造に加えて動的構造をNMR法で解析することを目的とした。クロモドメインはメチル化ヒストンを認識するドメインであることがHP1のクロモドメインやポリコーンのクロモドメインやヒトCHD1のタンデムに並んだクロモドメインで知られている。ここでは酵母での生育に必須のヒストンアセチル化酵素Esa1のクロモドメインの構造をNMRで解析しベーダバレル構造を持つtudorドメイン構造であることを見出した。このtudorドメイン単独ではヒストンペプチド結合活性やRNA結合活性を全く持たなかった。このtudorドメインのさらにN末とC末に伸ばすと新たなベーダシートが形成されknotted tudorドメインという新規構造であることを見つけた、さらにknotted tudorドメインはヒストンペプチドには結合しなかったがピリミジンに富む配列のRNAに結合する活性をもつことを見出した。このRNA結合に必須なアミノ酸をアラニンに変異したEsa1では酵母の生育が阻害されたことから、Esa1のRNA結合活性は酵母の生育にとって必須であることを見つけた。

    researchmap

  • ソフトな相互作用からなる、塩濃度に敏感な複合体の溶液構造の解析」（2007-2008年度

    2007年4月 - 2009年3月

    文部科学省  科学研究費補助金 新学術領域研究公募研究 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • ソフトな相互作用からなる複合体の MS と NMR による統合的な構造解析法の開発

    2005年4月 - 2007年3月

    文部科学省  科学研究費補助金 新学術領域研究公募研究 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • 2重らせんDNAに結合するタンパク質の体系的構造解析のための基盤研究

    研究課題/領域番号：17370058  2005年 - 2007年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    西村 善文, 明石 知子

    　 詳細を見る

    配分額：14050000円 （ 直接経費：13000000円 、 間接経費：1050000円 ）

    基本転写因子TFIIEと基本転写因子TFIIHの相互作用の分子機構を解明した。TFIIEαのC末酸性ドメインのフリーの構造とTFIIHのp62サブユニットのPHドメインとの複合体構造をNMR法で解析した。TFIIEのC末酸性ドメインはフリーのときはN末の酸性領域が天然変性状態であり2本のβ鎖と3本のヘリックスからなるコア構造をもっていた。複合体形成に伴って天然変性領域がPHドメインの塩基性領域と結合し伸びた構造をとり、さらにPHドメインとの間に新たなβ鎖が形成されたがそれ以外にもTFIIEαC末サブユニットのコア構造も結合に必要であった。がん抑制因子p53の転写活性化ドメインとTFIIHの相互作用部位とはTFIIの相互作用は一部重なっていたがTFIIEの方が非常に広い範囲でTFIIHを認識していた。P53は修復にも関与するので転写と修復のスィッチングにこれらの相互作用が関与していることが推察された。またヒストンアセチル化酵素でクロマチン関連因子のEsa1のクロモドメインの構造を解析し5本のβ鎖からなるβバレル構造にさらに新規のβ鎖があるノット型チューダードメイン構造であることを解析した。Esa1のノット型チューダードメインはRNA結合に関与することを見出しクロマチン関連因子のRNA認識の重要性を明らかにした。さらに転写因子PhoBのDNA結合・転写活性化ドメインのフリーの構造とDNA複合体構造を水を考慮した計算法とNMR法を組み合わせて解析した。その他テロメア結合タンパク質TRF2のDNA結合ドメインのMSによる構造解析や基本転写因子TFIIFのMSによる構造解析を行った。ヒトTFIIFはこれまでα2β2のテロ4量体であるといわれてきたがMSの実験結果からむしろαβのヘテロ2量体であることを同定し転写の開始前期複合体のTFIIFの構造を議論した。

    researchmap

  • 染色体末端テロメアの構造生物学

    研究課題/領域番号：17012020  2005年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究

    西村 善文, 明石 知子

    　 詳細を見る

    配分額：8500000円 （ 直接経費：8500000円 ）

    染色体末端のテロメアの構造は細胞老化やがん化に密接に関連する。テロメアDNAに結合するタンパク質としてTRF1とTRF2の2種類が知られている。今回我々はTRF2とテロメア二重鎖DNAとの複合体構造をNMR法で決定しTRF2によるテロメアDNAの認識機構を解明した。既に当研究室で決定していたTRF1とテロメア二重鎖DNA複合体構造と比較することによりテロメアDNAへの結合能が強くなったTRF2変異体を作成することが出来た。さらにTRF2はテロメアDNAの1本鎖3'突出末端が作るグアニン4重らせん構造と相互作用することを見出した。特に平行4重らせん構造と強く相互作用することからテロメア保護におけるTRF2の役割の一端を解明した。その他にも基本転写因子のTFIIEに関しては既に当研究室で決定していたβサブユニットのコアドメインの構造に引き続きαサブユニットのコアドメインであるZn結合ドメインの構造をNMR法で決定し、また基本転写因子のTFIIEの質量をMSで正確に測定した結果TFIIEはこれまで言われてきたようなααββのヘテロテトラマーではなくαβのヘテロダイマーであることを解明した。さらにがん抑制因子でもある神経特異的な転写抑制因子NRSF/RESTはサイレンサーに結合し非常に数多くの神経特異的な遺伝子の発現を抑制するタンパク質であるが、NRSF/RESTの転写抑制機構を解明するため転写コリプレッサーSin3との複合体の構造を解析した。NRSF/RESTのN末約80アミノ酸領域が相互作用領域だと知られていたが、その領域は単独では天然変成状態であり、その中の約10数アミノ酸からなる疎水性領域がSin3と相互作用してヘリックスを形成し遺伝子近傍にSin3をリクルートする。

    researchmap

  • クロスリンク法と質量分析、NMR をインテグレイトした複合体の構造解析法の開発

    2004年4月 - 2005年3月

    文部科学省  科学研究費補助金 新学術領域研究公募研究 

    明石 知子

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • Development of ionization methods in mass spectrometry for biological molecules. -Characterization of biological reactions using mass spectrometry with newly dveloped ionization methods-

    2003年 - 2005年

    Special Coordination Funds for Promoting Science and Technology 

    　 詳細を見る

    資金種別：競争的資金

    researchmap

  • バイオ質量分析におけるイオン化法の開発 「各種イオン化法を駆使した生体反応の解析」

    2003年 - 2005年

    科学技術振興調整費 

    　 詳細を見る

    資金種別：競争的資金

    researchmap

  • 複数ドメインからなるDNA結合タンパク質の構造解析法の開発 -クロスリンクと質量分析による解析-

    研究課題/領域番号：13680700  2001年 - 2002年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    明石 知子

    　 詳細を見る

    配分額：3400000円 （ 直接経費：3400000円 ）

    ○ 転写因子HSF3のDNA結合ドメインと、これと相互作用するタンパク質のDNA結合ドメインとの相互作用領域について、Lys架橋試薬を用いて解析した。2つのDNA結合ドメインを1:1のモル比でインキュベーシヨンした後、Lysの架橋試薬であるBS^3(bis(sulfosuccinimidyl)suberate)を加え、室温で反応させた。トリス緩衝液を加えることにより反応をクエンチした後、SDS-PAGEにより目的生成物であるヘテロ2量体を分離した。ヘテロ2量体のバンドをゲルから切り出し、還元アルキル化後、トリプシンでゲル内消化を行った。得られたペプチド混合物について質量を正確に求め、架橋されたLys残基の位置の同定を行った。
    ○ 複数のドメインを有する2つのDNA結合タンパク質(転写因子HSF3、基本転写因子TFIIE)について、前項のような方法で構造解析を行うことを目指し、それぞれを全長で発現および単離・精製することを試みた。HSF3は、全長については、構造解析に利用することができるレベルの試料を大腸菌で大量発現することが難しく、種々プラスミドの構築、大腸菌の種類など発現系に関してさまざまな検討を行い、発現系を確立した。TFIIEは、α、βの種類のサブユニット2つずつからなるヘテロテトラマーで、それぞれについて発現・精製を試みた。TFIIEβは単離後、長期保存が難しいこと、TFIIEαは、試みた系では発現量が少なく、また精製が進むにつれて会合することが確認されたため、発現系・精製方法の検討を行った。両タンパク質について精製後、前項で述べたクロスリンク法による解析を検討する。
    ○ 脂質との相互作用によって生じるタンパク質やペプチドの構造変化について、タンパク質-タンパク質の相互作用部位の解析にも応用できる方法である水素/重水素交換と質量分析を組み合わせた方法で解析し、得られた結果をまとめた。

    researchmap

  • Structural Characterization of DNA binding Proteins by Mass Spectrometry

    2001年

    　 詳細を見る

    資金種別：競争的資金

    researchmap

  • タンパク質複合体の質量分析

    2001年

    科学研究費補助金 

    　 詳細を見る

    資金種別：競争的資金

    相互作用しているタンパク質複合体を丸ごとイオン化して質量分析することで、構造機能解析を行う。

    researchmap

  • DNA結合タンパク質の質量分析による構造解析

    2001年

    　 詳細を見る

    資金種別：競争的資金

    researchmap

  • Mass spectrometry of protein complexes

    2001年

    Grant-in-Aid for Scientific Research 

    　 詳細を見る

    資金種別：競争的資金

    Structural biology of protein complexes by mass spectrometry

    researchmap

  • FT-ICR質量分析法によるタンパク質間相互作用部位の構造解析

    研究課題/領域番号：11680619  1999年 - 2000年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    明石 知子

    　 詳細を見る

    配分額：2000000円 （ 直接経費：2000000円 ）

    タンパク質主鎖のアミド水素の重水素(H/D)交換反応の経時変化を高磁場FT-ICR質量分析法(FT-ICRMS)により追跡するという方法論により、卵白cystatinがその標的酵素であるpapainと結合することによりもたらされる構造変化について解析を行った。その結果、以下のような事が明らかになった。
    1.cystatin単独ではフレキシブルだったN-末端部分10残基のアミド水素のH/D交換は、cystatin-papain複合体の形成により大幅に抑制され、N-末端部分のアミド水素はpapainとの複合体の形成において新たに水素結合を形成していると示唆された。
    2.複合体形成により、cystatinのhairpin loop部分Pro(113)-Gln(107)のアミド水素のH/D交換反応は、N-末端部分ほどは顕著に抑制されなかった。この部位は疎水性相互作用により複合体形成に関与するものと考えられる。
    これらは、NMRやX線結晶構造解析の結果とよく一致するものである。
    N-末端の不揃いなcystatin(N-末端5〜9残基が欠失しているものとfull lengthのものの混合物)についてpapainとの複合体の形成を、エレクトロスプレー(ESI)FT-ICRMSで解析したところ、N-末端が欠失しているものは複合体の分子量関連イオンがほとんど観測されなかった。これは複合体の形成にはN末端部分が重要であることを示しており、上述1.の結果とよく一致するものである。
    次に膜タンパク買の構造解析を目指し、モデル系として脂質ミセルとの相互作用によるペプチド(melittin)の構造変化に関するH/D交換反応とFT-ICR MSを用いた解析を行った。melittinは脂質ミセルの存在下にはH/D交換反応が大幅に抑制され、脂質非存在下とは異なる安定な構造をとっていることが確認された。

    researchmap

▼全件表示

その他

  • 第65回質量分析総合討論会実行委員長

    2017年5月

    　詳細を見る

    参加者数約600名の学術会議の実行委員長

    researchmap