研究者詳細 - 池口満徳

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イケグチ　ミツノリ

池口満徳

Mitsunori Ikeguchi

所属

生命医科学研究科生命医科学専攻教授
理学部理学科
生命医科学研究科研究科長

ホームページ

http://www.tsurumi.yokohama-cu.ac.jp/bioinfo/

プロフィール

タンパク質など生体系の分子シミュレーションを専門にして研究をしている。標的タンパク質の立体構造ベースにしたインシリコ創薬の研究も行い、生命系のハイ・パフォーマンス・コンピューティング（HPC）の分野で活動を行っている。

外部リンク

学位

博士(農学) （東京大学）

研究キーワード

バイオインフォマティクス
分子シミュレーション
生物物理学

研究分野

情報通信 / 生命、健康、医療情報学
自然科学一般 / 生物物理、化学物理、ソフトマターの物理
ライフサイエンス / 生物物理学

学歴

東京大学農学系研究科応用生命工学専攻

- 1994年

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国名：日本国

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東京大学工学部計数工学科

- 1989年

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国名：日本国

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経歴

東京大学農学部助手

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横浜市立大学国際総合科学部生命医科学コース生命医科学研究科生命医科学専攻教授

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所属学協会

日本物理学会

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日本蛋白質科学会

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日本生物物理学会

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米国生物物理学会

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論文

Machine learning to estimate the local quality of protein crystal structures 査読

Ikuko Miyaguchi, Miwa Sato, Akiko Kashima, Hiroyuki Nakagawa, Yuichi Kokabu, Biao Ma, Shigeyuki Matsumoto, Atsushi Tokuhisa, Masateru Ohta, Mitsunori Ikeguchi

Scientific Reports 11 ( 1 ) 2021年12月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Springer Science and Business Media LLC

Abstract

Low-resolution electron density maps can pose a major obstacle in the determination and use of protein structures. Herein, we describe a novel method, called quality assessment based on an electron density map (QAEmap), which evaluates local protein structures determined by X-ray crystallography and could be applied to correct structural errors using low-resolution maps. QAEmap uses a three-dimensional deep convolutional neural network with electron density maps and their corresponding coordinates as input and predicts the correlation between the local structure and putative high-resolution experimental electron density map. This correlation could be used as a metric to modify the structure. Further, we propose that this method may be applied to evaluate ligand binding, which can be difficult to determine at low resolution.

DOI： 10.1038/s41598-021-02948-y

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その他リンク： https://www.nature.com/articles/s41598-021-02948-y
Synergistic Activation of TLR7 and 8 Mediated by Reduction of Electrostatic Repulsion 査読

Toru Ekimoto, Masami Nomura, Yuri Saito, Minami Suzuki, Tsutomu Yamane, Zhikuan Zhang, Umeharu Ohto, Mitsunori Ikeguchi, Toshiyuki Shimizu

Chemical and Pharmaceutical Bulletin 72 ( 11 ) 1005 - 1013 2024年11月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Pharmaceutical Society of Japan

DOI： 10.1248/cpb.c24-00409

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Na+-V-ATPase inhibitor curbs VRE growth and unveils Na+ pathway structure 査読

Kano Suzuki, Yoshiyuki Goto, Akihiro Otomo, Kouki Shimizu, Shohei Abe, Katsuhiko Moriyama, Satoshi Yasuda, Yusuke Hashimoto, Jun Kurushima, Sho Mikuriya, Fabiana L. Imai, Naruhiko Adachi, Masato Kawasaki, Yumi Sato, Satoshi Ogasawara, So Iwata, Toshiya Senda, Mitsunori Ikeguchi, Haruyoshi Tomita, Ryota Iino, Toshio Moriya, Takeshi Murata

Nature Structural & Molecular Biology 2024年11月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Springer Science and Business Media LLC

DOI： 10.1038/s41594-024-01419-y

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その他リンク： https://www.nature.com/articles/s41594-024-01419-y
Structural basis for hepatitis B virus restriction by a viral receptor homologue. 査読国際誌

Kaho Shionoya, Jae-Hyun Park, Toru Ekimoto, Junko S Takeuchi, Junki Mifune, Takeshi Morita, Naito Ishimoto, Haruka Umezawa, Kenichiro Yamamoto, Chisa Kobayashi, Atsuto Kusunoki, Norimichi Nomura, So Iwata, Masamichi Muramatsu, Jeremy R H Tame, Mitsunori Ikeguchi, Sam-Yong Park, Koichi Watashi

Nature communications 15 ( 1 ) 9241 - 9241 2024年10月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Macaque restricts hepatitis B virus (HBV) infection because its receptor homologue, NTCP (mNTCP), cannot bind preS1 on viral surface. To reveal how mNTCP loses the viral receptor function, we here solve the cryo-electron microscopy structure of mNTCP. Superposing on the human NTCP (hNTCP)-preS1 complex structure shows that Arg158 of mNTCP causes steric clash to prevent preS1 from embedding onto the bile acid tunnel of NTCP. Cell-based mutation analysis confirms that only Gly158 permitted preS1 binding, in contrast to robust bile acid transport among mutations. As the second determinant, Asn86 on the extracellular surface of mNTCP shows less capacity to restrain preS1 from dynamic fluctuation than Lys86 of hNTCP, resulting in unstable preS1 binding. Additionally, presence of long-chain conjugated-bile acids in the tunnel induces steric hindrance with preS1 through their tailed-chain. This study presents structural basis in which multiple sites in mNTCP constitute a molecular barrier to strictly restrict HBV.

DOI： 10.1038/s41467-024-53533-6

PubMed

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Statistical-Mechanics Analyses on Thermodynamics of Protein Folding Constructed by Privalov and Co-Workers. 査読国際誌

Masao Inoue, Tomohiko Hayashi, Satoshi Yasuda, Minoru Kato, Mitsunori Ikeguchi, Takeshi Murata, Masahiro Kinoshita

The journal of physical chemistry. B 128 ( 41 ) 10110 - 10125 2024年10月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Privalov and co-workers estimated the changes in hydration enthalpy and entropy upon ubiquitin unfolding and their temperature dependences denoted by ΔHhyd(T) and ΔShyd(T), respectively, from experimentally measured enthalpies and entropies of transfer of various model compounds from gaseous phase to water. We calculate ΔHhyd(T) and ΔShyd(T) for ubiquitin by our statistical-mechanics theory where molecular and atomistic models are employed for water and protein structure, respectively. ΔHhyd(T) and ΔShyd(T) calculated are in remarkably good agreement with those estimated by Privalov and co-workers. By examining relative magnitudes and signs of the changes in a variety of constituents of ΔHhyd(T) and ΔShyd(T), we confirm that the hydrophobic effect is an essential force driving a protein to fold. Detailed and comprehensive explanations are given for our claim that the prevailing views of the hydrophobic effect are not capable of elucidating its weakening at low temperatures, whereas our updated view is. We find out problematic points of the changes in enthalpy and entropy upon protein unfolding denoted by ΔH°(T) and ΔS°(T), respectively, which are measured using the differential scanning calorimetry at low pH, suggesting a theoretical method of calculating ΔH°(T) and ΔS°(T) at pH ∼ 7.

DOI： 10.1021/acs.jpcb.4c05811

PubMed

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Molecular Dynamics Unveils Multiple-Site Binding of Inhibitors with Reduced Activity on the Surface of Dihydrofolate Reductase 査読

Mitsugu Araki, Toru Ekimoto, Kazuhiro Takemura, Shigeyuki Matsumoto, Yunoshin Tamura, Hironori Kokubo, Gert-Jan Bekker, Tsutomu Yamane, Yuta Isaka, Yukari Sagae, Narutoshi Kamiya, Mitsunori Ikeguchi, Yasushi Okuno

Journal of the American Chemical Society 2024年10月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：American Chemical Society (ACS)

DOI： 10.1021/jacs.4c04648

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A machine learning model for predicting quantum chemistry based protein-drug molecule interactions 査読

Ryosuke KITA, Chiduru WATANABE, Masateru OHTA, Naoki TANIMURA, Koji OKUWAKI, Mitsunori IKEGUCHI, Kaori FUKUZAWA, Teruki HONMA, Tsuyohiko FUJIGAYA, Koichiro KATO

The 38th Annual Conference of the Japanese Society for Artificial Intelligence 38 2024年5月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）

DOI： 10.11517/pjsai.JSAI2024.0_4Q3IS2d05

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Computational Analysis of Activation of Dimerized Epidermal Growth Factor Receptor Kinase Using the String Method and Markov State Model 査読

Masao Inoue, Toru Ekimoto, Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi

Journal of Chemical Information and Modeling 64 ( 9 ) 3884 - 3895 2024年4月

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担当区分：最終著者,　責任著者掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：American Chemical Society (ACS)

DOI： 10.1021/acs.jcim.4c00172

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Nanohoops in Membranes: Confined Supramolecular Spaces within Phospholipid Bilayer Membranes 査読

Kylie Chinner, Niklas Grabicki, Rei Hamaguchi, Mitsunori Ikeguchi, Kazushi Kinbara, Sayaka Toyoda, Kohei Sato, Oliver Dumele

Chemical Science 2024年

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Royal Society of Chemistry (RSC)

Nanohoops, an exciting class of fluorophores with supramolecular binding abilities, have the potential to become innovative tools within biological imaging and sensing. Given the biological importance of cell membranes, incorporation...

DOI： 10.1039/d4sc03408b

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Structural basis for ligand recognition and signaling of hydroxy-carboxylic acid receptor 2. 査読国際誌

Jae-Hyun Park, Kouki Kawakami, Naito Ishimoto, Tatsuya Ikuta, Mio Ohki, Toru Ekimoto, Mitsunori Ikeguchi, Dong-Sun Lee, Young-Ho Lee, Jeremy R H Tame, Asuka Inoue, Sam-Yong Park

Nature communications 14 ( 1 ) 7150 - 7150 2023年11月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Hydroxycarboxylic acid receptors (HCAR1, HCAR2, and HCAR3) transduce Gi/o signaling upon biding to molecules such as lactic acid, butyric acid and 3-hydroxyoctanoic acid, which are associated with lipolytic and atherogenic activity, and neuroinflammation. Although many reports have elucidated the function of HCAR2 and its potential as a therapeutic target for treating not only dyslipidemia but also neuroimmune disorders such as multiple sclerosis and Parkinson's disease, the structural basis of ligand recognition and ligand-induced Gi-coupling remains unclear. Here we report three cryo-EM structures of the human HCAR2-Gi signaling complex, each bound with different ligands: niacin, acipimox or GSK256073. All three agonists are held in a deep pocket lined by residues that are not conserved in HCAR1 and HCAR3. A distinct hairpin loop at the HCAR2 N-terminus and extra-cellular loop 2 (ECL2) completely enclose the ligand. These structures also reveal the agonist-induced conformational changes propagated to the G-protein-coupling interface during activation. Collectively, the structures presented here are expected to help in the design of ligands specific for HCAR2, leading to new drugs for the treatment of various diseases such as dyslipidemia and inflammation.

DOI： 10.1038/s41467-023-42764-8

PubMed

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Comparison of the Molecular Motility of Tubulin Dimeric Isoforms: Molecular Dynamics Simulations and Diffracted X-ray Tracking Study 査読

Tsutomu Yamane, Takahiro Nakayama, Toru Ekimoto, Masao Inoue, Keigo Ikezaki, Hiroshi Sekiguchi, Masahiro Kuramochi, Yasuo Terao, Ken Judai, Minoru Saito, Mitsunori Ikeguchi, Yuji C. Sasaki

International Journal of Molecular Sciences 24 ( 20 ) 15423 - 15423 2023年10月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：MDPI AG

Tubulin has been recently reported to form a large family consisting of various gene isoforms; however, the differences in the molecular features of tubulin dimers composed of a combination of these isoforms remain unknown. Therefore, we attempted to elucidate the physical differences in the molecular motility of these tubulin dimers using the method of measurable pico-meter-scale molecular motility, diffracted X-ray tracking (DXT) analysis, regarding characteristic tubulin dimers, including neuronal TUBB3 and ubiquitous TUBB5. We first conducted a DXT analysis of neuronal (TUBB3-TUBA1A) and ubiquitous (TUBB5-TUBA1B) tubulin dimers and found that the molecular motility around the vertical axis of the neuronal tubulin dimer was lower than that of the ubiquitous tubulin dimer. The results of molecular dynamics (MD) simulation suggest that the difference in motility between the neuronal and ubiquitous tubulin dimers was probably caused by a change in the major contact of Gln245 in the T7 loop of TUBB from Glu11 in TUBA to Val353 in TUBB. The present study is the first report of a novel phenomenon in which the pico-meter-scale molecular motility between neuronal and ubiquitous tubulin dimers is different.

DOI： 10.3390/ijms242015423

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Dynamic solution structures of whole human NAP1 dimer bound to one and two histone H2A-H2B heterodimers obtained by integrative methods 査読

Hideaki Ohtomo, Tsutomu Yamane, Takashi Oda, Noriyuki Kodera, Jun-ichi Kurita, Yasuo Tsunaka, Romain Amyot, Mitsunori Ikeguchi, Yoshifumi Nishimura

Journal of Molecular Biology 168189 - 168189 2023年6月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Elsevier BV

DOI： 10.1016/j.jmb.2023.168189

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Mandibulofacial dysostosis with alopecia results from ETAR gain-of-function mutations via allosteric effects on ligand binding. 査読国際誌

Yukiko Kurihara, Toru Ekimoto, Christopher T Gordon, Yasunobu Uchijima, Ryo Sugiyama, Taro Kitazawa, Akiyasu Iwase, Risa Kotani, Rieko Asai, Véronique Pingault, Mitsunori Ikeguchi, Jeanne Amiel, Hiroki Kurihara

The Journal of clinical investigation 133 ( 4 ) 2023年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Mutations of G protein-coupled receptors (GPCRs) cause various human diseases, but the mechanistic details are limited. Here, we establish p.E303K in the gene encoding the endothelin receptor type A (ETAR/EDNRA) as a recurrent mutation causing mandibulofacial dysostosis with alopecia (MFDA), with craniofacial changes similar to those caused by p.Y129F. Mouse models carrying either of these missense mutations exhibited a partial maxillary-to-mandibular transformation, which was rescued by deleting the ligand endothelin 3 (ET3/EDN3). Pharmacological experiments confirmed the causative ETAR mutations as gain of function, dependent on ET3. To elucidate how an amino acid substitution far from the ligand binding site can increase ligand affinity, we used molecular dynamics (MD) simulations. E303 is located at the intracellular end of transmembrane domain 6, and its replacement by a lysine increased flexibility of this portion of the helix, thus favoring G protein binding and leading to G protein-mediated enhancement of agonist affinity. The Y129F mutation located under the ligand binding pocket reduced the sodium-water network, thereby affecting the extracellular portion of helices in favor of ET3 binding. These findings provide insight into the pathogenesis of MFDA and into allosteric mechanisms regulating GPCR function, which may provide the basis for drug design targeting GPCRs.

DOI： 10.1172/JCI151536

PubMed

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TLR3 forms a laterally aligned multimeric complex along double-stranded RNA for efficient signal transduction 査読

Kentaro Sakaniwa, Akiko Fujimura, Takuma Shibata, Hideki Shigematsu, Toru Ekimoto, Masaki Yamamoto, Mitsunori Ikeguchi, Kensuke Miyake, Umeharu Ohto, Toshiyuki Shimizu

Nature Communications 14 ( 1 ) 2023年1月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Springer Science and Business Media LLC

Abstract

Toll-like receptor 3 (TLR3) is a member of the TLR family, which plays an important role in the innate immune system and is responsible for recognizing viral double-stranded RNA (dsRNA). Previous biochemical and structural studies have revealed that a minimum length of approximately 40–50 base pairs of dsRNA is necessary for TLR3 binding and dimerization. However, efficient TLR3 activation requires longer dsRNA and the molecular mechanism underlying its dsRNA length-dependent activation remains unknown. Here, we report cryo-electron microscopy analyses of TLR3 complexed with longer dsRNA. TLR3 dimers laterally form a higher multimeric complex along dsRNA, providing the basis for cooperative binding and efficient signal transduction.

DOI： 10.1038/s41467-023-35844-2

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その他リンク： https://www.nature.com/articles/s41467-023-35844-2
Binding and Unbinding Pathways of Peptide Substrates on the SARS-CoV-2 3CL Protease. 査読国際誌

Kei Moritsugu, Toru Ekimoto, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera

Journal of chemical information and modeling 63 ( 1 ) 240 - 250 2023年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Based on many crystal structures of ligand complexes, much study has been devoted to understanding the molecular recognition of SARS-CoV-2 3C-like protease (3CLpro), a potent drug target for COVID-19. In this research, to extend this present static view, we examined the kinetic process of binding/unbinding of an eight-residue substrate peptide to/from 3CLpro by evaluating the path ensemble with the weighted ensemble simulation. The path ensemble showed the mechanism of how a highly flexible peptide folded into the bound form. At the early stage, the dominant motion was the diffusion on the protein surface showing a broad distribution, whose center was led into the cleft of the chymotrypsin fold. We observed a definite sequential formation of the hydrogen bonds at the later stage occurring in the cleft, initiated between Glu166 (3CLpro) and P3_Val (peptide), followed by binding to the oxyanion hole and completed by the sequence-specific recognition at P1_Gln.

DOI： 10.1021/acs.jcim.2c00946

PubMed

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Functional dynamics of SARS-CoV-2 3C-like protease as a member of clan PA. 査読国際誌

Akinori Kidera, Kei Moritsugu, Toru Ekimoto, Mitsunori Ikeguchi

Biophysical reviews 14 ( 6 ) 1473 - 1485 2022年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

UNLABELLED: SARS-CoV-2 3C-like protease (3CLpro), a potential therapeutic target for COVID-19, consists of a chymotrypsin fold and a C-terminal α-helical domain (domain III), the latter of which mediates dimerization required for catalytic activation. To gain further understanding of the functional dynamics of SARS-CoV-2 3CLpro, this review extends the scope to the comparative study of many crystal structures of proteases having the chymotrypsin fold (clan PA of the MEROPS database). First, the close correspondence between the zymogen-enzyme transformation in chymotrypsin and the allosteric dimerization activation in SARS-CoV-2 3CLpro is illustrated. Then, it is shown that the 3C-like proteases of family Coronaviridae (the protease family C30), which are closely related to SARS-CoV-2 3CLpro, have the same homodimeric structure and common activation mechanism via domain III mediated dimerization. The survey extended to order Nidovirales reveals that all 3C-like proteases belonging to Nidovirales have domain III, but with various chain lengths, and 3CLpro of family Mesoniviridae (family C107) has the same homodimeric structure as that of C30, even though they have no sequence similarity. As a reference, monomeric 3C proteases belonging to the more distant family Picornaviridae (family C3) lacking domain III are compared with C30, and it is shown that the 3C proteases are rigid enough to maintain their structures in the active state. SUPPLEMENTARY INFORMATION: The online version contains supplementary material available at 10.1007/s12551-022-01020-x.

DOI： 10.1007/s12551-022-01020-x

PubMed

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Hybrid in vitro/in silico analysis of low-affinity protein-protein interactions that regulate signal transduction by Sema6D. 査読国際誌

Tsubasa Tanaka, Toru Ekimoto, Meri Nagatomo, Makiko Neyazaki, Erena Shimoji, Tsutomu Yamane, Sakura Kanagawa, Rika Oi, Emiko Mihara, Junichi Takagi, Satoko Akashi, Mitsunori Ikeguchi, Terukazu Nogi

Protein science : a publication of the Protein Society 31 ( 11 ) e4452 2022年11月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Semaphorins constitute a large family of secreted and membrane-bound proteins that signal through cell-surface receptors, plexins. Semaphorins generally use low-affinity protein-protein interactions to bind with their specific plexin(s) and regulate distinct cellular processes such as neurogenesis, immune response, and organogenesis. Sema6D is a membrane-bound semaphorin that interacts with class A plexins. Sema6D exhibited differential binding affinities to class A plexins in prior cell-based assays, but the molecular mechanism underlying this selectivity is not well understood. Therefore, we performed hybrid in vitro/in silico analysis to examine the binding mode of Sema6D to class A plexins and to identify residues that give rise to the differential affinities and thus contribute to the selectivity within the same class of semaphorins. Our biophysical binding analysis indeed confirmed that Sema6D has a higher affinity for Plexin-A1 than for other class A plexins, consistent with the binding selectivity observed in the previous cell-based assays. Unexpectedly, our present crystallographic analysis of the Sema6D-Plexin-A1 complex showed that the pattern of polar interactions is not interaction-specific because it matches the pattern in the prior structure of the Sema6A-Plexin-A2 complex. Thus, we performed in silico alanine scanning analysis and discovered hotspot residues that selectively stabilized the Sema6D-Plexin-A1 pair via Van der Waals interactions. We then validated the contribution of these hotspot residues to the variation in binding affinity with biophysical binding analysis and molecular dynamics simulations on the mutants. Ultimately, our present results suggest that shape complementarity in the binding interfaces is a determinant for binding selectivity.

DOI： 10.1002/pro.4452

PubMed

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gr Predictor: A Deep Learning Model for Predicting the Hydration Structures around Proteins 査読

Kosuke Kawama, Yusaku Fukushima, Mitsunori Ikeguchi, Masateru Ohta, Takashi Yoshidome

Journal of Chemical Information and Modeling 2022年9月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：American Chemical Society (ACS)

DOI： 10.1021/acs.jcim.2c00987

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3D-RISM-AI: A Machine Learning Approach to Predict Protein-Ligand Binding Affinity Using 3D-RISM. 査読国際誌

Kazu Osaki, Toru Ekimoto, Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi

The journal of physical chemistry. B 126 ( 33 ) 6148 - 6158 2022年8月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Hydration free energy (HFE) is a key factor in improving protein-ligand binding free energy (BFE) prediction accuracy. The HFE itself can be calculated using the three-dimensional reference interaction model (3D-RISM); however, the BFE predictions solely evaluated using 3D-RISM are not correlated to the experimental BFE for abundant protein-ligand pairs. In this study, to predict the BFE for multiple sets of protein-ligand pairs, we propose a machine learning approach incorporating the HFEs obtained using 3D-RISM, termed 3D-RISM-AI. In the learning process, structural metrics, intra-/intermolecular energies, and HFEs obtained via 3D-RISM of ∼4000 complexes in the PDBbind database (ver. 2018) were used. The BFEs predicted using 3D-RISM-AI were well correlated to the experimental data (Pearson's correlation coefficient of 0.80 and root-mean-square error of 1.91 kcal/mol). As important factors for the prediction, the difference in the solvent accessible surface area between the bound and unbound structures and the hydration properties of the ligands were detected during the learning process.

DOI： 10.1021/acs.jpcb.2c03384

PubMed

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Structure of SARS-CoV-2 membrane protein essential for virus assembly. 査読国際誌

Zhikuan Zhang, Norimichi Nomura, Yukiko Muramoto, Toru Ekimoto, Tomoko Uemura, Kehong Liu, Moeko Yui, Nozomu Kono, Junken Aoki, Mitsunori Ikeguchi, Takeshi Noda, So Iwata, Umeharu Ohto, Toshiyuki Shimizu

Nature communications 13 ( 1 ) 4399 - 4399 2022年8月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

The coronavirus membrane protein (M) is the most abundant viral structural protein and plays a central role in virus assembly and morphogenesis. However, the process of M protein-driven virus assembly are largely unknown. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the SARS-CoV-2 M protein in two different conformations. M protein forms a mushroom-shaped dimer, composed of two transmembrane domain-swapped three-helix bundles and two intravirion domains. M protein further assembles into higher-order oligomers. A highly conserved hinge region is key for conformational changes. The M protein dimer is unexpectedly similar to SARS-CoV-2 ORF3a, a viral ion channel. Moreover, the interaction analyses of M protein with nucleocapsid protein (N) and RNA suggest that the M protein mediates the concerted recruitment of these components through the positively charged intravirion domain. Our data shed light on the M protein-driven virus assembly mechanism and provide a structural basis for therapeutic intervention targeting M protein.

DOI： 10.1038/s41467-022-32019-3

PubMed

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Correction to "Supramolecular Mechanosensitive Potassium Channel Formed by Fluorinated Amphiphilic Cyclophane". 国際誌

Kohei Sato, Ryo Sasaki, Ryoto Matsuda, Mayuko Nakagawa, Toru Ekimoto, Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi, Kazuhito V Tabata, Hiroyuki Noji, Kazushi Kinbara

Journal of the American Chemical Society 144 ( 30 ) 13983 - 13984 2022年8月

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記述言語：英語

DOI： 10.1021/jacs.2c07339

PubMed

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Supramolecular Mechanosensitive Potassium Channel Formed by Fluorinated Amphiphilic Cyclophane. 査読国際誌

Kohei Sato, Ryo Sasaki, Ryoto Matsuda, Mayuko Nakagawa, Toru Ekimoto, Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi, Kazuhito V Tabata, Hiroyuki Noji, Kazushi Kinbara

Journal of the American Chemical Society 144 ( 26 ) 11802 - 11809 2022年6月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Inspired by mechanosensitive potassium channels found in nature, we developed a fluorinated amphiphilic cyclophane composed of fluorinated rigid aromatic units connected via flexible hydrophilic octa(ethylene glycol) chains. Microscopic and emission spectroscopic studies revealed that the cyclophane could be incorporated into the hydrophobic layer of the lipid bilayer membranes and self-assembled to form a supramolecular transmembrane ion channel. Current recording measurements using cyclophane-containing planer lipid bilayer membranes successfully demonstrated an efficient transmembrane ion transport. We also demonstrated that the ion transport property was sensitive to the mechanical forces applied to the membranes. In addition, ion transport assays using pH-sensitive fluorescence dye revealed that the supramolecular channel possesses potassium ion selectivity. We also performed all-atom hybrid quantum-mechanical/molecular mechanical simulations to assess the channel structures at atomic resolution and the mechanism of selective potassium ion transport. This research demonstrated the first example of a synthetic mechanosensitive potassium channel, which would open a new door to sensing and manipulating biologically important processes and purification of key materials in industries.

DOI： 10.1021/jacs.2c04118

PubMed

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Development of the force field for cyclosporine A. 査読

Tsutomu Yamane, Toru Ekimoto, Mitsunori Ikeguchi

Biophysics and physicobiology 19 e190045 2022年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Membrane permeability of cyclic peptides is an important factor in drug design. To investigate the membrane permeability of cyclic peptides using molecular dynamics (MD) simulations, the accurate force fields for unnatural amino acids present in the cyclic peptides are required. Therefore, we developed the CHARMM force fields of the unnatural amino acids present in cyclosporin A (CsA), a cyclic peptide used as an immune suppressor. Especially for N-methyl amino acids, which contribute to the membrane permeability of cyclic peptides, we developed a grid correction map (CMAP) of the energy surface using the φ and ψ dihedral angles in the main chain of CsA. To validate the developed force field, we performed MD simulations, including the generalized replica exchange with solute tempering method, of CsA in water and chloroform solvents. The conformations of CsA in water and chloroform sampled using the developed force field were consistent with those of the experimental results of the solution nuclear magnetic resonance spectroscopy.

DOI： 10.2142/biophysico.bppb-v19.0045

PubMed

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Allosteric Regulation of 3CL Protease of SARS-CoV-2 and SARS-CoV Observed in the Crystal Structure Ensemble. 査読国際誌

Akinori Kidera, Kei Moritsugu, Toru Ekimoto, Mitsunori Ikeguchi

Journal of molecular biology 433 ( 24 ) 167324 - 167324 2021年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

The 3C-like protease (3CLpro) of SARS-CoV-2 is a potential therapeutic target for COVID-19. Importantly, it has an abundance of structural information solved as a complex with various drug candidate compounds. Collecting these crystal structures (83 Protein Data Bank (PDB) entries) together with those of the highly homologous 3CLpro of SARS-CoV (101 PDB entries), we constructed the crystal structure ensemble of 3CLpro to analyze the dynamic regulation of its catalytic function. The structural dynamics of the 3CLpro dimer observed in the ensemble were characterized by the motions of four separate loops (the C-loop, E-loop, H-loop, and Linker) and the C-terminal domain III on the rigid core of the chymotrypsin fold. Among the four moving loops, the C-loop (also known as the oxyanion binding loop) causes the order (active)-disorder (collapsed) transition, which is regulated cooperatively by five hydrogen bonds made with the surrounding residues. The C-loop, E-loop, and Linker constitute the major ligand binding sites, which consist of a limited variety of binding residues including the substrate binding subsites. Ligand binding causes a ligand size dependent conformational change to the E-loop and Linker, which further stabilize the C-loop via the hydrogen bond between the C-loop and E-loop. The T285A mutation from SARS-CoV 3CLpro to SARS-CoV-2 3CLpro significantly closes the interface of the domain III dimer and allosterically stabilizes the active conformation of the C-loop via hydrogen bonds with Ser1 and Gly2; thus, SARS-CoV-2 3CLpro seems to have increased activity relative to that of SARS-CoV 3CLpro.

DOI： 10.1016/j.jmb.2021.167324

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Structure-based screening combined with computational and biochemical analyses identified the inhibitor targeting the binding of DNA Ligase 1 to UHRF1 査読

Satomi Kori, Yuki Shibahashi, Toru Ekimoto, Atsuya Nishiyama, Sae Yoshimi, Kosuke Yamaguchi, Satoru Nagatoishi, Masateru Ohta, Kouhei Tsumoto, Makoto Nakanishi, Pierre-Antoine Defossez, Mitsunori Ikeguchi, Kyohei Arita

Bioorganic & Medicinal Chemistry 52 116500 - 116500 2021年12月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Elsevier BV

DOI： 10.1016/j.bmc.2021.116500

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Molecular basis of ubiquitin-specific protease 8 autoinhibition by the WW-like domain. 査読国際誌

Keijun Kakihara, Kengo Asamizu, Kei Moritsugu, Masahide Kubo, Tetsuya Kitaguchi, Akinori Endo, Akinori Kidera, Mitsunori Ikeguchi, Akira Kato, Masayuki Komada, Toshiaki Fukushima

Communications biology 4 ( 1 ) 1272 - 1272 2021年11月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Ubiquitin-specific protease 8 (USP8) is a deubiquitinating enzyme involved in multiple membrane trafficking pathways. The enzyme activity is inhibited by binding to 14-3-3 proteins. Mutations in the 14-3-3-binding motif in USP8 are related to Cushing's disease. However, the molecular basis of USP8 activity regulation remains unclear. This study identified amino acids 645-684 of USP8 as an autoinhibitory region, which might interact with the catalytic USP domain, as per the results of pull-down and single-molecule FRET assays performed in this study. In silico modelling indicated that the region forms a WW-like domain structure, plugs the catalytic cleft, and narrows the entrance to the ubiquitin-binding pocket. Furthermore, 14-3-3 inhibited USP8 activity partly by enhancing the interaction between the WW-like and USP domains. These findings provide the molecular basis of USP8 autoinhibition via the WW-like domain. Moreover, they suggest that the release of autoinhibition may underlie Cushing's disease due to USP8 mutations.

DOI： 10.1038/s42003-021-02802-x

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Mechanism of Vitamin D Receptor Ligand-Binding Domain Regulation Studied by gREST Simulations. 査読国際誌

Toru Ekimoto, Takafumi Kudo, Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi

Journal of chemical information and modeling 61 ( 7 ) 3625 - 3637 2021年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

The vitamin D receptor ligand-binding domain (VDR-LBD) undergoes conformational changes upon ligand binding. In this nuclear receptor family, agonistic or antagonistic activities are controlled by the conformation of the helix (H)12. However, all crystal structures of VDR-LBD reported to date correspond to the active H12 conformation, regardless of agonist/antagonist binding. To understand the mechanism of VDR-LBD regulation structurally, conformational samplings of agonist- and antagonist-bound rat VDR-LBD were performed using the generalized replica exchange with solute tempering (gREST) method. The gREST simulations demonstrated different structural responses of rat VDR-LBD to agonist or antagonist binding, whereas in conventional molecular dynamics simulations, the conformation was the same as that of the crystal structures, regardless of agonist/antagonist binding. In the gREST simulations, a spontaneous conformational change of H12 was observed only for the antagonist complex. The different responses to agonist/antagonist binding were attributed to hydrophobic core formation at the ligand-binding pocket and cooperative rearrangements of H11. The gREST method can be applied to the examination of structure-activity relationships for multiple VDR-LBD ligands.

DOI： 10.1021/acs.jcim.1c00534

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Effect of Water Molecules on the Activating S810L Mutation of the Mineralocorticoid Receptor. 査読国際誌

Kei Takedomi, Masateru Ohta, Toru Ekimoto, Mitsunori Ikeguchi

Journal of chemical information and modeling 61 ( 7 ) 3583 - 3592 2021年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

The mineralocorticoid receptor (MR) is a nuclear receptor whose endogenous ligands are mineralocorticoids, a type of steroid hormone. The activating S810L mutation is known to cause severe early-onset and pregnancy-related hypertension. Progesterone binds to the wild-type (WT) MR as a passive antagonist with fast dissociation; however, it binds to the S810L mutant as a full agonist with slow dissociation. The switch in the biological activity of progesterone is considered to be one of the causes of the disease. First, we used steered molecular dynamics simulations to analyze the dissociation process of progesterone for the WT and the S810L mutant. Progesterone in the WT dissociated from the ligand-binding pocket with a weak force in comparison with progesterone in the S810L mutant due to the large inflow of water molecules into the pocket. Therefore, we used conventional molecular dynamics simulations for the ligand-free structures of the WT and the S810L mutant to investigate the effect of the mutation on the inflow of water. In the WT, water molecules enter the ligand-binding pocket in two ways: in the vicinity of (i) Arg817 and (ii) Ser810. In contrast, few water molecules enter the pocket in the S810L mutant because of the large size and hydrophobic nature of the Leu810 side chain. Fast dissociation is a common feature among passive antagonists of MR; therefore, we inferred that the water inflow could be responsible for the dissociation kinetics of progesterone in the WT and the S810L mutant.

DOI： 10.1021/acs.jcim.1c00389

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QAEmap: A Novel Local Quality Assessment Method for Protein Crystal Structures Using Machine Learning 査読

Ikuko Miyaguchi, Miwa Sato, Akiko Kashima, Hiroyuki Nakagawa, Yuichi Kokabu, Biao Ma, Shigeyuki Matsumoto, Atsushi Tokuhisa, Masateru Ohta, Mitsunori Ikeguchi

2021年7月

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出版者・発行元：Research Square Platform LLC

Abstract

Low-resolution electron density maps can pose a major obstacle in the determination and use of protein structures. Herein, we describe a novel method, quality assessment based on an electron density map (QAEmap), that evaluates local protein structures determined by X-ray crystallography and corrects structural errors using low-resolution maps. QAEmap uses a three-dimensional deep convolutional neural network with electron density maps and their corresponding coordinates as input and predicts the correlation between the local structure and the putative high-resolution experimental electron density map. This estimates how well the structure fits the high-resolution map. Further, we propose that this method may be applied to evaluate ligand binding, which can be difficult to determine at low resolution.

DOI： 10.21203/rs.3.rs-687363/v1

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その他リンク： https://www.researchsquare.com/article/rs-687363/v1.html
Moving toward generalizable NZ-1 labeling for 3D structure determination with optimized epitope-tag insertion. 査読国際誌

Risako Tamura-Sakaguchi, Rie Aruga, Mika Hirose, Toru Ekimoto, Takuya Miyake, Yohei Hizukuri, Rika Oi, Mika K Kaneko, Yukinari Kato, Yoshinori Akiyama, Mitsunori Ikeguchi, Kenji Iwasaki, Terukazu Nogi

Acta crystallographica. Section D, Structural biology 77 ( Pt 5 ) 645 - 662 2021年5月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Antibody labeling has been conducted extensively for structure determination using both X-ray crystallography and electron microscopy (EM). However, establishing target-specific antibodies is a prerequisite for applying antibody-assisted structural analysis. To expand the applicability of this strategy, an alternative method has been developed to prepare an antibody complex by inserting an exogenous epitope into the target. It has already been demonstrated that the Fab of the NZ-1 monoclonal antibody can form a stable complex with a target containing a PA12 tag as an inserted epitope. Nevertheless, it was also found that complex formation through the inserted PA12 tag inevitably caused structural changes around the insertion site on the target. Here, an attempt was made to improve the tag-insertion method, and it was consequently discovered that an alternate tag (PA14) could replace various loops on the target without inducing large structural changes. Crystallographic analysis demonstrated that the inserted PA14 tag adopts a loop-like conformation with closed ends in the antigen-binding pocket of the NZ-1 Fab. Due to proximity of the termini in the bound conformation, the more optimal PA14 tag had only a minor impact on the target structure. In fact, the PA14 tag could also be inserted into a sterically hindered loop for labeling. Molecular-dynamics simulations also showed a rigid structure for the target regardless of PA14 insertion and complex formation with the NZ-1 Fab. Using this improved labeling technique, negative-stain EM was performed on a bacterial site-2 protease, which enabled an approximation of the domain arrangement based on the docking mode of the NZ-1 Fab.

DOI： 10.1107/S2059798321002527

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Structural and dynamical insights into the PH domain of p62 in human TFIIH. 国際誌

Masahiko Okuda, Toru Ekimoto, Jun-Ichi Kurita, Mitsunori Ikeguchi, Yoshifumi Nishimura

Nucleic acids research 49 ( 5 ) 2916 - 2930 2021年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

TFIIH is a crucial transcription and DNA repair factor consisting of the seven-subunit core. The core subunit p62 contains a pleckstrin homology domain (PH-D), which is essential for locating TFIIH at transcription initiation and DNA damage sites, and two BSD (BTF2-like transcription factors, synapse-associated proteins and DOS2-like proteins) domains. A recent cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of human TFIIH visualized most parts of core, except for the PH-D. Here, by nuclear magnetic resonance spectroscopy we have established the solution structure of human p62 PH-D connected to the BSD1 domain by a highly flexible linker, suggesting the flexibility of PH-D in TFIIH. Based on this dynamic character, the PH-D was modeled in the cryo-EM structure to obtain the whole human TFIIH core structure, which indicates that the PH-D moves around the surface of core with a specific but limited spatial distribution; these dynamic structures were refined by molecular dynamics (MD) simulations. Furthermore, we built models, also refined by MD simulations, of TFIIH in complex with five p62-binding partners, including transcription factors TFIIEα, p53 and DP1, and nucleotide excision repair factors XPC and UVSSA. The models explain why the PH-D is crucially targeted by these factors, which use their intrinsically disordered acidic regions for TFIIH recruitment.

DOI： 10.1093/nar/gkaa1045

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Imidazolinium‐based Multiblock Amphiphile as Transmembrane Anion Transporter

Miki Mori, Kohei Sato, Toru Ekimoto, Shinichi Okumura, Mitsunori Ikeguchi, Kazuhito V. Tabata, Hiroyuki Noji, Kazushi Kinbara

Chemistry – An Asian Journal 16 ( 2 ) 147 - 157 2021年1月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Wiley

DOI： 10.1002/asia.202001106

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その他リンク： https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full-xml/10.1002/asia.202001106
Front Cover: Imidazolinium‐based Multiblock Amphiphile as Transmembrane Anion Transporter (2/2021)

Miki Mori, Kohei Sato, Toru Ekimoto, Shinichi Okumura, Mitsunori Ikeguchi, Kazuhito V. Tabata, Hiroyuki Noji, Kazushi Kinbara

Chemistry – An Asian Journal 16 ( 2 ) 110 - 110 2021年1月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Wiley

DOI： 10.1002/asia.202001415

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Structural analysis reveals TLR7 dynamics underlying antagonism

Shingo Tojo, Zhikuan Zhang, Hiroyuki Matsui, Masahiro Tahara, Mitsunori Ikeguchi, Mami Kochi, Mami Kamada, Hideki Shigematsu, Akihisa Tsutsumi, Naruhiko Adachi, Takuma Shibata, Masaki Yamamoto, Masahide Kikkawa, Toshiya Senda, Yoshiaki Isobe, Umeharu Ohto, Toshiyuki Shimizu

Nature Communications 11 ( 1 ) 2020年12月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Springer Science and Business Media LLC

<title>Abstract</title>
Toll-like receptor 7 (TLR7) recognizes both microbial and endogenous RNAs and nucleosides. Aberrant activation of TLR7 has been implicated in several autoimmune diseases including systemic lupus erythematosus (SLE). Here, by modifying potent TLR7 agonists, we develop a series of TLR7-specific antagonists as promising therapeutic agents for SLE. These compounds protect mice against lethal autoimmunity. Combining crystallography and cryo-electron microscopy, we identify the open conformation of the receptor and reveal the structural equilibrium between open and closed conformations that underlies TLR7 antagonism, as well as the detailed mechanism by which TLR7-specific antagonists bind to their binding pocket in TLR7. Our work provides small-molecule TLR7-specific antagonists and suggests the TLR7-targeting strategy for treating autoimmune diseases.

DOI： 10.1038/s41467-020-19025-z

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その他リンク： http://www.nature.com/articles/s41467-020-19025-z
Comprehensive 3D-RISM analysis of the hydration of small molecule binding sites in ligand-free protein structures

Takashi Yoshidome, Mitsunori Ikeguchi, Masateru Ohta

Journal of Computational Chemistry 41 ( 28 ) 2406 - 2419 2020年10月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：John Wiley and Sons Inc.

DOI： 10.1002/jcc.26406

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Comparison based on statistical thermodynamics between globule-to-coil transition of poly(N-isopropylacrylamide) and cold denaturation of a protein 査読

Masao Inoue, Tomohiko Hayashi, Simon Hikiri, Mitsunori Ikeguchi, Masahiro Kinoshita

Journal of Molecular Liquids 114129 - 114129 2020年8月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Elsevier BV

DOI： 10.1016/j.molliq.2020.114129

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High-Precision Atomic Charge Prediction for Protein Systems Using Fragment Molecular Orbital Calculation and Machine Learning

Koichiro Kato, Tomohide Masuda, Chiduru Watanabe, Naoki Miyagawa, Hideo Mizouchi, Shumpei Nagase, Kikuko Kamisaka, Kanji Oshima, Satoshi Ono, Hiroshi Ueda, Atsushi Tokuhisa, Ryo Kanada, Masateru Ohta, Mitsunori Ikeguchi, Yasushi Okuno, Kaori Fukuzawa, Teruki Honma

JOURNAL OF CHEMICAL INFORMATION AND MODELING 60 ( 7 ) 3361 - 3368 2020年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/acs.jcim.0c00273

Web of Science

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Real-time tracking reveals catalytic roles for the two DNA binding sites of Rad51. 査読国際誌

Kentaro Ito, Yasuto Murayama, Yumiko Kurokawa, Shuji Kanamaru, Yuichi Kokabu, Takahisa Maki, Tsutomu Mikawa, Bilge Argunhan, Hideo Tsubouchi, Mitsunori Ikeguchi, Masayuki Takahashi, Hiroshi Iwasaki

Nature communications 11 ( 1 ) 2950 - 2950 2020年6月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

During homologous recombination, Rad51 forms a nucleoprotein filament on single-stranded DNA to promote DNA strand exchange. This filament binds to double-stranded DNA (dsDNA), searches for homology, and promotes transfer of the complementary strand, producing a new heteroduplex. Strand exchange proceeds via two distinct three-strand intermediates, C1 and C2. C1 contains the intact donor dsDNA whereas C2 contains newly formed heteroduplex DNA. Here, we show that the conserved DNA binding motifs, loop 1 (L1) and loop 2 (L2) in site I of Rad51, play distinct roles in this process. L1 is involved in formation of the C1 complex whereas L2 mediates the C1-C2 transition, producing the heteroduplex. Another DNA binding motif, site II, serves as the DNA entry position for initial Rad51 filament formation, as well as for donor dsDNA incorporation. Our study provides a comprehensive molecular model for the catalytic process of strand exchange mediated by eukaryotic RecA-family recombinases.

DOI： 10.1038/s41467-020-16750-3

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A synthetic ion channel with anisotropic ligand response. 査読国際誌

Takahiro Muraoka, Daiki Noguchi, Rinshi S Kasai, Kohei Sato, Ryo Sasaki, Kazuhito V Tabata, Toru Ekimoto, Mitsunori Ikeguchi, Kiyoto Kamagata, Norihisa Hoshino, Hiroyuki Noji, Tomoyuki Akutagawa, Kazuaki Ichimura, Kazushi Kinbara

Nature communications 11 ( 1 ) 2924 - 2924 2020年6月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Biological membranes play pivotal roles in the cellular activities. Transmembrane proteins are the central molecules that conduct membrane-mediated biochemical functions such as signal transduction and substance transportation. Not only the molecular functions but also the supramolecular properties of the transmembrane proteins such as self-assembly, delocalization, orientation and signal response are essential for controlling cellular activities. Here we report anisotropic ligand responses of a synthetic multipass transmembrane ion channel. An unsymmetrical molecular structure allows for oriented insertion of the synthetic amphiphile to a bilayer by addition to a pre-formed membrane. Complexation with a ligand prompts ion transportation by forming a supramolecular channel, and removal of the ligand deactivates the transportation function. Biomimetic regulation of the synthetic channel by agonistic and antagonistic ligands is also demonstrated not only in an artificial membrane but also in a biological membrane of a living cell.

DOI： 10.1038/s41467-020-16770-z

PubMed

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Serine 298 Phosphorylation in Linker 2 of UHRF1 Regulates Ligand-Binding Property of Its Tandem Tudor Domain 査読

Satomi Kori, Tomohiro Jimenji, Toru Ekimoto, Miwa Sato, Fumie Kusano, Takashi Oda, Motoko Unoki, Mitsunori Ikeguchi, Kyohei Arita

14 ( 432 ) 59 - 77 2020年5月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.jmb.2020.05.006

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Hydration properties of a protein at low and high pressures: Physics of pressure denaturation 査読

Masao Inoue, Tomohiko Hayashi, Simon Hikiri, Mitsunori Ikeguchi, Masahiro Kinoshita

The Journal of Chemical Physics 152 ( 6 ) 065103 - 065103 2020年2月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：AIP Publishing

DOI： 10.1063/1.5140499

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Real-time tracking reveals the catalytic process of Rad51-driven DNA strand exchange

Kentaro Ito, Yasuto Murayama, Yumiko Kurokawa, Shuji Kanamaru, Yuichi Kokabu, Takahisa Maki, Bilge Argunhan, Hideo Tsubouchi, Mitsunori Ikeguchi, Masayuki Takahashi, Hiroshi Iwasaki

2019年11月

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出版者・発行元：Cold Spring Harbor Laboratory

Abstract

During homologous recombination, Rad51 forms a nucleoprotein filament on single-stranded DNA to promote DNA strand exchange. This filament binds to double-stranded DNA (dsDNA), searches for homology, and promotes transfer of the complementary strand, producing a new heteroduplex. Strand exchange proceeds via two distinct three-strand intermediates, C1 and C2. C1 contains the intact donor dsDNA whereas C2 contains newly formed heteroduplex DNA. Here, we show that conserved DNA binding motifs, loop 1 (L1) and loop 2 (L2) in site I of Rad51, play distinct roles in this process. L1 is involved in formation of the C1 complex whereas L2 mediates the C1-C2 transition, producing the heteroduplex. Another DNA binding motif, site II, serves as the DNA entry position for initial Rad51 filament formation, as well as for second donor dsDNA incorporation. Our study provides a comprehensive molecular model for the catalytic process of strand exchange mediated by eukaryotic RecA family recombinases.

DOI： 10.1101/839324

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Force-field parametrization based on radial and energy distribution functions 査読

Shuntaro Chiba, Yasushi Okuno, Teruki Honma, Mitsunori Ikeguchi

Journal of Computational Chemistry 40 2577 - 2585 2019年11月

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DOI： 10.1002/jcc.26035

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Mechanism of globule-to-coil transition of poly(N-isopropylacrylamide) in water: Relevance to cold denaturation of a protein 査読

Masao Inoue, Tomohiko Hayashi, Simon Hikiri, Mitsunori Ikeguchi, Masahiro Kinoshita

Journal of Molecular Liquids 292 111374 - 111374 2019年10月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Elsevier BV

DOI： 10.1016/j.molliq.2019.111374

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How does the Recently Discovered Peptide MIP Exhibit Much Higher Binding Affinity than an Anticancer Protein p53 for an Oncoprotein MDM2? 査読

Yamada T, Hayashi T, Hikiri S, Kobayashi N, Yanagawa H, Ikeguchi M, Katahira M, Nagata T, Kinoshita M

Journal of Chemical Information and Modeling, doi: 10.1021/acs.jcim.9b00226 59 3533 - 3544 2019年8月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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An Accurate and Rapid Method for Calculating Solvation Free Energies of a Variety of Solutes Including Proteins 査読

Simon HIKIRI, Tomohiko HAYASHI, Masao INOUE, Toru EKIMOTO, Mitsunori IKEGUCHI, Masahiro KINOSHITA

Journal of Chemical Physics 150 ( 17 ) 175101-1 - 175101-12 2019年

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記述言語：英語

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Combination of coarse-grained molecular dynamics simulations and small-angle X-ray scattering experiments. 査読

Toru Ekimoto, Yuichi Kokabu, Tomotaka Oroguchi, Mitsunori Ikeguchi

Biophysics and physicobiology 16 377 - 390 2019年

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記述言語：英語

The combination of molecular dynamics (MD) simulations and small-angle X-ray scattering (SAXS), called the MD-SAXS method, is efficient for investigating protein dynamics. To overcome the time-scale limitation of all-atom MD simulations, coarse-grained (CG) representations are often utilized for biomolecular simulations. In this study, we propose a method to combine CG MD simulations with SAXS, termed the CG-MD-SAXS method. In the CG-MD-SAXS method, the scattering factors of CG particles for proteins and nucleic acids are evaluated using high-resolution structural data in the Protein Data Bank, and the excluded volume and the hydration shell are modeled using two adjustable parameters to incorporate solvent effects. To avoid overfitting, only the two parameters are adjusted for an entire structure ensemble. To verify the developed method, theoretical SAXS profiles for various proteins, DNA/RNA, and a protein-RNA complex are compared with both experimental profiles and theoretical profiles obtained by the all-atom representation. In the present study, we applied the CG-MD-SAXS method to the Swi5-Sfr1 complex and three types of nucleosomes to obtain reliable ensemble models consistent with the experimental SAXS data.

DOI： 10.2142/biophysico.16.0_377

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Rotational Mechanism Model of the Bacterial V1 Motor Based on Structural and Computational Analyses. 査読

Singharoy A, Chipot C, Ekimoto T, Suzuki K, Ikeguchi M, Yamato I, Murata T

Frontiers in physiology 10 46 2019年

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DOI： 10.3389/fphys.2019.00046

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Comprehensive analysis of the mouse cytochrome P450 family responsible for omega-3 epoxidation of eicosapentaenoic acid 査読

Yosuke Isobe, Mai Itagaki, Yuko Ito, Satoko Naoe, Kotoe Kojima, Mitsunori Ikeguchi, Makoto Arita

Scientific Reports 8 ( 1 ) 7954 2018年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Nature Publishing Group

DOI： 10.1038/s41598-018-26325-4

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Elimination of Finite-Size Effects on Binding Free Energies via the Warp-Drive Method. 査読

Ekimoto T, Yamane T, Ikeguchi M

Journal of chemical theory and computation 14 ( 12 ) 6544 - 6559 2018年11月

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DOI： 10.1021/acs.jctc.8b00280

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Physical Origin of Thermostabilization by a Quadruple Mutation for the Adenosine A2a Receptor in the Active State 査読

Yuta Kajiwara, Satoshi Yasuda, Simon Hikiri, Tomohiko Hayashi, Mitsunori Ikeguchi, Takeshi Murata, Masahiro Kinoshita

The Journal of Physical Chemistry B 122 ( 16 ) 4418 - 4427 2018年4月

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：American Chemical Society (ACS)

DOI： 10.1021/acs.jpcb.8b00443

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Multiscale molecular dynamics simulations of rotary motor proteins 査読

Toru Ekimoto, Mitsunori Ikeguchi

Biophysical Reviews 10 ( 2 ) 605 - 615 2018年4月

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記述言語：英語出版者・発行元：Springer Verlag

DOI： 10.1007/s12551-017-0373-4

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Energetics and conformational pathways of functional rotation in the multidrug transporter AcrB 査読

Yasuhiro Matsunaga, Tsutomu Yamane, Tohru Terada, Kei Moritsugu, Hiroshi Fujisaki, Satoshi Murakami, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera

eLife 7 e31715 2018年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：eLife Sciences Publications Ltd

DOI： 10.7554/eLife.31715

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Hybrid Methods for Modeling Protein Structures Using Molecular Dynamics Simulations and Small-Angle X-Ray Scattering Data. 査読

Ekimoto T, Ikeguchi M

Advances in experimental medicine and biology 1105 237 - 258 2018年

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DOI： 10.1007/978-981-13-2200-6_15

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Ionic scattering factors of atoms that compose biological molecules 査読

Koji Yonekura, Rei Matsuoka, Yoshiki Yamashita, Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera, Saori Maki-Yonekura

IUCrJ 5 ( Pt 3 ) 348 - 353 2018年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：International Union of Crystallography

DOI： 10.1107/S2052252518005237

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Statistical thermodynamics for the unexpectedly large difference between disaccharide stereoisomers in terms of solubility in water 査読

Simon Hikiri, Tomohiko Hayashi, Mitsunori Ikeguchi, Masahiro Kinoshita

Physical Chemistry Chemical Physics 20 ( 36 ) 23684 - 23693 2018年

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掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Royal Society of Chemistry (RSC)

We unravel the physical origins of the large difference between cellobiose and maltose, which consist of two β-1,4 and α-1,4 linked <sc>d</sc>-glucose units, respectively, in terms of the solubility in water.

DOI： 10.1039/c8cp04377a

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SAXS-MD法によるビタミンD受容体リガンド結合ドメインのアポ型およびアンタゴニスト結合型構造の解析

穴見康昭, 清水伸隆, 浴本亨, 江川大地, 伊藤俊将, 池口満徳, 山本恵子

ビタミン 92 ( 1 ) 18 - 20 2018年

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記述言語：日本語出版者・発行元：公益社団法人日本ビタミン学会

DOI： 10.20632/vso.92.1_18

CiNii Books

CiNii Research

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その他リンク： https://ndlsearch.ndl.go.jp/books/R000000004-I028798270
MD-SAXS法によるビタミンD受容体リガンド結合ドメインの不活性型および活性阻害型の溶液構造解析査読

清水伸隆, 浴本亨, 穴見康昭, 伊藤俊将, 池口満徳, 山本恵子

放射光 30 ( 6 ) 264 - 276 2017年11月

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記述言語：日本語

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Structureof the Dnmt1 Reader Module Complexed with a Unique Two-Mono-Ubiquitin Mark on Histone H3 Reveals the Basis for DNA Methylation Maintenance 査読

Satoshi Ishiyama, Atsuya Nishiyama, Yasushi Saeki, Kei Moritsugu, Daichi Morimoto, Luna Yamaguchi, Naoko Arai, Rumie Matsumura, Toru Kawakami, Yuichi Mishima, Hironobu Hojo, Shintaro Shimamura, Fuyuki Ishikawa, Shoji Tajima, Keiji Tanaka, Mariko Ariyoshi, Masahiro Shirakawa, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera, Isao Suetake, Kyohei Arita, Makoto Nakanishi

MOLECULAR CELL 68 ( 2 ) 350 - + 2017年10月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.molcel.2017.09.037

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Dissection of the angle of single fluorophore attached to the nucleotide in corkscrewing microtubules 査読

Shoko Fujimura, Yuko Ito, Mitsunori Ikeguchi, Kengo Adachi, Junichiro Yajima, Takayuki Nishizaka

BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS 485 ( 3 ) 614 - 620 2017年4月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bbrc.2017.01.165

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Rotation Mechanism of Molecular Motor V-1-ATPase Studied by Multiscale Molecular Dynamics Simulation 査読

Yuta Isaka, Toru Ekimoto, Yuichi Kokabu, Ichiro Yamato, Takeshi Murata, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 112 ( 5 ) 911 - 920 2017年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bpj.2017.01.029

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SAXS-MD解析を用いたビタミンD受容体のアポ型及びアンタゴニスト結合型構造の解析

山本恵子, 穴見康昭, 清水伸隆, 浴本亨, 江川大地, 伊藤俊将, 池口満徳

日本薬学会年会要旨集 137年会 ( 2 ) 94 - 94 2017年3月

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記述言語：日本語出版者・発行元：(公社)日本薬学会

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Computational Methods for Configurational Entropy Using Internal and Cartesian Coordinates 査読

Simon Hikiri, Takashi Yoshidome, Mitsunori Ikeguchi

JOURNAL OF CHEMICAL THEORY AND COMPUTATION 12 ( 12 ) 5990 - 6000 2016年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/acs.jctc.6b00563

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Apo- and Antagonist-Binding Structures of Vitamin D Receptor Ligand-Binding Domain Revealed by Hybrid Approach Combining Small-Angle X-ray Scattering and Molecular Dynamics 査読

Yasuaki Anami, Nobutaka Shimizu, Toni Eldmoto, Daichi Egawa, Toshimasa Itoh, Mitsunori Ikeguchi, Keiko Yamamoto

JOURNAL OF MEDICINAL CHEMISTRY 59 ( 17 ) 7888 - 7900 2016年9月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/acs.jmedchem.6b00682

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Carbohydrate-binding domain of the POMGnT1 stem region modulates O-mannosylation sites of α-dystroglycan. 査読

Kuwabara N, Manya H, Yamada T, Tateno H, Kanagawa M, Kobayashi K, Akasaka-Manya K, Hirose Y, Mizuno M, Ikeguchi M, Toda T, Hirabayashi J, Senda T, Endo T, Kato R

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 113 ( 33 ) 9280 - 9285 2016年8月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1073/pnas.1525545113

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Solution structure of the isolated histone H2A-H2B heterodimer 査読

Yoshihito Moriwaki, Tsutomu Yamane, Hideaki Ohtomo, Mitsunori Ikeguchi, Jun-ichi Kurita, Masahiko Sato, Aritaka Nagadoi, Hideaki Shimojo, Yoshifumi Nishimura

SCIENTIFIC REPORTS 6 24999 2016年5月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1038/srep24999

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An Accurate and Efficient, Computational Method for the Hydration Free Energy of Large and Complex Molecules 査読

Yoshidome Takashi, Ekimoto Toru, Matubayasi Nobuyuki, Harano Yuichi, Kinoshita Masahiro, Ikeguchi Mitsunori

BIOPHYSICAL JOURNAL 110 ( 3 ) 328A - 329A 2016年2月

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DOI： 10.1016/j.bpj.2015.11.1767

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Conformational Change in gamma(120) and gamma(240) of F-1-ATPase from the Aspect of Difference of Nucleotides by Advanced TIRF Microscope 査読

Mikami Nagisa, Ito Yuko, Adachi Kengo, Ikeguchi Mitsunori, Nishizaka Takayuki

Biophysical Journal 110 ( 3 ) 164A 2016年

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DOI： 10.1016/j.bpj.2015.11.915

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19pBW-10 ディフュージョンマップ法を用いたタンパク質2次元回折パターンの構造多形の観点からの分類

吉留崇, 関口優希, 苙口友隆, 中迫雅由, 池口満徳

日本物理学会講演概要集 71 3180 - 3180 2016年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本物理学会

DOI： 10.11316/jpsgaiyo.71.1.0_3180

CiNii Books

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Itinerary profiling to analyze a large number of protein-folding trajectories. 査読

Ota M, Ikeguchi M, Kidera A

Biophysics and physicobiology 13 295 - 304 2016年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

Understanding how proteins fold through a vast number of unfolded states is a major subject in the study of protein folding. Herein, we present itinerary profiling as a simple method to analyze molecular dynamics trajectories, and apply this method to Trp-cage. In itinerary profiling, structural clusters included in a trajectory are represented by a bit sequence, and a number of trajectories, as well as the structural clusters, can be compared and classified. As a consequence, the structural clusters that characterize the foldability of trajectories were able to be identified. The connections between the clusters were then illustrated as a network and the structural features of the clusters were examined. We found that in the true folding funnel, Trp-cage formed a left-handed main-chain topology and the Trp6 side-chain was located at the front of the main-chain ring, even in the initial unfolded states. In contrast, in the false folding funnel of the pseudo-native states, in which the Trp6 side-chain is upside down in the protein core, Trp-cage had a right-handed main-chain topology and the Trp side-chain was at the back. The initial topological partition, as determined by the main-chain handedness and the location of the Trp residue, predetermines Trp-cage foldability and the destination of the trajectory to the native state or the pseudo-native states.

DOI： 10.2142/biophysico.13.0_295

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Classification of projection images of proteins with structural polymorphism by manifold: A simulation study for x-ray free-electron laser diffraction imaging 査読

Takashi Yoshidome, Tomotaka Oroguchi, Masayoshi Nakasako, Mitsunori Ikeguchi

Physical Review E - Statistical, Nonlinear, and Soft Matter Physics 92 ( 3 ) 032710 2015年9月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：American Physical Society

DOI： 10.1103/PhysRevE.92.032710

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An accurate and efficient computation method of the hydration free energy of a large, complex molecule 査読

Takashi Yoshidome, Toru Ekimoto, Nobuyuki Matubayasi, Yuichi Harano, Masahiro Kinoshita, Mitsunori Ikeguchi

JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS 142 ( 17 ) 175101 2015年5月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1063/1.4919636

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全原子分子動力学計算が解き明かす分子モーターの回転機構招待査読

伊藤祐子, 池口満徳

生物物理 55 23 - 26 2015年2月

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記述言語：日本語

DOI： 10.2142/biophys.55.023

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Mechanism of the αβ conformational change in F1-ATPase after ATP hydrolysis 査読

Y. Ito, M. Ikeguchi

Biophys. J. 108 ( 1 ) 85 - 97 2015年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bpj.2014.11.1853

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Finite-Size Effect on the Charging Free Energy of Protein in Explicit Solvent 査読

Toru Ekimoto, Nobuyuki Matubayasi, Mitsunori Ikeguchi

JOURNAL OF CHEMICAL THEORY AND COMPUTATION 11 ( 1 ) 215 - 223 2015年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/ct5008394

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19aCT-9 ディフュージョンマップ法を用いた位相回復像の分類

吉留崇, 苙口友隆, 中迫雅由, 池口満徳

日本物理学会講演概要集 70 3019 - 3019 2015年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本物理学会

DOI： 10.11316/jpsgaiyo.70.2.0_3019

CiNii Books

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3SBA-02 The conformational change mechanism of the β subunit in F1-ATPase revealed by all-atom MD simulations(分子機械デザイン,シンポジウム,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))

Yuko Ito, Mitsunori Ikeguchi

生物物理 54 ( 1 ) S136 2014年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.54.S136_6

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3P149 Molecular dynamics simulations of the β subunit in F_1-ATPase : Relation between the large-scale structural change and common motifs(11. Molecular motor,Poster,The 52nd Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan(BSJ2014))

Ito Yuko, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 54 ( 1 ) S273 2014年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.54.S273_5

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Molecular Dynamics Simulations of F-1-ATPase 査読

Yuko Ito, Mitsunori Ikeguchi

PROTEIN CONFORMATIONAL DYNAMICS 805 411 - 440 2014年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1007/978-3-319-02970-2_17

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Free Energy Simulations for the Conformational Change of the alpha beta Subunits in F-1-ATPase After the ATP Hydrolysis 査読

Ito Yuko, Ikeguchi Mitsunori

Biophysical Journal 106 ( 2 ) 611A 2014年

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DOI： 10.1016/j.bpj.2013.11.3382

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2P120 ヌクレオソーム3量体の構造ダイナミクスの粗視化分子動力学法とX線小角散乱による研究(05A. 核酸:構造・物性,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))

Takagi Yusuke, Kokabu Yuichi, Oda Takashi, Tachiwana Hiroaki, Kenzaki Hiroo, Kurumizaka Hitoshi, Sato Mamoru, Ikeguchi Mitsunori, Takada Shoji

生物物理 54 ( 1 ) S214 2014年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.54.S214_6

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1P294 マニフォールドの概念に基づく新規画像分類法を用いた投影イメージの解析(27. バイオイメージング,ポスター,第52回日本生物物理学会年会(2014年度))

Yoshidome Takashi, Oroguchi Tomotaka, Nakasako Masayoshi, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 54 ( 1 ) S189 2014年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.54.S189_6

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2P052 Calculation methods for configurational entropy from molecular dynamics simulations(01C. Protein: Property,Poster,The 52nd Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan(BSJ2014))

Hikiri Simon, Yoshidome Takashi, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 54 ( 1 ) S203 2014年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.54.S203_4

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Functional Rotation Induced by Alternating Protonation States in the Multidrug Transporter AcrB: All-Atom Molecular Dynamics Simulations 査読

Tsutomu Yamane, Satoshi Murakami, Mitsunori Ikeguchi

BIOCHEMISTRY 52 ( 43 ) 7648 - 7658 2013年10月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/bi400119v

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Molecular modeling and molecular dynamics simulations of recombinase Rad51 査読

Yuichi Kokabu, Mitsunori Ikeguchi

Biophysical Journal 104 ( 7 ) 1556 - 1565 2013年4月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bpj.2013.02.014

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Gas-Phase Structure of the Histone Multimers Characterized by Ion Mobility Mass Spectrometry and Molecular Dynamics Simulation 査読

Kazumi Saikusa, Sotaro Fuchigami, Kyohei Takahashi, Yuuki Asano, Aritaka Nagadoi, Hiroaki Tachiwana, Hitoshi Kurumizaka, Mitsunori Ikeguchi, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

ANALYTICAL CHEMISTRY 85 ( 8 ) 4165 - 4171 2013年4月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/ac400395j

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Molecular dynamics simulations of yeast F1-ATPase before and after 16-degree rotation of the γ subunit. 査読

Y. Ito, T. Yoshidome, N. Matubayasi, M. Kinoshita, M. Ikeguchi

J. Phys. Chem. B 117 ( 12 ) 3298 - 3307 2013年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/jp312499u

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Molecular Dynamics Simulations of Yeast F-1-ATPase Before and after 16-Degree Rotation of the Gamma Subunit 査読

Ito Yuko, Yoshidome Takashi, Matubayasi Nobuyuki, Kinoshita Masahiro, Ikeguchi Mitsunori

BIOPHYSICAL JOURNAL 104 ( 2 ) 332A 2013年1月

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DOI： 10.1016/j.bpj.2012.11.1846

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Protein dynamics investigated by small-angle x-ray scattering and molecular dynamics simulations 査読

Tomotaka Oroguchi, Mitsunori Ikeguchi, Mamoru Sato

日本結晶学会誌 55 24-31 2013年

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記述言語：日本語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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1P059 分子動力学シミュレーションによる構造エントロピー計算法の比較(01C. 蛋白質:物性,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

Hikiri Simon, Yoshidome Takashi, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 53 ( 1 ) S115 2013年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.53.S115_5

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Characterisation of an intrinsically disordered protein complex of Swi5-Sfr1 by ion mobility mass spectrometry and small-angle X-ray scattering 査読

Kazumi Saikusa, Naoyuki Kuwabara, Yuichi Kokabu, Yu Inoue, Mamoru Sato, Hiroshi Iwasaki, Toshiyuki Shimizu, Mitsunori Ikeguchi, Satoko Akashi

ANALYST 138 ( 5 ) 1441 - 1449 2013年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1039/c2an35878f

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3P166 Free energy simulations for the conformational change of the αβ subunits in F_1-ATPase after the ATP hydrolysis(11. Molecular motor,Poster)

Ito Yuko, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 53 ( 1 ) S239 2013年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.53.S239_3

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3P164 F1-ATPase βサブユニットの全原子溶媒和自由エネルギー解析(11.分子モーター,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

Ekimoto Toru, Ikeguchi Mitsunori, Matubayasi Nobuyuki

生物物理 53 ( 1 ) S239 2013年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.53.S239_1

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3P165 腸球菌由来V_1ATPaseの軸強制回転シミュレーションによる回転機構の解明(11.分子モーター,ポスター,日本生物物理学会年会第51回(2013年度))

Isaka Yuta, Yamato Ichiro, Murata Takeshi, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 53 ( 1 ) S239 2013年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.53.S239_2

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Role of the DELSEED Loop in Torque Transmission of F-1-ATPase 査読

Mizue Tanigawara, Kazuhito V. Tabata, Yuko Ito, Jotaro Ito, Rikiya Watanabe, Hiroshi Ueno, Mitsunori Ikeguchi, Hiroyuki Noji

BIOPHYSICAL JOURNAL 103 ( 5 ) 970 - 978 2012年9月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bpj.2012.06.054

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MD-SAXS method with nonspherical boundaries 査読

Tomotaka Oroguchi, Mitsunori Ikeguchi

Chemical Physics Letter 541 117-121 2012年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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Characterization of Experimentally Determined Native-Structure Models of a Protein Using Energetic and Entropic Components of Free-Energy Function 査読

Hirokazu Mishima, Satoshi Yasuda, Takashi Yoshidome, Hiraku Oshima, Yuichi Harano, Mitsunori Ikeguchi, Masahiro Kinoshita

JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B 116 ( 27 ) 7776 - 7786 2012年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/jp301541z

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Comparative Simulations of the Ground State and the M-Intermediate State of the Sensory Rhodopsin II-Transducer Complex with a HAMP Domain Model 査読

Koro Nishikata, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera

BIOCHEMISTRY 51 ( 30 ) 5958 - 5966 2012年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/bi300696b

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Molecular Mechanism of ATP Hydrolysis in F-1-ATPase Revealed by Molecular Simulations and Single-Molecule Observations 査読

Shigehiko Hayashi, Hiroshi Ueno, Abdul Rajjak Shaikh, Myco Umemura, Motoshi Kamiya, Yuko Ito, Mitsunori Ikeguchi, Yoshihito Komoriya, Ryota Iino, Hiroyuki Noji

JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 134 ( 20 ) 8447 - 8454 2012年5月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/ja211027m

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Mechanistic Insights into the Activation of Rad51-Mediated Strand Exchange from the Structure of a Recombination Activator, the Swi5-Sfr1 Complex 査読

Naoyuki Kuwabara, Yasuto Murayama, Hiroshi Hashimoto, Yuuichi Kokabu, Mitsunori Ikeguchi, Mamoru Sato, Kouta Mayanagi, Yasuhiro Tsutsui, Hiroshi Iwasaki, Toshiyuki Shimizu

STRUCTURE 20 ( 3 ) 440 - 449 2012年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.str.2012.01.005

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1PT190 イオンモビリティ質量分析と分子動力学シミュレーションを用いた気相中におけるヒストン多量体の構造解析(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

Saikusa Kazumi, Fuchigami Sotaro, Takahashi Kyohei, Asano Yuuki, Nagadoi Aritaka, Tachiwana Hiroaki, Kurumizaka Hitoshi, Ikeguchi Mitsunori, Nishimura Yoshifumi, Akashi Satoko

生物物理 52 S101 2012年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.52.S101_4

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1PS034 分子動力学計算を用いて明らかにするγ16°回転前後のYeast F1-ATPaseの構造的特徴(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

Ito Yuko, Yoshidome Takashi, Matsubayashi Nobuyuki, Kinoshita Masahiro, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 52 S80 2012年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.52.S80_1

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2PT134 分子動力学シミュレーションによるリジン48結合型ジユビキチンのコンパクト構造の解析(日本生物物理学会第50回年会(2012年度))

Fuchigami Sotaro, Ikeguchi Mitsunori, Kidera Akinori

生物物理 52 S127 2012年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.52.S127_5

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Mechanism of the Conformational Change of the F-1-ATPase beta Subunit Revealed by Free-Energy Simulations 査読

Ito Yuko, Oroguchi Tomotaka, Ikeguchi Mitsunori

Biophysical Journal 102 ( 3 ) 712A 2012年

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DOI： 10.1016/j.bpj.2011.11.3862

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Structural characteristics of yeast F 1-ATPase before and after 16-degree rotation of the γ subunit: Theoretical analysis focused on the water-entropy effect 査読

T. Yoshidome, Y. Ito, N. Matubayasi, M. Ikeguchi, M. Kinoshita

Journal of Chemical Physics 137 ( 3 ) 035102 2012年

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記述言語：英語

DOI： 10.1063/1.4734298

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A native disulfide stabilizes non-native helical structures in partially folded states of equine β-lactoglobulin. 査読

Yamamoto M, Nakagawa K, Fujiwara K, Shimizu A, Ikeguchi M, Ikeguchi M

Biochemistry 50 ( 49 ) 10590 - 10597 2011年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/bi2013239

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Fission Yeast Swi5-Sfr1 Protein Complex, an Activator of Rad51 Recombinase, Forms an Extremely Elongated Dogleg-shaped Structure 査読

Yuichi Kokabu, Yasuto Murayama, Naoyuki Kuwabara, Tomotaka Oroguchi, Hiroshi Hashimoto, Yasuhiro Tsutsui, Naohito Nozaki, Satoko Akashi, Satoru Unzai, Toshiyuki Shimizu, Hiroshi Iwasaki, Mamoru Sato, Mitsunori Ikeguchi

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 286 ( 50 ) 43569 - 43576 2011年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1074/jbc.M111.303339

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Homology-modelled structure of the βB2B3-crystallin heterodimer studied by ion mobility and radical probe MS. 査読

Downard KM, Kokabu Y, Ikeguchi M, Akashi S

The FEBS journal 278 ( 21 ) 4044 - 4054 2011年11月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1111/j.1742-4658.2011.08309.x

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Free-energy function for discriminating the native fold of a protein from misfolded decoys 査読

Satoshi Yasuda, Takashi Yoshidome, Yuichi Harano, Roland Roth, Hiraku Oshima, Koji Oda, Yuji Sugita, Mitsunori Ikeguchi, Masahiro Kinoshita

PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 79 ( 7 ) 2161 - 2171 2011年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1002/prot.23036

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Classification and Annotation of the Relationship between Protein Structural Change and Ligand Binding 査読

Takayuki Amemiya, Ryotaro Koike, Sotaro Fuchigami, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera

JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 408 ( 3 ) 568 - 584 2011年5月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.jmb.2011.02.058

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Mechanism of the conformational change of the F1-ATPase β subunit revealed by free energy simulations. 査読

Ito Y, Oroguchi T, Ikeguchi M

Journal of the American Chemical Society 133 ( 10 ) 3372 - 3380 2011年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/ja1070152

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Rotation Mechanism of F-1-ATPase: Crucial Importance of the Water Entropy Effect 査読

Takashi Yoshidome, Yuko Ito, Mitsunori Ikeguchi, Masahiro Kinoshita

JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 133 ( 11 ) 4030 - 4039 2011年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/ja109594y

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Effects of ionic strength on SAXS data for proteins revealed by molecular dynamics simulations 査読

Tomotaka Oroguchi, Mitsunori Ikeguchi

JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS 134 ( 2 ) 025102 2011年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1063/1.3526488

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Towards the structural characterization of intrinsically disordered proteins by SAXS and MD simulation 査読

Tomotaka Oroguchi, Mitsunori Ikeguchi, Mamoru Sato

Journal of Physics: Conference Series 272 ( 1 ) 012005 2011年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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3D1136 ジユビキチンの分子動力学シミュレーション : ユビキチン間相互作用の解析(3D 蛋白質_構造機能相関2,日本生物物理学会第49回年会)

Fuchigami Sotaro, Ikeguchi Mitsunori, Kidera Akinori

生物物理 51 S118 - S119 2011年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.51.S118_6

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Crucial importance of the water-entropy effect in predicting hot spots in protein-protein complexes 査読

Hiraku Oshima, Satoshi Yasuda, Takashi Yoshidome, Mitsunori Ikeguchi, Masahiro Kinoshita

PHYSICAL CHEMISTRY CHEMICAL PHYSICS 13 ( 36 ) 16236 - 16246 2011年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1039/c1cp21597c

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3H1024 P24 Analysis on dynamical structure of intrinsically disordered protein Hef, using MD-SAXS method(3H Protein: Property 4,The 49th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

Oroguchi Tomotaka, Oda Takashi, Hashimoto Hiroshi, Ishino Yoshizumi, Ikeguchi Mitsunori, Sato Mamoru

生物物理 51 S133 2011年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.51.S133_4

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1H1436 蛋白質-蛋白質複合体のホットスポットにおける水のエントロピー効果の重要性(蛋白質_物性 2,第49回日本生物物理学会年会)

Oshima Hiraku, Yasuda Satoshi, Yoshidome Takashi, Ikeguchi Mitsunori, Kinoshita Masahiro

生物物理 51 S49 2011年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.51.S49_4

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Relationship between Ca2+-affinity and shielding of bulk water in the Ca2+-pump from molecular dynamics simulations 査読

Yuji Sugita, Mitsunori Ikeguchi, Chikashi Toyoshima

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 107 ( 50 ) 21465 - 21469 2010年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1073/pnas.1015819107

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Side-Chain Conformational Changes of Transcription Factor PhoB upon DNA Binding: A Population-Shift Mechanism 査読

Tsutomu Yamane, Hideyasu Okamura, Yoshifumi Nishimura, Akinori Kidera, Mitsunori Ikeguchi

JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 132 ( 36 ) 12653 - 12659 2010年9月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/ja103218x

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Expression, purification and crystallization of Swi5 and the Swi5-Sfr1 complex from fission yeast 査読

Naoyuki Kuwabara, Hiroshi Hashimoto, Noriyo Yamada, Satoru Unzai, Mitsunori Ikeguchi, Mamoru Sato, Yasuto Murayama, Hiroshi Iwasaki, Toshiyuki Shimizu

ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY AND CRYSTALLIZATION COMMUNICATIONS 66 ( Pt 9 ) 1124 - 1126 2010年9月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1107/S1744309110032239

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Structural fluctuation and concerted motions in f1-atpase: A molecular dynamics study 査読

Ito Yuko, Ikeguchi Mitsunori

Journal of Computational Chemistry 31 ( 11 ) 2175 - 2185 2010年8月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1002/jcc.21508

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Structure and Functional Characterization of Vibrio parahaemolyticus Thermostable Direct Hemolysin 査読

Itaru Yanagihara, Kumiko Nakahira, Tsutomu Yamane, Shuji Kaieda, Kouta Mayanagi, Daizo Hamada, Takashi Fukui, Kiyouhisa Ohnishi, Shin'ichiro Kajiyama, Toshiyuki Shimizu, Mamoru Sato, Takahisa Ikegami, Mitsunori Ikeguchi, Takeshi Honda, Hiroshi Hashimoto

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 285 ( 21 ) 16267 - 16274 2010年5月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1074/jbc.M109.074526

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Latent dynamics of a protein molecule observed in dihedral angle space 査読

Satoshi Omori, Sotaro Fuchigami, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera

JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS 132 ( 11 ) 115103 2010年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1063/1.3360144

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Normal mode analysis of protein dynamics in a non-Eckart frame 査読

Sotaro Fuchigami, Satoshi Omori, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera

JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS 132 ( 10 ) 104109 2010年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1063/1.3352566

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Structural and functional analysis of the intrinsic inhibitor subunit epsilon of F-1-ATPase from photosynthetic organisms 査読

Hiromasa Yagi, Hiroki Konno, Tomoe Murakami-Fuse, Atsuko Isu, Tomotaka Oroguchi, Hideo Akutsu, Mitsunori Ikeguchi, Toru Hisabori

BIOCHEMICAL JOURNAL 425 ( 1 ) 85 - 94 2010年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1042/BJ20091247

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1P013 X線小角散乱法による分裂酵母Swi5-Sfr1の溶液構造解析(蛋白質-構造,第48回日本生物物理学会年会)

Kokabu Yuichi, Murayama Yasuto, Kuwabara Naoyuki, Oroguchi Tomotaka, Hashimoto Hiroshi, Shimizu Toshiyuki, Iwasaki Hiroshi, Sato Mamoru, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 50 ( 2 ) S21 2010年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.50.S21_2

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MEASUREMENT OF THE CONFORMATIONAL STATE OF F-1-ATPASE BY SINGLE-MOLECULE ROTATION 査読

Daichi Okuno, Mitsunori Ikeguchi, Hiroyuki Noji

METHODS IN ENZYMOLOGY, VOL 475: SINGLE MOLECULE TOOLS, PT B 475 279 - 296 2010年

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記述言語：英語掲載種別：論文集(書籍)内論文

DOI： 10.1016/S0076-6879(10)75012-6

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Molecular dynamics simulations of the isolated beta subunit of F-1-ATPase 査読

Ito Yuko, Ikeguchi Mitsunori

Chemical Physics Letters 490 ( 1-3 ) 80 - 83 2010年

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DOI： 10.1016/j.cplett.2010.03.015

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1P073 蛋白質立体構造予測に向けた自由エネルギー関数の開発(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会)

Yasuda Satoshi, Yoshidome Takashi, Harano Yuichi, Roth Roland, Sugita Yuji, Ikeguchi Mitsunori, Kinoshita Masahiro

生物物理 50 ( 2 ) S32 2010年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.50.S32_1

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Molecular modeling of the HAMP domain of sensory rhodopsin II transducer from Natronomonas pharaonis 査読

Koro Nishikata, Sotaro Fuchigami, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera

Biophysics 6 27 - 36 2010年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.2142/biophysics.6.27

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1P186 1YA1115 F1-ATPaseの回転のメカニズムにおける水のエントロピーの重要性(分子モーター,日本生物物理学会若手奨励賞選考会,若手招待講演,第48回日本生物物理学会年会)

吉留崇, 伊藤祐子, 池口満徳, 木下正弘

生物物理 50 ( 2 ) S52 2010年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.50.S52_2

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3P044 多次元レプリ力交換分子動力学法プログラム(REIN)の開発(蛋白質-構造機能相関,第48回日本生物物理学会年会)

Miyashita Naoyuki, Ikeguchi Mitsunori, Sugita Yuji

生物物理 50 ( 2 ) S152 - S153 2010年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.50.S152_5

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3P011 腸炎ビブリオの産出する耐熱性溶血毒TDHの構造(蛋白質-構造,第48回日本生物物理学会年会)

HASHIMOTO HIROSHI, NAKAHIRA KUMIKO, YAMANE TSUTOMU, FUKUI TAKASHI, OHNISHI KIYOHISA, SHIMIZU TOSHIYUKI, HONDA TAKESHI, IKEGUCHI MITSUNORI, SATO MAMORU, YANAGIHARA ITARU

生物物理 50 ( 2 ) S146 2010年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.50.S146_5

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2P194 Investigation of the conformational change of the F_1-ATPase (β subunit) via molecular dynamics simulation(The 48th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

Ito Yuko, Oroguchi Tomotaka, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 50 ( 2 ) S116 2010年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.50.S116_5

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1P062 蛋白質-蛋白質複合体のホットスポットの理論的予測(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会)

Oshima Hiraku, Yasuda Satoshi, Yoshidome Takashi, Ikeguchi Mitsunori, Kinoshita Masahiro

生物物理 50 ( 2 ) S30 2010年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.50.S30_1

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Free-energy function based on an all-atom model for proteins 査読

Takashi Yoshidome, Koji Oda, Yuichi Harano, Roland Roth, Yuji Sugita, Mitsunori Ikeguchi, Masahiro Kinoshita

PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 77 ( 4 ) 950 - 961 2009年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1002/prot.22520

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Linear Response Theory in Dihedral Angle Space for Protein Structural Change Upon Ligand Binding 査読

Satoshi Omori, Sotaro Fuchigami, Mitsunori Ikeguchi, Akinori Kidera

JOURNAL OF COMPUTATIONAL CHEMISTRY 30 ( 16 ) 2602 - 2608 2009年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1002/jcc.21269

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Intrinsic Dynamics of Restriction Endonuclease EcoO109I Studied by Molecular Dynamics Simulations and X-Ray Scattering Data Analysis 査読

Tomotaka Oroguchi, Hiroshi Hashimoto, Toshiyuki Shimizu, Mamoru Sato, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 96 ( 7 ) 2808 - 2822 2009年4月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.bpj.2008.12.3914

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Water transport in aquaporins: Molecular dynamics simulations 査読

Mitsunori Ikeguchi

Frontiers in Bioscience 14 ( 4 ) 1283 - 1291 2009年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.2741/3308

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Structure Analysis of F-1-ATPase via Molecular Dynamics 査読

Ito Yuko, Ikeguchi Mitsunori

Biophysical Journal 96 ( 3 ) 144A 2009年

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2P-004 X線小角散乱によるDNA相同組換えのメディエータである分裂酵母Swi5とSfr1の溶液構造解析(蛋白質-構造,第47回日本生物物理学会年会)

Kokabu Yuichi, Oroguchi Tomotaka, Murayama Yasuto, Kuwabara Naoyuki, Yamane Tsutomu, Hashimoto Hiroshi, Unzai Satoru, Shimizu Toshiyuki, Iwasaki Hiroshi, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 49 S106 2009年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.49.S106_4

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1P-121 分子動力学による理論的研究 : 分子の揺らぎからわかるF1-ATPaseのサブユニット協調性(分子モーター,第47回日本生物物理学会年会)

Ito Yuko, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 49 S82 2009年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.49.S82_4

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1P-023 異なる結合様式をもつジユビキチンの分子動力学シミュレーション(蛋白質-構造機能相関,第47回日本生物物理学会年会)

Fuchigami Sotaro, Ikeguchi Mitsunori, Kidera Akinori

生物物理 49 S67 2009年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.49.S67_1

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Structure of the small ubiquitin-like modifier (SUMO)-interacting motif of MBD1-containing chromatin-associated factor 1 bound to SUMO-3. 査読国際誌

Naotaka Sekiyama, Takahisa Ikegami, Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi, Yasuhiro Uchimura, Daichi Baba, Mariko Ariyoshi, Hidehito Tochio, Hisato Saitoh, Masahiro Shirakawa

The Journal of biological chemistry 283 ( 51 ) 35966 - 75 2008年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Post-translational modification by small ubiquitin-like modifier (SUMO) proteins has been implicated in the regulation of a variety of cellular events. The functions of sumoylation are often mediated by downstream effector proteins harboring SUMO-interacting motifs (SIMs) that are composed of a hydrophobic core and a stretch of acidic residues. MBD1-containing chromatin-associated factor 1 (MCAF1), a transcription repressor, interacts with SUMO-2/3 and SUMO-1, with a preference for SUMO-2/3. We used NMR spectroscopy to solve the solution structure of the SIM of MCAF1 bound to SUMO-3. The hydrophobic core of the SIM forms a parallel beta-sheet pairing with strand beta2 of SUMO-3, whereas its C-terminal acidic stretch seems to mediate electrostatic interactions with a surface area formed by basic residues of SUMO-3. The significance of these electrostatic interactions was shown by mutations of both SUMO-3 and MCAF1. The present structural and biochemical data suggest that the acidic stretch of the SIM of MCAF1 plays an important role in the binding to SUMO-3.

DOI： 10.1074/jbc.M802528200

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[Comparative molecular simulations of water permeation in aquaporins]. 査読

Kidera A, Ikeguchi M

Seikagaku. The Journal of Japanese Biochemical Society 80 ( 10 ) 940 - 947 2008年10月

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Water-mediated interactions between DNA and PhoB DNA-binding/transactivation domain: NMR-restrained molecular dynamics in explicit water environment 査読

Tsutomu Yamane, Hideyasu Okamura, Mitsunori Ikeguchi, Yoshifumi Nishimura, Akinori Kidera

PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 71 ( 4 ) 1970 - 1983 2008年6月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1002/prot.21874

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2P-052 分子動力学シミュレーションによるPhoB DNA結合タンパク質側鎖のダイナミクス解析(蛋白質・構造機能相関(2),第46回日本生物物理学会年会)

Yamane Tsutomu, Okamura Hideyasu, Nishimura Yoshifumi, Kidera Akinori, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 48 S83 2008年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.48.S83_2

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1P-026 F1-ATPaseの分子動力学シミュレーション(蛋白質・構造(1),第46回日本生物物理学会年会)

Ito Yuko, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 48 S24 2008年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.48.S24_6

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1P-264 センサリーロドプシン/トランスデューサー複合体のHAMPドメインのモデル構造 : 分子動力学研究(光生物・視覚,光受容(1),第46回日本生物物理学会年会)

NISHIKATA Koro, FUCHIGAMI Sotaro, IKEGUCHI Mitsunori, KIDERA Akinori

生物物理 48 S63 2008年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.48.S63_1

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2P-010 X線小角散乱法と分子動力学シミュレーションを用いた分裂酵母Swi5タンパク質の溶液構造解析(蛋白質・構造(2),第46回日本生物物理学会年会)

Kokabu Yuichi, Oroguchi Tomotaka, Yamane Tsutomu, Hashimoto Hiroshi, Shimizu Toshiyuki, Iwasaki Hiroshi, Ikeguchi Mitsunori

生物物理 48 S76 2008年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.48.S76_4

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Unfolding pathways of goat alpha-lactalbumin as revealed in multiple alignment of molecular dynamics trajectories 査読

Tomotaka Oroguchi, Mitsunori Ikeguchi, Motonori Ota, Kunihiro Kuwajima, Akinori Kidera

JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 371 ( 5 ) 1354 - 1364 2007年8月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.jmb.2007.06.023

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Water transport in aquaporins: osmotic permeability matrix analysis of molecular dynamics simulations 査読

Masanori Hashido, Akinori Kidera, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 93 ( 2 ) 373 - 385 2007年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1529/biophysj.107.101170

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Physical basis for characterizing native structures of proteins 査読

Harano Yuichi, Roth Roland, Sugita Yuji, Ikeguchi Mitsunori, Kinoshita Masahiro

CHEMICAL PHYSICS LETTERS 437 ( 1-3 ) 112 - 116 2007年3月

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DOI： 10.1016/j.cplett.2007.01.087

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その他リンク： http://orcid.org/0000-0001-9738-9216
Fission yeast Swi5/Sfr1 and Rhp55/Rhp57 differentially regulate Rhp51-dependent recombination outcomes 査読

Yufuko Akamatsu, Yasuhiro Tsutsui, Takashi Morishita, M. D. Shahjahan P. Siddique, Yumiko Kurokawa, Mitsunori Ikeguchi, Fumiaki Yamao, Benoit Arcangioli, Hiroshi Iwasaki

EMBO JOURNAL 26 ( 5 ) 1352 - 1362 2007年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1038/sj.emboj.7601582

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Nickel binding to NikA: an additional binding site reconciles spectroscopy, calorimetry and crystallography 査読

Christine Addy, Masato Ohara, Fumihiro Kawai, Akinori Kidera, Mitsunori Ikeguchi, Sotaro Fuchigami, Masanori Osawa, Ichio Shimada, Sam-Yong Park, Jeremy R. H. Tame, Jonathan G. Heddle

ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY 63 221 - 229 2007年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：WILEY-BLACKWELL

Intracellular nickel is required by Escherichia coli as a cofactor for a number of enzymes and is necessary for anaerobic respiration. However, high concentrations of nickel are toxic, so both import and export systems have evolved to control the cellular level of the metal. The nik operon in E. coli encodes a nickel-uptake system that includes the periplasmic nickel-binding protein NikA. The crystal structures of wildtype NikA both bound to nickel and in the apo form have been solved previously. The liganded structure appeared to show an unusual interaction between the nickel and the protein in which no direct bonds are formed. The highly unusual nickel coordination suggested by the crystal structure contrasted strongly with earlier X-ray spectroscopic studies. The known nickel-binding site has been probed by extensive mutagenesis and isothermal titration calorimetry and it has been found that even large numbers of disruptive mutations appear to have little effect on the nickel affinity. The crystal structure of a binding-site mutant with nickel bound has been solved and it is found that nickel is bound to two histidine residues at a position distant from the previously characterized binding site. This novel site immediately resolves the conflict between the crystal structures and other biophysical analyses. The physiological relevance of the two binding sites is discussed.

DOI： 10.1107/S0907444906048712

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Nickel binding to NikA: An additional binding site reconciles spectroscopy, calorimetry and crystallography 査読

Christine Addy, Masato Ohara, Fumihiro Kawai, Akinori Kidera, Mitsunori Ikeguchi, Sotaro Fuchigami, Masanori Osawa, Ichio Shimada, Sam-Yong Park, Jeremy R. H. Tame, Jonathan G. Heddle

Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography 63 ( 2 ) 221 - 229 2007年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Intracellular nickel is required by Escherichia coli as a cofactor for a number of enzymes and is necessary for anaerobic respiration. However, high concentrations of nickel are toxic, so both import and export systems have evolved to control the cellular level of the metal. The nik operon in E. coli encodes a nickel-uptake system that includes the periplasmic nickel-binding protein NikA. The crystal structures of wild-type NikA both bound to nickel and in the apo form have been solved previously. The liganded structure appeared to show an unusual interaction between the nickel and the protein in which no direct bonds are formed. The highly unusual nickel coordination suggested by the crystal structure contrasted strongly with earlier X-ray spectroscopic studies. The known nickel-binding site has been probed by extensive mutagenesis and isothermal titration calorimetry and it has been found that even large numbers of disruptive mutations appear to have little effect on the nickel affinity. The crystal structure of a binding-site mutant with nickel bound has been solved and it is found that nickel is bound to two histidine residues at a position distant from the previously characterized binding site. This novel site immediately resolves the conflict between the crystal structures and other biophysical analyses. The physiological relevance of the two binding sites is discussed. © International Union of Crystallography, 2007.

DOI： 10.1107/S0907444906048712

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1P074 リガンド結合によるタンパク質の構造変化の動的過程 : 時間依存の摂動による線型応答理論(蛋白質(機能・計測解析の方法論・蛋白質工学),口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

成富佑輔, 渕上壮太郎, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 47 S42 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S42_1

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2P003 線形応答理論によるタンパク質構造変化のデータベース解析(蛋白質(構造・構造機能相関),口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

雨宮崇之, 小池亮太郎, 渕上壮太郎, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 47 S113 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S113_4

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1P006 3αヒドロキシステロイド脱水素酵素の分子動力学計算 : 基質結合ループの構造変化(蛋白質(構造・構造機能相関),口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

中村昇太, 苙口友隆, 山根努, 池口満徳, 片岡佐智予, 古賀舞子, 織田昌幸, 小林祐次, 大久保忠恭

生物物理 47 S25 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S25_1

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1P247 構造変化から見たタンパク質-タンパク質問相互作用の相違(生命情報科学(構造ゲノミクス),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

鹿山浩亮, 雨宮崇之, 小池亮太郎, 渕上壮太郎, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 47 S85 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S85_2

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3P239 センサリーロドプシンIIトランスデューサーHAMPドメインの分子動力学研究(光生物学(視覚と光受容)、放射線生物学,口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

西方公郎, 渕上壮太郎, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 47 S262 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S262_4

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3P168 F型ATP合成酵素cリングの空孔に存在するリン脂質は何分子か? : 分子動力学シミュレーションによる推定(分子モーター,ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

渕上壮太郎, 中島恭子, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 47 S245 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S245_1

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1P003 IP_3レセプター・リガンド結合コアのIP_3非結合時分子動力学シミュレーション(蛋白質(構造・構造機能相関),口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)

井田洋一, 渕上壮太郎, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 47 S24 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S24_2

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2P056 X縮小角散乱及び分子動力学計算を用いたII型制限酵素Eco0109Iの溶液中ダイナミックスと水和構造の解析(蛋白質(構造・構造機能相関),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

苙口友隆, 佐藤衛, 池口満徳

生物物理 47 S127 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S127_1

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3P079 分子動力学シミュレーションによるPhoB DNA結合タンパクのダイナミクス解析(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)

山根努, 岡村英保, 池口満徳, 西村善文, 木寺詔紀

生物物理 47 S222 2007年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.47.S222_4

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Structural changes in the cytoplasmic domain of phospholamban by phosphorylation at Ser16: A molecular dynamics study 査読

Yuji Sugita, Naoyuki Miyashita, Takao Yoda, Mitsunori Ikeguchi, Chikashi Toyoshima

BIOCHEMISTRY 45 ( 39 ) 11752 - 11761 2006年10月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/bi061071z

Web of Science

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タンパク質構造変化の理論 : 平衡ゆらぎと線形応答理論

池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 46 ( 5 ) 275 - 278 2006年9月

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.275

CiNii Books

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その他リンク： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00284355193?from=CiNii
[Conformational changes in proteins are originated from fluctuation: theory of conformational changes in proteins upon ligand binding]. 査読

Ikeguchi M, Kidera A

Tanpakushitsu kakusan koso. Protein, nucleic acid, enzyme 51 ( 3 ) 268 - 273 2006年3月

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PubMed

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2P157 Molecular dynamics simulation of c-ring of F-type ATP synthase in explicit membrane(34. Membrane protein,Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

Nakajima Kyoko, Fuchigami Sotaro, Ikeguchi Mitsunori, Kidera Akinori

生物物理 46 ( 2 ) S335 2006年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.S335_1

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2P084 Structural change of protein described by linear response theory : internal coordinates(30. Protein function (II),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

Omori Satoshi, Fuchigami Sotaro, Ikeguchi Mitsunori, Kidera Akinori

生物物理 46 ( 2 ) S316 2006年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.S316_4

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2P451 Database analyses of protein structural changes induced by ligand binding(48. Bioinformatics, genomics and proteomics (II),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

Amemiya Takayuki, Koike Ryotaro, Imamura Yuki, Fuchigami Sotaro, Ikeguchi Mitsunori, Kidera Akinori

生物物理 46 ( 2 ) S408 2006年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.S408_3

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1P564 All-Atom Molecular Dynamics Simulation of Conformational Changes in Adenylate Kinase(27. Molecular dynamics simulation,Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

Fuchigami Sotaro, Ikeguchi Mitsunori, Kidera Akinori

生物物理 46 ( 2 ) S287 2006年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.S287_4

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1P099 A novel method for predicting the native structure of a protein(3. Protein folding and misfolding (I),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

Harano Yuichi, Roth Roland, Sugita Yuji, Ikeguchi Mitsunori, Kinoshita Masahiro

生物物理 46 ( 2 ) S171 2006年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.S171_3

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1P044 Ligand-dissociation increases protein flexibility in trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) : Molecular dynamics simulation study(1. Protein structure and dynamics (I),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

Araki Hidemi, Fuchigami Sotaro, Ikeguchi Mitsunori, Heddle Jonathan G., Tame Jeremy R. H., Kidera Akinori

生物物理 46 ( 2 ) S157 2006年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.S157_4

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2P051 Differences between solution and crystal structures of a DNA binding protein(29. Protein structure and dynamics (II),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

Yamane Tsutomu, Okamura Hideyasu, Ikeguchi Mitsunori, Kidera Akinori, Nishimura Yoshifumi

生物物理 46 ( 2 ) S308 2006年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.S308_3

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A novel magnetic resonance-based method to measure gene expression in living cells 査読

S Ki, F Sugihara, K Kasahara, H Tochio, A Okada-Marubayashi, S Tomita, M Morita, M Ikeguchi, M Shirakawa, T Kokubo

NUCLEIC ACIDS RESEARCH 34 ( 6 ) e51 2006年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1093/nar/gkl135

Web of Science

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2P329 Molecular Dynamics Study of Sensory Rhodopsin II Complex with Cognate Transducer(42. Sensory signal transduction,Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)

Nishikata Koro, Hashido Masanori, Fuchigami Sotaro, Ikeguchi Mitsunori, Kidera Akinori

生物物理 46 ( 2 ) S378 2006年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.46.S378_1

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Atomically detailed description of the unfolding of alpha-lactalbumin by the combined use of experiments and simulations 査読

T Oroguchi, M Ikeguchi, K Saeki, K Kamagata, Y Sawano, M Tanokura, A Kidera, K Kuwajima

JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 354 ( 1 ) 164 - 172 2005年11月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.jmb.2005.09.061

Web of Science

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Comparative simulations of aquaporin family: AQP1, AQPZ, AQP0 and GlpF 査読

M Hashido, M Ikeguchi, A Kidera

FEBS LETTERS 579 ( 25 ) 5549 - 5552 2005年10月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.febslet.2005.09.018

Web of Science

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Protonation of the acidic residues in the transmembrane cation-binding sites of the Ca2+ pump 査読

Y Sugita, N Miyashita, M Ikeguchi, A Kidera, C Toyoshima

JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 127 ( 17 ) 6150 - 6151 2005年5月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1021/ja0427505

Web of Science

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Protein structural change upon ligand binding: Linear response theory 査読

M Ikeguchi, J Ueno, M Sato, A Kidera

PHYSICAL REVIEW LETTERS 94 ( 7 ) 078102 2005年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1103/PhysRevLett.94.078102

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2P062 フォールドする軌道としない軌道の決定因子 : Trpcageの場合(蛋白質 C) 物性(安定性、折れたたみなど)))

太田元規, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 45 S135 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S135_2

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3P118 Phoborhodopsin/Transducer複合体の分子動力学シミュレーション(膜蛋白質))

西方公郎, 橋戸公則, 渕上壮太郎, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 45 S233 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S233_2

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3P117 水輸送蛋白質アクアポリンファミリーの分子動力学シミュレーション(膜蛋白質))

橋戸公則, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 45 S233 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S233_1

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3P160 分子動力学シミュレーションで観るF_1-ATPase・βサブユニットの構造の性質(分子モーター))

中尾正治, 渕上壮太郎, 木寺詔紀, 池口満徳

生物物理 45 S243 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S243_4

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1SD03 タンパク質の特異的運動が機能発現を実現する(大自由度力学系としてみる蛋白質系の動力学構造)(English Session)

渕上壮太郎, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 45 S6 2005年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S6_1

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1P026 水溶液環境下でのディスタンスジオメトリ法によるタンパク質の構造決定 : simulated annealingによる構造精密化(蛋白質 A) 構造))

山根努, 池口満徳, 木寺詔紀, 岡村英保, 西村善文

生物物理 45 S38 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S38_2

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1P040 アデニル酸キナーゼの構造変化ダイナミクス : リガンド結合が誘起する特異的運動(蛋白質 B) 構造・機能相関))

渕上壮太郎, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 45 S41 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S41_4

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2P035 タンパク質の構造変化データベースの構築と解析(蛋白質 B) 構造・機能相関))

雨宮崇之, 小池亮太郎, 渕上壮太郎, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 45 S128 2005年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.45.S128_3

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Phylogeny of protein-folding trajectories reveals a unique pathway to native structure 査読

M Ota, M Ikeguchi, A Kidera

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 101 ( 51 ) 17658 - 17663 2004年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1073/pnas.0407015102

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The crystal structure of the tryptophan synthase beta(2) subunit from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus - Investigation of stabilization factors 査読

Y Hioki, K Ogasahara, SJ Lee, JC Ma, M Ishida, Y Yamagata, Y Matsuura, M Ota, M Ikeguchi, S Kuramitsu, K Yutani

EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY 271 ( 13 ) 2624 - 2635 2004年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1111/j.1432-1033.2004.04191.x

Web of Science

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Partial rigid-body dynamics in NPT, NPAT and NP gamma T ensembles for proteins and membranes 査読

M Ikeguchi

JOURNAL OF COMPUTATIONAL CHEMISTRY 25 ( 4 ) 529 - 541 2004年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1002/jcc.10402

Web of Science

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1P135 真性体および組換え体α-ラクトアルブミンのアンフォールディング解析 : N末端メチオニン残基の影響(発生・分化)

苙口友隆, 池口満徳, 佐伯喜美子, 木寺詔紀, 桑島邦博

生物物理 44 S63 2004年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.44.S63_3

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1P105 カルシウムポンプのプロトン対抗輸送とカルシウム結合サイト付近の酸性残基のプロトン化率(膜蛋白質)

宮下尚之, 杉田有治, 池口満徳, 豊島近

生物物理 44 S56 2004年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.44.S56_1

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2P015 水溶液環境下でのディスタンスジオメトリ法によるタンパク質の構造決定(蛋白質 A) 構造)

山根努, 池口満徳, 木寺詔紀, 岡村英保, 西村善文

生物物理 44 S113 2004年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.44.S113_3

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3P091 カルシウムポンプと脂質二重膜の相互作用(蛋白質 C) 物性 : 安定性、折れたたみなど)

杉田有治, 池口満徳, 木寺詔紀, 豊島近

生物物理 44 S212 2004年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.44.S212_3

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3P093 タンパク質のフォールディング軌道の系統樹が明らかにした天然構造へのパスウェイ(蛋白質 C) 物性 : 安定性、折れたたみなど)

太田元規, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 44 S213 2004年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.44.S213_1

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Two different Swi5-containing protein complexes are involved in mating-type switching and recombination repair in fission yeast 査読

Y Akamatsu, D Dziadkowiec, M Ikeguchi, H Shinagawa, H Iwasaki

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 100 ( 26 ) 15770 - 15775 2003年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1073/pnas.2632890100

Web of Science

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TrpCageのフォールディング軌道

太田元規, 池口満徳, 木寺詔紀

生物物理 43 S90 2003年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.43.S90_2

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Dynamical analysis of tRNA(Gln)-GlnRS complex using normal mode calculation

S. Nakamura, M. Ikeguchi, K. Shimizu

Chem. Phys. Lett. 372 ( 3/4 ) 423 - 431 2003年

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DOI： 10.1016/S0009-2614(03)00425-1

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N末近傍に変異を持つα-ラクトアルブミンのアンフォールディング解析 : 実験とシミュレーション

苙口友隆, 池口満徳, 木寺詔紀, 桑島邦博

生物物理 43 S62 2003年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.43.S62_2

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[Protein structural dynamics]. 査読

Kidera A, Ikeguchi M

Tanpakushitsu kakusan koso. Protein, nucleic acid, enzyme 47 ( 8 Suppl ) 1052 - 1057 2002年6月

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New method for parallel computation of Hessian matrix of conformational energy function in internal coordinates 査読

S Nakamura, D Kyono, M Ikeguchi, K Shimizu

JOURNAL OF COMPUTATIONAL CHEMISTRY 23 ( 4 ) 463 - 469 2002年3月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1002/jcc.10039

Web of Science

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Solution structure of the fibronectin type III domain from Bacillus circulans WL-12 chitinase A1 査読

JG Jee, T Ikegami, M Hashimoto, T Kawabata, M Ikeguchi, T Watanabe, M Shirakawa

JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY 277 ( 2 ) 1388 - 1397 2002年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1074/jbc.M109726200

Web of Science

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2P037モノヌクレオチド結合タンパク質の分子認識における構造変化と水和構造

池口満徳, 木下賢吾, 木寺詔紀

生物物理 41 S105 2001年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.41.S105_1

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1P024計算環境に動的に適応する並列プログラミング環境の構築と並列分子動力学シミュレーションへの適用

関嶋政和, 高崎慎也, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

生物物理 41 S38 2001年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.41.S38_4

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Scheduling Policy and Mechanism of Parsley, A Parallel Programming En vironment 査読

S. Takasaki, M. Sekijima, S. Nakamura, M. Ikeguchi, K Shimizu

Proceedings of the 12th IASTED International Conference on Parallel and Distributed Comp. and Sys tems 605 - 610 2000年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）

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1L1315 モノヌクレオチド結合蛋白質の分子動力学シミュレーション

池口満徳, 中村周吾, 清水謙多郎

生物物理 40 S92 2000年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.40.S92_2

CiNii Books

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3C1415 タンパク質の局所部分配列と主鎖二面角分布の相関解析

中村周吾, 井上剛, 池口満徳, 清水謙多郎

生物物理 40 S171 2000年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.40.S171_1

CiNii Books

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3PA060 蛋白質変性における変性剤作用の理論的研究

池口満徳, 中村周吾, 清水謙多郎

生物物理 39 S163 1999年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.39.S163_4

CiNii Books

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Prediction of protein structure classes and secondary structures by means of hidden Markov models. 査読

Hiroshi Yoshikawa, Mitsunori Ikeguchi, Shugo Nakamura, Kentaro Shimizu, Junta Doi

Systems and Computers in Japan 30 ( 13 ) 13 - 22 1999年

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DOI： 10.1002/(SICI)1520-684X(19991130)30:13<13::AID-SCJ2>3.0.CO;2-7

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3PA118 ARS-tRNA複合体のダイナミクス解析

中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

生物物理 39 S178 1999年

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

DOI： 10.2142/biophys.39.S178_2

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Hydrophobic effects: Roles of water and denaturants 査読

M Ikeguchi, S Nakamura, K Shimizu

OLD AND NEW VIEWS OF PROTEIN FOLDING 1194 195 - 204 1999年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）

Web of Science

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Parsley: a Scalable Framework for Dependence-Driven Task Scheduling in Distributed-Memory Multiprocessor Systems 査読

M. Sekijima, S. Takasaki, S. Nakamura, M. Ikeguchi, K. Shimizu

Proceedings of the eleventh IASTED International Conference on Parallel and Distributed Computing and Systems (PDCS '99) 800 - 805 1999年

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Roles of hydrogen bonding and the hard core of water on hydrophobic hydration 査読

M Ikeguchi, S Shimizu, S Nakamura, K Shimizu

JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B 102 ( 30 ) 5891 - 5898 1998年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Web of Science

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An off-lattice theory of solvation: extension of the Flory chi parameter into continuum space 査読

S Shimizu, M Ikeguchi, K Shimizu

CHEMICAL PHYSICS LETTERS 282 ( 1 ) 79 - 90 1998年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

Web of Science

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Sequence Analysis of the IRES-Loop III Region of Hepatitis C Virus

Sasano Takayoshi, Sagara Jun-Ichi, Nakamura Shugo, Ikeguchi Mitsunori, Shimizu Kentaro

Genome Informatics 9 395 - 396 1998年

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記述言語：英語出版者・発行元：Japanese Society for Bioinformatics

DOI： 10.11234/gi1990.9.395

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Parallel algorithm for efficient calculations of second derivatives of conformational energy function in internal coordinates

S. Nakamura, M. Ikeguchi, K. Shimizu

J. Comput. Chem. 19 ( 15 ) 1716 - 1723 1998年

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DOI： 10.1002/(SICI)1096-987X(19981130)19:15<1716::AID-JCC4>3.0.CO;2-Q

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A Study Using Sequence Comparison to Investigate the Molecular Evolution of Mitochondrial tRNA Genes

Sagara Jun-Ichi, Nakamura Shugo, Ikeguchi Mitsunori, Shimizu Kentaro

Genome Informatics 9 353 - 354 1998年

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記述言語：英語出版者・発行元：Japanese Society for Bioinformatics

DOI： 10.11234/gi1990.9.353

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Parallel programming environment with dynamic resource management services: Design and application to molecular dynamics simulation 査読

K Shimizu, A Oishi, H Ashihara, M Ikeguchi, S Nakamura

COMPUTERS AND THEIR APPLICATIONS 226 - 231 1997年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）

Web of Science

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A Novel Method to Detect Identities in tRNA Genes Using Sequence Comparison

Sagara Jun-Ichi, Shimizu Seishi, Kawabata Takeshi, Nakamura Shugo, Ikeguchi Mitsunori, Shimizu Kentaro

Genome Informatics 8 330 - 331 1997年

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記述言語：英語出版者・発行元：Japanese Society for Bioinformatics

We developed a computational method to detect identities in tRNA genes. The method uses the multidimensional scaling method to classify the sequences of tRNA genes into multiple groups of similar sequences, and also to extract characteristic bases that are conserved within a group but differ from other groups. This procedure was applied recursively to classify the sequences into hierarchical groups so that characteristic sites can be detected more precisely. We were able to detect many characteristic sites in T and D domains of tRNAs as well as the characteristic sites that have been detected experimentally. This suggests that the preservation of L-shape structure in tRNAs is important to the tRNA-ARS recognition.

DOI： 10.11234/gi1990.8.330

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Conformational Energy Minimization Using A Two-Stage Method

S. Nakamura, H. Hirose, M. Ikeguchi, J. Doi

J. Phys. Chem. 99 ( 20 ) 8374 - 8378 1995年

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DOI： 10.1021/j100020a074

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書籍等出版物

実験医学増刊構造生命科学で何がわかるのか何ができるのか

池口満徳, 山根努（担当：分担執筆範囲: 生体系の分子シミュレーションと多剤排出トランスポーターへの応用）

羊土社 2014年

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Protein Conformational Dynamics

Y. Ito, M. Ikeguchi（担当：分担執筆範囲: Molecular dynamics simulations of F1-ATPase）

Springer Cham Heidelberg New York Dordrecht London 2014年

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1分子ナノバイオ計測

伊藤祐子, 池口満徳（担当：分担執筆範囲: 全原子分子動力学計算が解き明かす回転分子モーターの作用機構）

化学同人 2014年

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最新分子マシンナノで働く“高度な機械”を目指して

池口満徳（担当：分担執筆範囲: 水を輸送する分子マシンアクアポリンの分子シミュレーション）

化学同人 2008年

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MISC

神経栄養因子NGF高親和性受容体TrkAドメイン5と新規結合ペプチドの相互作用解析

鈴木里佳, 登坂綺水, 浴本亨, 高橋真帆, 山根努, 坂倉正義, 水越弓子, 竹内恒, 嶋田一夫, 池口満徳, 池口満徳, 高橋栄夫

日本薬学会年会要旨集(Web) 141st 2021年

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STRUCTURAL AND PHYSICAL BASIS FOR THE HIGHER AFFINITY TO ONCOPROTEIN MDM2 OF A PEPTIDE SELECTED WITH MRNA DISPLAY OVER TUMOR SUPPRESSOR P53

永田崇, 山田達矢, 林智彦, 肥喜里志門, 小林直宏, 池口満徳, 片平正人, 木下正弘, 柳川弘志

64th Annual Meeting of the Biophysical Society, San Diego, 2020.2.15-19 2020年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

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X線小角散乱と分子動力学シミュレーションを組み合わせた生体分子の溶液構造解析

浴本亨, 小甲裕一, 苙口友隆, 池口満徳, 池口満徳

アンサンブル 22 ( 3 ) 2020年

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3D-CNNを活用したポケット予測に関する研究。

馬場剛史, 小甲裕一, 佐藤美和, 中川寛之, 宮口郁子, MA Biao, 松本篤幸, 徳久淳師, 大田雅照, 池口満徳, 池口満徳

構造活性相関シンポジウム講演要旨集 47th (CD-ROM) 2019年

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In vitroとin silicoの融合によるセマフォリン-プレキシンペアの結合特異性決定因子の探索

田中翼, 下地恵令奈, 永友芽里, 山根努, 浴本亨, 根谷崎牧子, 大井里香, 池口満徳, 禾晃和

日本細胞生物学会大会(Web) 71st 2019年

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深層学習による低解像度電子密度データからの構造予測

佐藤美和, 中川寛之, 小甲裕一, 宮口郁子, 鹿島亜希子, 馬彪, 徳久淳師, 大田雅照, 池口満徳, 池口満徳

日本細胞生物学会大会(Web) 71st 2019年

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AI用学習データ作成のための高・低分解能の蛋白質結晶構造比較

宮口郁子, 鹿島亜季子, 佐藤美和, 中田一人, 馬彪, 松本篤幸, 徳久淳師, 大田雅照, 池口満徳

日本細胞生物学会大会(Web) 71st 2019年

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シグナル分子セマフォリンと受容体プレキシンの結合特異性に関する構造生物学的解析

田中翼, 永友芽里, 根谷崎牧子, 大井里香, 下地恵令奈, 山根努, 浴本亨, 池口満徳, 禾晃和

日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web) 41st 2018年

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Reconstruction of Three-Dimensional Structures of a Protein with Software ENMA and EMC Algorithm: A Simulation for XFEL-CXDI Experiment

Takashi Yoshidome, Yuki Sekiguchi, Tomotaka Oroguchi, Masayoshi Nakasako, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 112 ( 3 ) 288A - 288A 2017年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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Apo- and Antagonist-Binding Structures of Vitamin D Receptor Ligand-Binding Domain Revealed by a Combination Andlysis of MD Simulations and SAXS Experiments

Yasuaki Anami, Nobutaka Shimizu, Toru Ekimoto, Daichi Egawa, Toshimasa Itoh, Mitsunori Ikeguchi, Keiko Yamamoto

BIOPHYSICAL JOURNAL 112 ( 3 ) 48A - 48A 2017年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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Determination of the Solution Structure of Isolated Histone H2A-H2B Heterodimer by using CS-Rosetta

Tsutomu Yamane, Yoshihito Moriwaki, Hideaki Ohtomo, Mitsunori Ikeguchi, Jun-ichi Kurita, Masahiko Sato, Aritaka Nagadoi, Hideaki Shimojo, Yoshifumi Nishimura

BIOPHYSICAL JOURNAL 112 ( 3 ) 488A - 488A 2017年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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神経軸索ガイダンス分子セマフォリンと受容体の相互作用のin silico解析

下地恵令奈, 山根努, 浴本亨, 禾晃和, 池口満徳

日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集 17th 2017年

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SAXS-MD解析を用いたビタミンD受容体のアポ型及びアンタゴニスト結合型構造の解析

山本恵子, 穴見康昭, 清水伸隆, 浴本亨, 江川大地, 伊藤俊将, 池口満徳

日本薬学会年会要旨集(CD-ROM) 137th 2017年

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Water Pathway Analysis of Multi-Drug Efflux Transporter AcrB

Tsutomu Yamane, Ryotaro Koike, Motonori Ota, Satoshi Murakami, Akinori Kidera, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 110 ( 3 ) 631A - 631A 2016年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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CS-Rosettaを用いたヒストンH2A-H2B複合体の溶液構造解析

山根努, 森脇義仁, 佐藤昌彦, 大友秀明, 池口満徳, 栗田順一, 長土居有隆, 下條秀朗, 西村善文

日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集 16th 2016年

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神経軸索伸長ガイダンス分子セマフォリンと受容体プレキシンのタンパク質複合体の分子モデリング

下地恵令奈, 山根努, 浴本亨, 禾晃和, 池口満徳

日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集 16th 2016年

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X線小角散乱(SAXS)と分子動力学計算(MD)を組み合わせたSAXS-MD法によるビタミンD受容体リガンド結合領域の相関構造解析

穴見康昭, 清水伸隆, 浴本亨, 江川大地, 伊藤俊将, 池口満徳, 山本恵子

日本薬学会関東支部大会講演要旨集 59th 2015年

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7aAM-5 マニフォールドに基づく新規画像分類法を用いた画像解析(7aAM 生物物理一般,領域12(ソフトマター物理・化学物理・生物物理))

吉留崇, 苙口友隆, 中迫雅由, 池口満徳

日本物理学会講演概要集 69 ( 2 ) 188 - 188 2014年8月

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本物理学会

CiNii Books

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Structural Characterization of the Histone Multimers in the Gas Phase using Ion Mobility Mass Spectrometry and Molecular Dynamics Simulation

Kazumi Saikusa, Sotaro Fuchigami, Kyohei Takahashi, Yuuki Asano, Aritaka Nagadoi, Hiroaki Tachiwana, Hitoshi Kurumizaka, Mitsunori Ikeguchi, Yoshifumi Nishimura, Satoko Akashi

BIOPHYSICAL JOURNAL 106 ( 2 ) 464A - 464A 2014年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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Classification Protocol of Projection Images by Manifold: Toward Analysis of Dynamics of Particles with Coherent X-Ray Diffraction Imaging

Takashi Yoshidome, Tomotaka Oroguchi, Masayoshi Nakasako, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 106 ( 2 ) 384A - 384A 2014年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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イオンモビリティ質量分析と分子動力学シミュレーションを用いたヒストン多量体の構造解析

七種和美, 渕上壮太郎, 浅野裕輝, 高橋恭平, 長土居有隆, 立和名博昭, 胡桃坂仁志, 池口満徳, 西村善文, 明石知子

質量分析総合討論会講演要旨集 61st 93 2013年9月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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A novel computation method of hydration free energy: A hybrid of the method of energy representation and the morphometric approach

T. Yoshidome, T. Ekimoto, N. Matubayasi, R. Roth, Y. Harano, M. Kinoshita, M. Ikeguchi

7th Mini-Symposium on Liquids 2013年7月

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コヒーレントX線回折イメージング構造解析理論の開発と展望

中迫雅由, 苙口友隆, 高山裕貴, 小林周, 児玉渉, 坂本啓太, 吉留崇, 池口満徳

放射光 26 11 - 25 2013年1月

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記述言語：日本語掲載種別：記事・総説・解説・論説等（その他）

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Molecular analysis of the Schizosaccharomyces pombe Rad51 recombinase mutant with a mutation of H315 residue

Kentaro Ito, Yasuhiro Tsutsui, Kota Mayanagi, Yumiko Kurokawa, Yuichi Kokabu, Mitsunori Ikeguchi, Fumiaki Yamao, Hiroshi Iwasaki

GENES & GENETIC SYSTEMS 87 ( 6 ) 436 - 436 2012年12月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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分裂酵母Rad51リコンビナーゼのHis‐315ミュータントの解析

伊藤健太郎, 筒井康博, 真柳浩太, 黒川裕美子, 小甲裕一, 池口満徳, 山尾文明, 岩崎博史

日本遺伝学会大会プログラム・予稿集 84th 125 2012年8月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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All-Atom Molecular Dynamics Simulation of Multidrug Efflux Transporter AcrB

Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 102 ( 3 ) 660A - 660A 2012年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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サブユニットの16度回転前後におけるイーストF1-ATPase の構造特性：水のエントロピー効果に焦点をあてた理論解析

吉留崇, 伊藤祐子, 松林伸幸, 池口満徳, 木下正弘

新学術領域研究「水を主役としたATPエネルギー変換」第4回領域全体会議，岩沼屋，仙台，2012.3.7-9 2012年

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記述言語：日本語

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白質複合体におけるホットスポットの理論的予測

尾嶋拓, 安田賢司, 吉留崇, 池口満徳, 木下正弘

新学術領域研究「水を主役としたATPエネルギー変換」第4回領域全体会議，岩沼屋，仙台，2012.3.7-9 2012年

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記述言語：日本語

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相同組換えに関わるSwi5‐Sfr1複合体の構造機能解析

桑原直之, 橋本博, 小甲裕一, 池口満徳, 佐藤衛, 真柳浩太, 村山泰人, 岩崎博史, 清水敏之

日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集 11th 89 2011年5月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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All-Atom Molecular Dynamics Simulation of Multidrug Efflux Transporter AcrB

Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 100 ( 3 ) 544 - 544 2011年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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A Theoretical Analysis on Water-Entropy Change in Yeast F1-ATPase during 16 Degrees Rotation of Gamma Subunit

吉留崇, 池口満徳, 木下正弘

第49回日本生物物理学会年会，兵庫県立大学，2011.9.16 2011年

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記述言語：英語

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Theoretical Analysis for Hot Spots in Protein-Protein Complexes: Critical Importance of Water Entropy

H. Oshima, S. Yasuda, T. Yoshidome, M. Ikeguchi, M. Kinoshita

8th Liquid Matter Conference，Universität Wien, Austria，2011.9.9 2011年

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記述言語：英語

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実験で得られた蛋白質天然構造モデルのキャラクタリゼーション

三嶋浩和, 安田哲司, 吉留崇, 池口満徳, 木下正弘

第34 回溶液化学シンポジウム，名古屋大学ES総合館ESホール，2011.11.15-17 2011年

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記述言語：日本語

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On the Physical Mechanism of Rotation of F1-ATPase:Crucial Importance of the Water Entropy Effect

T. Yoshidome, Y. Ito, M. Ikeguchi, M. Kinoshita

8th Liquid Matter Conference，Universität Wien, Austria，2011.9.9 2011年

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記述言語：英語

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イオンモビリティ質量分析とX線小角散乱による基本転写因子TFIIEの構造解析

七種和美, 小田隆, 奥田昌彦, 池口満徳, 佐藤衛, 西村善文, 明石知子

質量分析総合討論会講演要旨集 59th 2011年

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24pTG-8 F_1ATPaseの回転のメカニズムにおける水のエントロピーの重要性(24pTG 生物物理,領域12(ソフトマター物理,化学物理,生物物理))

吉留崇, 伊藤祐子, 池口満徳, 木下正弘

日本物理学会講演概要集 65 ( 2 ) 327 - 327 2010年8月

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本物理学会

CiNii Books

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22pEC-9 F_1-ATPaseの回転のメカニズムに関するの考察 : 水のエントロピーの重要性(22pEC 生物物理,領域12(ソフトマター物理,化学物理,生物物理))

吉留崇, 伊藤祐子, 池口満徳, 木下正弘

日本物理学会講演概要集 65 ( 1 ) 390 - 390 2010年3月

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本物理学会

CiNii Books

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Ionic Effect on MD-SAXS Profile

Tomotaka Oroguchi, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 98 ( 3 ) 738A - 738A 2010年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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All-Atom Molecular Dynamics Simulation of Bacterial Multidrug Efflux Transporters AcrB

Tsutomu Yamane, Mitsunori Ikeguchi

BIOPHYSICAL JOURNAL 98 ( 3 ) 685A - 685A 2010年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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F1-ATPaseの回転のメカニズムに関する一考察

吉留崇, 伊藤祐子, 池口満徳, 木下正弘

水のエントロピーの重要性，日本物理学会第65回年次大会，岡山大学，2010.3.22 2010年

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記述言語：日本語

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F1-ATPaseの回転のメカニズムにおける水のエントロピーの重要性

吉留崇, 伊藤祐子, 池口満徳, 木下正弘

日本物理学会2010 年秋季大会，大阪府立大学，2010.9.23-25 2010年

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記述言語：日本語

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非天然アミノ酸を導入したF1‐ATPaseにおけるATP加水分解反応のエナジェティクスの理論予測

神谷基司, 梅村舞子, 伊藤祐子, 池口満徳, 林重彦

日本生体エネルギー研究会討論会講演要旨集 36th 58 - 59 2010年

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記述言語：日本語

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相同組換えに関わるSwi5‐Sfr1複合体の構造機能解析

桑原直之, 橋本博, 小甲裕一, 池口満徳, 佐藤衛, 真柳浩太, 村山泰斗, 岩崎博史, 清水敏之

生化学 ROMBUNNO.1T16-1 2010年

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記述言語：日本語

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Development of a free-energy function toward predicting the native structure of a protein

S. Yasuda, T. Yoshidome, Y. Harano, R. Roth, Y. Sugita, M. Ikeguchi, M. Kinoshita

The 2nd GCOE International Symposium (Zero-Carbon Energy Kyoto2010), Obaku Plaza, Kyoto University, Uji, Japan,2010.8.19-20 2010年

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記述言語：英語

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Dynamics and conformational changes in DNA-binding proteins

Mitsunori Ikeguchi

ABSTRACTS OF PAPERS OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 238 2009年8月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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全原子モデルに基づいた蛋白質用の自由エネルギー関数

木下正弘, 吉留崇, 安田賢司, 原野雄一, Roland Roth, 杉田有冶, 池口満徳

次世代ナノ統合シミュレーションソフトウェアの研究開発第3回公開シンポジウム，岡崎コンファレンスセンター，2009.3.4-5 2009年

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記述言語：日本語

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3P-164 F_1-ATPaseのATP加水分解反応の分子機構(分子モーター(3),第46回日本生物物理学会年会)

Shaikh Abdul Rajjak, Ito Yuko, Ikeguchi Mitsunori, Ueno Hiroshi, Noji Hiroyuki, Hayashi Shigehiko

生物物理 48 ( 0 ) 2008年

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記述言語：英語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

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タンパク質の立体構造予測に向けた新規スコア関数

原野雄一, 吉留崇, Roland Roth, 杉田有治, 池口満徳, 木下正弘

第46回日本生物物理学会年会，福岡国際会議場，2008.12.3-5 2008年

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記述言語：日本語

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Novel Scoring Function for Discriminating the Native Fold of a Protein from Misfolded Decoys

Y Harano, T Yoshidome, R Roth, Y Sugita, M Ikeguchi, M Kinoshita

1st International Conference of the Grand Challenge to Next-Generation Integrated Nanoscience, Tokyo, Japan, 2008. 6.3-7 2008年

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記述言語：英語

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天然構造を特徴づける蛋白質内水素結合パラメータ

小田晃司, 原野雄一, 吉留崇, 杉田有治, 池口満徳, 木下正弘

第46回日本生物物理学会年会，福岡国際会議場，2008.12.3-5 2008年

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記述言語：日本語

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Detecting domain motions of proteins in molecular dynamics simulations and normal mode analyses

Mitsunori Ikeguchi, Sotaro Fuchigami, Akinori Kidera

BIOPHYSICAL JOURNAL 409A - 409A 2007年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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A Novel Method for Predicting the Native Structure of a Protein

Y. Harano, R. Roth, Y. Sugita, M. Ikeguchi, M. Kinoshita

Fifth East Asian Biophysics Symposium & Forty-Fourth Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan, Symposium: Hydration Effects on the Structure and Thermodynamics of Proteins，Okinawa Convention Center, Okinawa, Japan，2006.11.13-16 2006年11月

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記述言語：英語

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蛋白質構造変化の源はゆらぎ--分子結合に伴う蛋白質立体構造変化の理論

池口満徳, 木寺詔紀

蛋白質核酸酵素 51 ( 3 ) 268 - 273 2006年3月

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記述言語：日本語出版者・発行元：共立出版

CiNii Books

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物理化学に基づくタンパク質立体構造予測に向けた斬新な方法

原野雄一, Roland Roth, 杉田有治, 池口満徳, 木下正弘

生体機能関連化学部会，バイオテクノロジー部会，生命化学研究会合同シンポジウム，京都大学桂キャンパス，2006.9 2006年

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記述言語：日本語

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Theory of conformational change in proteins upon ligand binding

M Ikeguchi, J Ueno, M Sato, A Kidera

BIOPHYSICAL JOURNAL 88 ( 1 ) 556A - 556A 2005年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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15pTA-10 分子動力学計算によるカルシウムポンプの熱揺らぎの解析(生物物理, 領域 12)

杉田有治, 池口満徳, 木寺詔紀, 豊島近

日本物理学会講演概要集 59 ( 2 ) 313 - 313 2004年8月

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本物理学会

CiNii Books

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29pWE-11 カルシウムポンプの分子動力学(タンパク質・核酸・生体膜)(領域12)

杉田有治, 池口満徳, 豊島近

日本物理学会講演概要集 59 ( 1 ) 377 - 377 2004年3月

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本物理学会

CiNii Books

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29pWE-10 カルシウムポンプ(Ca^<2+>ATPase)のプロトン対抗輸送(タンパク質・核酸・生体膜)(領域12)

宮下尚之, 杉田有治, 池口満徳, 豊島近

日本物理学会講演概要集 59 ( 1 ) 376 - 376 2004年3月

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本物理学会

CiNii Books

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Molecular dynamics methods for membrane and protein-membrane systems

M Ikeguchi, A Kidera

BIOPHYSICAL JOURNAL 84 ( 2 ) 461A - 462A 2003年2月

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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Molecular dynamics study on hydrophobic effects in aqueous urea solutions

M. Ikeguchi, S. Nakamura, K. Shimizu

J. Am. Chem. Soc. 123 ( 4 ) 677 - 682 2001年

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DOI： 10.1021/ja002064f

PubMed

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サブタスク間の依存関係に基づくスケジューリング機構を備えた並列プログラミング環境の開発

関嶋, 政和, 高崎, 慎也, 中村, 周吾, 池口, 満徳, 清水, 謙多郎

情報処理学会論文誌プログラミング（PRO） 41 ( SIG02(PRO6) ) 65 - 77 2000年3月

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記述言語：日本語出版者・発行元：情報処理学会

本論文では，大規模並列・分散システムにおいて，基盤となるハードウェア環境およびアプリケーションに柔軟に適応できる資源管理機能を備えた並列プログラミング環境Parsleyの設計と性能評価について述べる．Parsleyは，並列処理可能なサブタスクを単位として，サブタスク間の依存関係に関する情報をもとに，実行時間を短縮するスケジューリングを行う．大規模並列計算機HITACHISR2201上で，分子動力学シミュレーションをParsleyを用いて実行したところ，従来の分子動力学シミュレーションの並列化されたプログラムに対して，プロセッサ数32台以上で高い性能を示し，プロセッサ数175台で最大3．80倍の高速化を達成した．また，Parsleyは実行して得られたサブタスクの実行時間などの情報を記録して以降の実行に適用し，スケジューリング方針の自動的な改善を行う．その効果を調べた予備的実験では，1．07?1．16倍の性能向上が得られた．本論文ではさらに，依存関係に基づくスケジューリングで得られる性能向上について，個々の操作に要する時間を検討するなどして，詳細な性能の解析を行った．
This paper describes the design and implementation of a new parallel programming environment called Parsley, which provides fine-grained scheduling services based on the applications' program structure. In Parsley, application programs are divided into subtasks which may run serially or in parallel. Parsley provides a programming interface that allows a user to define subtasks and to specify the precedence constraints among them. According to this specification, the Parsley system schedules subtasks and allocates processors. Thus, the subtasks are executed in a dependence-driven manner. We developed a parallel molecular dynamics simulation program based on the Parsley mechanism and executed it on scalable multiprocessor systems. We achieved good scalability and showed that our system is efficient for large-scale molecular dynamics simulation.

CiNii Books

CiNii Research

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その他リンク： http://id.ndl.go.jp/bib/5700590
A parallel programming environment with dependence-driven task scheduling in distributed-memory multiprocessor systems

M Sekijima, S Takasaki, S Nakamura, M Ikeguchi, K Shimizu

PARALLEL AND DISTRIBUTED COMPUTING SYSTEMS 348 - 354 2000年

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記述言語：英語

Web of Science

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分子動力学法を用いた自由エネルギーの効率的計算手法の開発

村田達也, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

タンパク質構造討論会講演要旨集 50th 161 1999年6月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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水/尿素混合系における疎水性相互作用

池口満徳, 中村周吾, 清水謙多郎

タンパク質構造討論会講演要旨集 50th 140 1999年6月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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分子動力学シミュレーションの並列化における分割法の一考察

西村健, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

情報処理学会研究報告 99 ( 21(ARC-132 OS-80 HPC-75) ) 61 - 66 1999年3月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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Size dependence of transfer free energies: A hard-sphere-chain-based formalism

S. Shimizu, M. Ikeguchi, S. Nakamura, K. Shimizu

J. Chem. Phys. 110 ( 6 ) 2971 - 2982 1999年

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DOI： 10.1063/1.477940

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Structural modeling of DNA mini-hairpin molecules with various loop sequences

S. Nakamura, K. Tazaki, M. Ikeguchi, K. Shimizu

Chem. Phys. Lett. 308 ( 3/4 ) 267 - 273 1999年

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DOI： 10.1016/S0009-2614(99)00574-6

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動的資源管理機能を備えた並列プログラミング環境の開発と分子動力学シミュレーションへの応用

関嶋政和, 村田達也, 正木宏和, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

情報処理学会全国大会講演論文集 57th ( 1 ) 113.-1.14 1998年10月

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記述言語：日本語

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蛋白質変性における変性剤作用の理論的解析

池口満徳, 清水青史, 中村周吾, 清水謙多郎

溶液化学シンポジウム講演要旨集 21st 58 - 59 1998年10月

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記述言語：日本語

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分子動力学法の並列アルゴリズムの開発

関嶋政和, 村田達也, 正木宏和, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 36th S154 1998年9月

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記述言語：日本語

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tRNA‐ARS複合体の動特性解析

中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 36th S118 1998年9月

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記述言語：日本語

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主成分分析法を用いたtRNA遺伝子の分子進化に関する研究

相良純一, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 36th S121 1998年9月

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記述言語：日本語

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サブタスク分割による分子動力学シミュレーションの並列化サブタスク間の依存関係を考慮した並列計算方式

村田達也, 関嶋政和, 正木宏和, 宮田忠明, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

情報処理学会全国大会講演論文集 56th ( 1 ) 1.404-1.405 1998年3月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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The use of sequence comparison to detect 'identities' in tRNA genes

J. I. Sagara, S. Shimizu, T. Kawabata, S. Nakamura, M. Ikeguchi, K. Shimizu

Nucleic Acids Res. 26 ( 8 ) 1974 - 1979 1998年

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DOI： 10.1093/nar/26.8.1974

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Molecular volume, surface area, and curvature dependence of the configurational entropy change upon solvation: Effects of molecular bonding

S. Shimizu, M. Ikeguchi, S. Nakamura, K. Shimizu

Chem. Phys. Lett. 284 ( 3/4 ) 235 - 246 1998年

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DOI： 10.1016/S0009-2614(97)01381-X

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隠れマルコフモデルによるタンパク質構造クラスの解析

吉川裕, 池口満徳, 中村周吾, 清水謙多郎, 土井淳多

電子情報通信学会論文誌 J81-D-II ( 7 ) 1656 - 1665 1998年

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Roles of hydrogen bonding and the hard core of water on hydrophobic hydration

M. Ikeguchi, S. Shimizu, S. Nakamura, K. Shimizu

J. Phys. Chem. 102 ( 30 ) 5891 - 5898 1998年

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DOI： 10.1021/jp980210m

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Calculation of temperature dependence of free energy caused by potential function changes

M. Ikeguchi, S. Shimizu, K. Tazaki, S. Nakamura, K. Shimizu

Chem. Phys. Lett. 288 ( 2/4 ) 333 - 337 1998年

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DOI： 10.1016/S0009-2614(98)00282-6

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鎖状分子溶液の統計力学理論

清水青史, 池口満徳, 清水謙多郎

生物物理 37 S66 1997年10月

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記述言語：日本語出版者・発行元：一般社団法人日本生物物理学会

CiNii Books

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並列構造探索システムの構築と核酸ミニヘアピン分子への適用

中村周吾, 池口満徳, 広瀬仁, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 35th S37 1997年9月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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多変量解析を用いた遺伝子解析手法によるtRNA遺伝子の解析

相良純一, 清水青史, 川端猛, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 35th S130 1997年9月

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記述言語：日本語

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連続空間での蛋白質foldingにおけるfunnel理論の研究

広瀬仁, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 35th S31 1997年9月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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Extracting contact free energy from solubility: Excluded volume effects of polymers in continuum space

S Shimizu, M Ikeguchi, K Shimizu

CHEMICAL PHYSICS LETTERS 268 ( 1-2 ) 93 - 100 1997年4月

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記述言語：英語

DOI： 10.1016/S0009-2614(97)00165-6

Web of Science

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Modelling molecule-membrane interactions from partition data: A generalized theory of size effects in solvation.

S Shimizu, M Ikeguchi, K Shimizu

PROTEIN ENGINEERING 10 35 - 35 1997年

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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A method of detecting identities in tRNA genes using sequence comparison

J Sagara, S Shimizu, T Kawabata, S Nakamura, M Ikeguchi, K Shimizu

PROTEIN ENGINEERING 10 52 - 52 1997年

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記述言語：英語掲載種別：研究発表ペーパー・要旨（国際会議）

Web of Science

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蛋白質の立体構造予測のための高速大域最小化アルゴリズム

広瀬仁, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 34th S90 1996年10月

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記述言語：日本語

J-GLOBAL

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分子動力学法に基づく水和熱力学量計算法の開発

池口満徳, 清水青史, 田崎康一, 中村周吾, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 34th S9 1996年10月

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記述言語：日本語

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DNAミニヘアピン分子の熱安定性の解析

中村周吾, 田崎康一, 池口満徳, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 34th S166 1996年10月

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記述言語：日本語

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Mean Field Optimizationによる蛋白質局所構造予測法の開発

加藤晋一郎, 中村周吾, 池口満徳, 清水謙多郎

日本生物物理学会年会講演予稿集 34th S89 1996年10月

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記述言語：日本語

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拡散方程式法の改良によるエネルギー最小化と核酸ミニヘアピン分子への適用

中村周吾, 広瀬仁, 池口満徳, 土井淳多

日本生物物理学会年会講演予稿集 33rd S203 1995年8月

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記述言語：日本語

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講演・口頭発表等

タンパク質の真のフォールディングファネルは初期トポロジーによって分断されている

第7回日本蛋白質科学会年会 2007年

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低分子リガンド結合に伴う構造変化のデータベース解析

第7回日本蛋白質科学会年会 2007年

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分子動力学シミュレーションと基準振動解析におけるタンパク質ドメイン運動の検出

51st Annual Meeting of Biophysical Society 2007年

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タンパク質の一部分の外部自由度を固定した基準振動解析

第6回日本蛋白質科学会年会 2006年

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PhoBのDNA結合ドメインのダイナミクスの解析

第7回日本蛋白質科学会年会 2007年

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タンパク質立体構造変化における経路の多様性とメカニズム：アデニル酸キナーゼの場合

第7回日本蛋白質科学会年会 2007年

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センサリーロドプシンIIトランスデューサーHAMPドメインの分子動力学研究

第7回日本蛋白質科学会年会 2007年

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アクアポリンファミリー、AQP1, AQPZ, AQP0, GlpFの比較分子動力学シミュレーション

50th Annual Meeting of Biophysical Society 2006年

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線形応答理論による蛋白質構造変化の記述：内部座標系

第7回日本蛋白質科学会年会 2007年

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蛋白質-蛋白質複合体におけるホットスポットの理論的予測

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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リガンド結合によるタンパク質立体構造変化のデータベース解析

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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X線小角散乱法による分裂酵母Swi5-Sfr1の溶液構造解析

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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MD-SAXS データ及びに溶媒和構造の塩濃度依存性

日本蛋白質科学会第10回年会 2010年

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独立成分解析によるタンパク質ダイナミクスの解析：長時間スケールの揺らぎ

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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F1-ATPaseの回転のメカニズムにおける水のエントロピーの重要性

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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タンパク質立体構造予測に向けた自由エネルギー関数の開発

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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MD-SAXS法によるジユビキチンの動的構造解析：結合様式による違い

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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多次元レプリカ交換分子動力学法プログラム（REIN）の開発

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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腸内ビブリオの算出する耐熱性溶血毒TDHの構造

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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分子動力学シミュレーションによるF1-ATPase（βサブユニット）の構造変化研究

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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全原子分子動力学シミュレーションによる多剤排出トランスポーターAcrBの解析

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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二面角空間における蛋白質分子の補償的ダイナミクス

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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イヌミルクリゾチームのアンフォールディング経路についての理論的研究：ヤギαラクトアルブミンとの比較

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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HAMPドメインの分子動力学解析：電子スピン常磁性共鳴のデータを満足する4-helix bundle構造

日本生物物理学会第47回年会 2009年

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タンパク質の長時間シミュレーションにおいて観測された遅い構造緩和

第3回分子科学討論会 2009年

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多剤排出トランスポーター AcrB の分子動力学シミュレーションによる解析

日本蛋白質科学会第9回年会 2009年

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タンパク質の分子動力学シミュレーションにおける平衡化過程の定量的解析

日本蛋白質科学会第9回年会 2009年

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球状蛋白質構造ゆらぎの 2 面角系主成分分析

日本蛋白質科学会第9回年会 2009年

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分子動力学シミュレーションとＸ線散乱を用いたATP結合によるF1-ATPase ε サブユニットの構造変化研究

53rd Annual Meeting of Biophysical Society 2009年

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DNA結合タンパク質のダイナミクスと構造変化

238th American Chemical Society National Meeting 2009年

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低分子リガンド相互作用に関わるタンパク質立体構造変化のデータベース解析

日本蛋白質科学会第9回年会 2009年

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分子動力学を用いた F1 ‒ATPase の構造と機能解析

日本蛋白質科学会第9回年会 2009年

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分裂酵母の相同組換えに機能する Swi5と Sfr1の溶液構造解析

日本蛋白質科学会第9回年会 2009年

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タンパク質の平衡揺らぎの独立成分解析

日本生物物理学会第47回年会 2009年

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MD-SAXSプロファイルにおけるイオン効果

54th Annual Meeting of Biophysical Society 2010年

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多剤排出トランスポーターAcrBの分子動力学シミュレーション

日本生物物理学会第47回年会 2009年

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翻訳後修飾を受けるタンパク質の立体構造変化データベース解析

2009年

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異なる結合様式をもつジユビキチンの分子動力学シミュレーション

日本生物物理学会第47回年会 2009年

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蛋白質構造ゆらぎの二面角系主成分解析

日本生物物理学会第47回年会 2009年

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バクテリア多剤排出トランスポーターAcrBの全原子分子動力学シミュレーション

54th Annual Meeting of Biophysical Society 2010年

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分子モーターF1-ATPaseの回転メカニズムについての理論的研究

International Symposium on Hydration and ATP Energy 2009年

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X線小角散乱によるDNA相同組換えのメディエータである分裂酵母Swi5とSfr1の溶液構造解析

日本生物物理学会第47回年会 2009年

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分子動力学による理論的研究：分子の揺らぎからわかるF1-ATPaseのサブユニット協調性

日本生物物理学会第47回年会 2009年

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イノシトール1,4,5-三リン酸受容体とその変異体のリガンド結合コアのリガンド非結合状態における分子動力学シミュレーション

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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分子動力学によるF1-ATPaseの構造と機能解析

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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蛋白質天然状態を特徴づける分子内水素結合に関するパラメータ

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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変性状態蛋白質の構造デコイ群から天然構造を判別する新規スコア関数

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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センサリーロドプシンII/トランスデューサー複合体の分子動力学研究

日本蛋白質科学会第8回年会 2008年

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低分子リガンド結合に関わるタンパク質構造変化のデータベース解析：結晶場の影響

日本蛋白質科学会第8回年会 2008年

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タンパク質の立体構造変化における運動の階層性

日本蛋白質科学会第8回年会 2008年

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分子動力学シミュレーションによるPhoB DNA binding/transactivation ドメインの運動性の解析

日本蛋白質科学会第8回年会 2008年

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X 線小角散乱及び分子動力学計算を用いたII 型制限酵素EcoO109I の溶液中ダイナミックスの解析

日本蛋白質科学会第8回年会 2008年

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蛋白質構造ゆらぎの2面角系主成分分析

日本蛋白質科学会第8回年会 2008年

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分子動力学シミュレーションを用いたPhoB DNA-binding/transactivationドメインの側鎖ダイナミクスの解析

53rd Annual Meeting of Biophysical Society 2009年

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分子動力学によるF1-ATPaseの構造解析

53rd Annual Meeting of Biophysical Society 2009年

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F1-ATPase分子モーターにおけるATP加水分解の分子メカニズム

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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Ｘ線小角散乱と分子動力学シミュレーションによる分裂酵母Swi5の溶液構造解析

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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センソリーロドプシンII／トランスデューサー複合体のHAMPドメインのモデル：分子動力学研究

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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アデニル酸キナーゼの構造変化における階層型ダイナミクス

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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リガンド結合に伴う蛋白質の構造変化における緩和モード

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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分子動力学シミュレーションとＸ線散乱によるATP結合に伴うF1-ATPaseエプシロンサブユニットの構造変化研究

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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蛋白質多量体化によって誘起される構造変化

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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分子動力学シミュレーションによるPhoB DNA結合／転写活性化ドメインの側鎖ダイナミクスの解析

日本生物物理学会第46回年会 2008年

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固体NMRを用いたH+-ATP合成酵素βサブユニットに結合したATPの構造解析

第7回日本蛋白質科学会年会 2007年

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K48,K63 および K11 結合型ジユビキチンの分子動力学シミュレーション

日本蛋白質科学会第10回年会 2010年

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線形応答理論により記述されるタンパク質の構造変化：内部座標系

第5回東アジア生物物理シンポジウム・日本生物物理学会第44回年会 2006年

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DNA結合タンパク質における溶液構造と結晶構造の相違

第5回東アジア生物物理シンポジウム・日本生物物理学会第44回年会 2006年

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アデニル酸キナーゼの構造変化の全原子分子動力学シミュレーション

第5回東アジア生物物理シンポジウム・日本生物物理学会第44回年会 2006年

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水チャネルアクアポリンの水透過分子シミュレーション

第6回日本蛋白質科学会年会 2006年

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リガンド結合に伴うタンパク質構造変化のデータベース解析

第5回東アジア生物物理シンポジウム・日本生物物理学会第44回年会 2006年

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センソリーロドプシンIIとトランスデューサー複合体の分子動力学研究

第5回東アジア生物物理シンポジウム・日本生物物理学会第44回年会 2006年

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生体膜中におけるF型ATP合成酵素のcリングの分子動力学シミュレーション

第5回東アジア生物物理シンポジウム・日本生物物理学会第44回年会 2006年

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アデニル酸キナーゼの立体構造変化における局所ダイナミクス

第6回日本蛋白質科学会年会 2006年

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PhoB DNAバインディングプロテインの溶液構造解析

第6回日本蛋白質科学会年会 2006年

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分子動力学シミュレーションによるAquaporinの水透過機構の解析

第6回日本蛋白質科学会年会 2006年

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タンパク質の天然構造予測の新規方法

第5回東アジア生物物理シンポジウム・日本生物物理学会第44回年会 2006年

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デザインされたジンクフィンガー様タンパク質の折れたたみシミュレーション

第5回東アジア生物物理シンポジウム・日本生物物理学会第44回年会 2006年

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リガンド解離がTRAPの柔軟性を増加させる：分子動力学シミュレーション研究

第5回東アジア生物物理シンポジウム・日本生物物理学会第44回年会 2006年

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F1-ATPaseの回転のメカニズムにおける水のエントロピーの重要性

日本物理学会秋季大会 2010年

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分子シミュレーションで探るDNA結合タンパク質の揺らぎと機能

日本物理学会秋季大会 2010年

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X線小角散乱を用いたタンパク質複合体の構造モデリング

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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MD-SAXSプロファイルにおけるイオン効果

日本生物物理学会第48回年会 2010年

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Apo- and antagonist-binding structures of vitamin D receptor ligand-binding domain in solution revealed by MD and SAXS hybrid approach

浴本亨, 池口満徳

第17回日本蛋白質科学会年会 2017年

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神経軸索ガイダンス分子セマフォリンと受容体の相互作用のin silico解析

下地恵令奈, 山根努, 浴本亨, 禾晃和, 池口満徳

第17回日本蛋白質科学会年会 2017年

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ホスホジエステラーゼ(PDE)-10Aのin silicoリガンド結合解析

湯浅千紗, 浴本亨, 山根努, 池口満徳

第17回日本蛋白質科学会年会 2017年

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X線小角散乱実験と分子動力学計算を組み合わせた相関構造解析による蛋白質の溶液構造解析

浴本亨, 池口満徳

第17回日本蛋白質科学会年会 2017年

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Apo- and antagonist-binding structures of vitamin D receptor ligand-binding domain elucidated by SAXS experiments and MD simulations

穴見康昭, 清水伸隆, 浴本亨, 江川大地, 伊藤俊将, 池口満徳, 山本恵子

第55回日本生物物理学会年会 2017年

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Protein dynamics revealed by a combination analysis of molecular dynamics (MD) simulations and small-angle x-ray scattering (SAXS) experiments

浴本亨, 池口満徳

第55回日本生物物理学会年会 2017年

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Finite-size effect on the charging free energy in the alchemical perturbation and ``warp drive'' method

浴本亨, 山根努, 池口満徳

情報計算科学生物学会2017年大会 2017年

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Finite-size effect on the charging free energy in the alchemical perturbation and “Warp Drive” method

浴本亨, 山根努, 池口満徳

Biophysical society 62th Annual Meeting 2018年

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In silico binding affinity analysis for phosphodiesterase-10A inhibitors

湯浅千紗, 浴本亨, 山根努, 池口満徳

情報計算科学生物学会2017年大会 2017年

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In silico protein design for functional modification of the photoactivated adenylate cyclase

田中真結, 浴本亨, 大木規央, 山根努, 朴三用, 池口満徳

情報計算科学生物学会2017年大会 2017年

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多剤排出トランスポーター AcrB の全原子分子動力学シミュレーションによる解析

日本蛋白質科学会第10回年会 2010年

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F1-ATPaseの回転のメカニズムに関する一考察：水のエントロピーの重要性

日本物理学会春季大会 2010年

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タンパク質平衡揺らぎの動的性質:独立成分分析による解析

日本蛋白質科学会第10回年会 2010年

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X 線小角散乱法による分裂酵母 Swi5-Sfr1 の溶液構造解析

日本蛋白質科学会第10回年会 2010年

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X 線小角散乱を用いたタンパク質複合体の構造モデリングを目指して

日本蛋白質科学会第10回年会 2010年

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共同研究・競争的資金等の研究課題

生体発動分子の機能発現に関する構造ダイナミクス研究

研究課題/領域番号：18H05426 2018年6月 - 2023年3月

日本学術振興会科学研究費助成事業新学術領域研究(研究領域提案型)

池口満徳, 高橋栄夫

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配分額：93340000円（直接経費：71800000円、間接経費：21540000円）

本研究は、スーパーコンピュータ等を用いた分子動力学(MD)シミュレーションとNMR実験を活用し、理論・計測の統合によって発動分子の構造ダイナミクスと機能発現を結びつけ、新規機能獲得に向けた合理的分子設計法を確立することを目的としている。具体的な標的として、TrkAd5という生体発動分子を選択し、MD計算とNMR実験の双方からの研究を推進している。2021年度には、TrkAd5を制御する結合ペプチド（TP1）のアミノ酸置換体のデザインを行った。前年度までに実施したMD計算により推定された結合構造とNMR実験の情報に基づき、相互作用が向上すると期待されるペプチドのアミノ酸置換体を10個程度予測し、NMR実験を行った。その結果、若干ではあるがTP1より親和性が向上する置換体が見つかった。その置換体についてMD計算を実施し、その親和性向上のメカニズムを考察した。また、主要な結合要素を抽出し構造を固定化する改変体をデザインしたところ、TP1を超える結合能を示したことから、エントロピーの制御が親和性増大に有効であることが示された。
次に、A01班と連携し、人工発動分子イオンチャネルのQM/MM-MD研究を実施した。その結果、人工発動分子イオンチャネルのフッ素原子とカリウムイオンの相互作用が、イオンチャネルの選択性に寄与しているということが明らかになった。また、B01-2班と連携し、微小管を構成するチューブリン・キネシン複合体の分子シミュレーションも継続している。また、C01班、A01班との連携研究により、好熱細菌由来ロドプシンを対象としたNMR解析を進め、9割を超える主鎖由来シグナル帰属を完了するとともに、光反応サイクルを進めるための動的構造特性について考察した。また、光照射NMR実験により、光反応後期中間体に関する構造情報の取得が可能となった。

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分子シミュレーションによるV型ATPaseの回転機構の解明

研究課題/領域番号：25291036 2013年4月 - 2016年3月

日本学術振興会科学研究費助成事業基盤研究(B)

池口満徳, 村田武士

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配分額：18070000円（直接経費：13900000円、間接経費：4170000円）

ATP加水分解のエネルギーを利用してイオンを運ぶ分子モーターであるV型ATPaseについて、分子動力学（MD）シミュレーションを用いた回転機構の研究を行った。水素まで考慮する全原子モデルと、アミノ酸を粒子と考える粗視化モデルの両方を用いたマルチスケールMDシミュレーションによって、軸回転の再現に成功し、その構造変化の解析から、どのようにV型ATPaseが回転しているのか、そのメカニズムを明らかにした。

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Ｐループ型ＡＴＰ加水分解酵素の機能発現機構の解明

研究課題/領域番号：23118713 2011年4月 - 2013年3月

日本学術振興会科学研究費助成事業新学術領域研究(研究領域提案型)

池口満徳

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配分額：16120000円（直接経費：12400000円、間接経費：3720000円）

本研究は，Pループ型ATP加水分解酵素の機能発現機構について，分子シミュレーション等の計算科学的手法を用いて解析することを目的としている．
平成24年度には，DNA相同組換えで働くPループ型ATP加水分解酵素であるRad51について，分子構造モデリングと分子動力学シミュレーションを行い，論文として，Biophysical Journal誌に出版することができた．Rad51の原子レベルの立体構造はX線結晶解析により得られているが，モノマー間の界面にはATPは存在せず，電子顕微鏡研究などで得られている活性型の構造とは言えない．そこで，まず，フィラメントの最小単位である２量体について，古細菌の類縁タンパク質であるRadAの結晶構造を参照して分子構造モデリングを行い，全原子分子動力学シミュレーションを遂行した．その結果，ATPのγリン酸部位では，安定な活性型構造を維持するのに，カリウムイオンが必須であり，隣接モノマーのH352, D374と相互作用ネットワークを形成していることを見出した．このようなカリウムイオンの相互作用は，他のPループ型ATP加水分解酵素におけるアルギニンフィンガーと類似の機能を果たしているように示唆された．さらに，もうひとつの活性型構造を維持するメカニズムとして，ATPのアデニン環が，R228と, 隣接モノマーにあるP379に挟まれるように相互作用することも見出した．このように，ATPがモノマー間の「糊」として働いており，活性型構造を安定化していることを明らかにした．
また，領域内の液体統計力学解析の専門家と共同研究を行い，溶媒効果，特に水のエントロピー解析を発展させ，他のPループ型ATP加水分解酵素であるF1-ATPaseについて，分子動力学シミュレーションと統計力学解析を基に動作メカニズムを提案した．

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相同組換えに関わる分裂酵母Rad51‐Swi5‐Sfr1複合体の構造生物学的研究

研究課題/領域番号：23770105 2011年 - 2012年

日本学術振興会科学研究費助成事業若手研究(B)

桑原直之, 佐藤衛, 池口満徳, 岩崎博史, 清水敏之

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配分額：4680000円（直接経費：3600000円、間接経費：1080000円）

本研究では Swi5-Sfr1 複合体に注目し、この複合体および相互作用分子である Rad51 との超分子複合体の構造機能相関解析を行った。 Swi5 と Sfr1 の C 末端側領域の複合体の結晶構造を明らかにし、この複合体が Rad51 の活性化に必須である事を明らかにした。さらに X 線小角散乱解析など複数の解析手法を組み合わせる事で、Swi5-Sfr1 複合体が Rad51 フィラメントの溝に入り込む事で活性化することと、Sfr1 の天然変性領域が活性化に重要である事を明らかにした。本研究により、これら複合体が行う相同組み換えによる鎖交換反応の分子機構モデルを構築できた。

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分子シミュレーションによる F1 分子モーターの回転機構の解明

研究課題/領域番号：22300102 2010年 - 2012年

日本学術振興会科学研究費助成事業基盤研究(B)

池口満徳

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配分額：17550000円（直接経費：13500000円、間接経費：4050000円）

本研究では、 F1 分子モーターの回転機構について、分子シミュレーションを用いた解析を行った。 F1 分子モーターのエンジンであるβサブユニットに対し、平衡分子動力学計算および自由エネルギー計算を行い、オープン-クローズ構造間の遷移の様子を明らかにすることができた。αβγ複合体では、分子動力学計算および統計熱力学理論を適用し、サブユニット間でのパッキングの非対称性が回転機構の上で重要であるとする packing exchange model を提唱した。

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Pループ型ATP加水分解酵素の機能発現機構の解明

研究課題/領域番号：21118519 2009年 - 2010年

日本学術振興会科学研究費助成事業新学術領域研究(研究領域提案型)

池口満徳

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配分額：5200000円（直接経費：4000000円、間接経費：1200000円）

本研究は,Pループ型ATP加水分解酵素の機能発現機構について,分子シミュレーション及び,統計力学解析を用いて解析することを目的としている.本年度は,DNA相同組換えで働く,Pループ型ATP加水分解酵素であるRad51について,分子構造モデリングと分子動力学シミュレーションを行った.Rad51は,DNAの周囲にらせん状のフィラメントを形成する.酵母のRad51に対する結晶構造が決定されているが,そのらせんピッチは130Aであり,電子顕微鏡などの実験値である90～100Aと比較すると若干大きかった.その結晶構造を元に,分子動力学シミュレーションを遂行したが,らせんピッチは増加する一方で実験値に近くはならなかった.そこで,らせんピッチが90A程度とほぼ実験値に近い古細菌のホモログであるRadAの結晶構造を元にして,Rad51のモデリングを行ったところ,ATP塩基のパッキングが,ピッチ130Aの構造と90-100Aの構造で大きく異なることが判明した.ピッチ130Aの構造ではATPが結合していないので,塩基パッキングの影響でATPの安定的結合が形成されなかったと考えられる.
また,統計力学理論に基づく水のエントロピー解析を,やはりPループ型ATP加水分解酵素であるF1-ATPaseについて適用した.水のエントロピーは,タンパク質の密なパッキングをもたらす駆動力として効くことが知られている.水のエントロピー解析をF1-ATPaseに適用した結果,サブユニット間インターフェースのパッキングが場所によって,大きく異なっていることが明らかになり,ATP加水分解に付随して起こるγサブユニットの回転の際,大規模なパッキングの移動が起こっており,回転機構に重要な役割を果たしていることが明らかになった.

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トランスポーチンによるタンパク質の核内輸送の構造生物学

研究課題/領域番号：20051020 2008年 - 2009年

日本学術振興会科学研究費助成事業特定領域研究

佐藤衛, 池口満徳

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配分額：6400000円（直接経費：6400000円）

これまでわれわれは核内輸送受容体トランスポーチン(TRN1)とhnRNP D、JKTBPおよびTAPとの複合体の結晶構造を3.5A分解能で明らかにした。今年度はTRN1と転写因子c-fos,c-junおよびRevとの複合体のX線結晶構造解析を行った。c-fosのTRN1結合部位は以前知られているような核内輸送シグナルは存在しないが、c-junおよびREVのTRN1結合部位にはクラシカルな核内輸送シグナルが存在する。これまで知られているTRN1とリガンドとの結合とは違うメカニズムで複合体を形成していることが予想される。TRN1は前回同様全長890残基を用いた。リガンドには化学合成したペプチドを用いた。実験の結果、TRN1とc-fosおよびTRN1とREVの複合体で200から400μmの単結晶が得られ、PF-ARでX線回折実験を行ったところ、5.6A分解能の回折データを得ることができた。しかし、得られた回折データは低分解能で分子置換法による構造解析はできなかった。TRN1は柔軟な分子である高い分解能が得ることが難しかったと思われ、TRN1分子の不安定なループを削除するなどの工夫が必要と思われる。
次に、TRN1の全原子分子動力学シミュレーションを行った。まず、分子動力学シミュレーションに用いたTRN1の初期構造を構築した。結晶構造では機能に重要なH8ループの電子密度が柔軟性のため観察されていなかったので、H8ループのモデリングを行い、さらに周囲に水を配置して分子動力学シミュレーションを行った。その結果、H8ループの初期構造は伸長した状態であったが、分子動力学シミュレーションの結果、コンパクトな構造に遷移した。しかし、シミュレーション中にある特定の構造に安定化したわけではなく、運動性の高い状態であった。また、TRN1の全体構造においても、通常の球状タンパク質と比べて柔軟性が高いことがわかった。TRN1はヘリックス-ターンヘリックスモチーフが繰り返されるHEATリピート構造を持つが、それぞれのモチーフの運動が一様でなく、運動性に個性が存在することが明らかになった。

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タンパク質フォールディングの大規模シミュレーションと大量軌道データ解析法の開発

研究課題/領域番号：19300101 2007年 - 2009年

日本学術振興会科学研究費助成事業基盤研究(B)

太田元規, 池口満徳, 池口満徳

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配分額：18720000円（直接経費：14400000円、間接経費：4320000円）

コンピュータの性能は指数的に向上しており,少し前までは不可能だと思われていた大規模計算も数年たつと実現可能となっている.本研究ではタンパク質について大規模なフォールディングシミュレーションを実施した.その結果得られる大量データの処理についても新しい手法開発を行った.対象としたタンパク質はTrp-Cageとλリプレッサである.開発した手法は,マルチプル軌道アラインメント法,部分オーダ軌道アラインメント法,遍歴プロフィール法,などである

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分子シミュレーションによる膜タンパク質の機能的ダイナミクスの研究

研究課題/領域番号：19036028 2007年 - 2008年

日本学術振興会科学研究費助成事業特定領域研究

木寺詔紀, 池口満徳, 渕上壮太郎

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配分額：6900000円（直接経費：6900000円）

分子動力学シミュレーションを用いて、膜インタフェイスに関わるタンパク質を計算機中で運動させることによって、それらタンパク質の機能発現の動的過程を明らかにすることを目的として、以下の課題の研究を行った。
(1)Sensory Rhodopsin II/Transducer複合体の脂質2重膜中のシミュレーション : この複合体は高度好塩菌の細胞膜にあり、負の走光性をもたらす信号伝達複合体である。この系の基底状態における脂質2重膜中の分子動力学計算を行うことによって、信号伝達の機構を推定する。TransducerのHAMPドメインを付加した複合体モデルの構築とそのシミュレーションを行いその安定性とEPR実験との整合性を確認した。
(2)IP3受容体のIP3結合ドメインの構造変化のシミュレーション : IP3受容体は小胞体膜上に存在し、IP3とCa2+の結合により細胞質にCa2+を放出するチャンネルである。その中で結晶構造の解かれているIP3結合型IP3結合ドメインについて、IP3非結合型の立体構造をシミュレーションで作り出した。その構造は、ドメイン間の多くの極性残基間の水素結合によって安定化される多様な構造アンサンブルからなる比較的閉じた構造であることが分かった。

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分子シミュレーションによるF_1_分子モーターの化学-力学エネルギー変換機構の解

研究課題/領域番号：18074004 2006年 - 2010年

日本学術振興会科学研究費助成事業特定領域研究

林重彦, 池口満徳

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配分額：119400000円（直接経費：119400000円）

分子シミュレーションの手法を用い、可逆的回転分子モーターであるF_1-ATPaseの化学-力学エネルギー変換機構を原子・電子レベルから解明した。まず、ATP分子の触媒活性およびその制御機構について、ハイブリッド量子力学・分子力学法を用いて理論的及び実験的に解明するとともに、触媒活性を増強する変異酵素の人工設計を行った。また、分子動力学計算を行うことにより、モーター動作に関わるタンパク質の構造変化を原子レベルから明らかにした。

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分子シミュレーションによる膜タンパク質の機能的ダイナミクスの研究

研究課題/領域番号：17048024 2005年 - 2006年

日本学術振興会科学研究費助成事業特定領域研究

木寺詔紀, 池口満徳, 渕上壮太郎

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配分額：7100000円（直接経費：7100000円）

SRII-HtrII(2:2)複合体は高度好塩菌の細胞膜にあり、光受容体SRIIとその情報を下流に伝え、最終的には負の走光性をもたらす伝達タンパク質HtrIIの2x2の複合体である。その複合体の基底状態の結晶構造(1H2S ; Natronomonas pharaonis)は、多くの欠失部分を含む。SRIIでC端226-239、HtrIIでN端1-22、C端83-114は結晶中でモデルが存在しない。まず、膜中で安定なシミュレーションを行う基盤を作るために、SRII 226-239、HtrII 1-22、83-101のモデリングを行った。ここで、実験情報として、常磁性共鳴分光の距離情報等を拘束条件として用いた。このモデル部分はフレキシプルであることが予想されるので、複数のモデルを構築し、それらを初期構造として脂質2重膜中環境下での10nsの分子動力学シミュレーションを複数回行った。その結果、膜貫通部位における結晶構造からのずれが、2-10nsの間安定的に、1Åを切り、モデル部分に関しても常磁性共鳴分光の実験結果を満たす良好なモデル得ることに成功した。その後、HtrIIについて、単純にコイルドコイル構造を延長することでHAMPドメインまでを含むモデル構築を行っていたが、その間に相同なタンパク質のHAMPドメインの立体構造が解かれた(2ASW ; Af1503)。この立体構造は、単純なコイルドコイル構造の延長ではなく、長いループ部分を含む折り返し構造を持つものであった。そこで、それまでのHAMPドメインを含むモデルを破棄し、新たに2ASWに基づいたモデリングを開始した。まず、2ASW自体の水溶旅中の分子動力学シミュレーションを10ns行った。10ns後の構造のNMR構造からのずれがコア部分で1.3Å程度となり、NMR構造の信頼性が実証された。そこで、2ASWの構造をもとに、コイルドコイル構造の制約の下でAfl5QSとNatronomonas PharaonisのHAMPドメイン部分の配列アラインメントを行い、ホモロジーモデリングを行った。

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分子シミュレーションによる蛋白質フォールディング・分子認識機構の解明

研究課題/領域番号：15076209 2003年 - 2007年

日本学術振興会科学研究費助成事業特定領域研究

池口満徳, 木寺詔紀, 渕上壮太郎

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配分額：44200000円（直接経費：44200000円）

蛋白質のフォールディングや機能発現は,水との相互作用によって実現されている物理化学的現象である。本研究では,独自に開発している分子シミュレーションシステムMARBLEを用いて,蛋白質と水の関わりについての研究を行った。
平成19年度には,蛋白質αラクトアルブミンのアンフォールディングシミュレーションに関する成果を論文としてまとめることができた。この論文では,新たな解析法として,シミュレーション軌道のマルチプルアライメント法を開発し,それをαラクトアルブミンのアンフォールディングシミュレーションに適用することで,特定研究代表である桑島らによるφ値実験とよく一致した結果を得ることができた。さらに,このアンフォールディング軌道の構造を,特定計画研究班員である松林らによるエネルギー表示の積分方程式法に適用することで,アンフォールディング過程での水の役割について,水和自由エネルギー変化の観点から見積もることができた。
また,分子認識機構については,NMR実験情報による分子シミュレーションを用いて,DNA結合蛋白質PhoBに関して,DNA結合型,非結合型の双方の立体構造を決定した。この論文では,通常真空中でおこなれる構造決定を,水を含めた形で行うことでより精度の良い構造決定を行うことができた。その結果,DNA-PhoB間に,水を介した相互作用を多く見つけることができ,蛋白質PhoBのDNA認識機構における,水の役割の重要性を明らかにした。
さらに,生体膜中で,水を透過させる水チャネルアクアポリンについての分子動力学シミュレーションを行い,pf-matrix法を新たに開発し,浸透圧による水透過の分子メカニズムを解明した。

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タンパク質における分子内振動エネルギー移動の研究

研究課題/領域番号：14540474 2002年 - 2003年

日本学術振興会科学研究費助成事業基盤研究(C)

木寺詔紀, 池口満徳

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配分額：3400000円（直接経費：3400000円）

タンパク質における分子内振動エネルギー移動についての研究を行った。昨年度までの、高振動モードの非調和運動の研究を今年度は、低振動モードの運動に拡張した。その方針は、分子動力学計算で得たトラジェクトリーを解析するモデルとして、部分主成分分析法を適用し、その主成分空間の動きとして非調和性を抽出することにある。まず、主成分空間の原点の運動を自己相関関数から見たときに、振動成分と拡散成分に分離することができ、自己相関関数を計算する窓が長くなると、振動成分の大きさが減衰し、拡散成分が優勢になることが見いだされた。これは、タンパク質の運動は、十分な時間で平均化(粗視化)すれば、拡散運動として捉えることができることを意味している。次に、主成分空間の回転を回転相関関数として見たとき、極めて短い緩和時間を持つ減衰振動として捉えることができることが分かった。しかし、その回転緩和は極めて限定された低振動モード空間で起こり、低振動空間におけるモードの擬縮退に対応して起こることが分かった。
これらのことを総合して、タンパク質の機能を記述するタンパク質の運動を理解しようとするとき、以下のように記述できる。タンパク質は生状態といわれる制約された空間の中で、粗視化してみれば、自由拡散運動を行っている。そこに、外部からの相互作用による摂動が加わると、それまでフラット(粗視化されたレベルで見たとき)であったポテンシャル面に、傾きが生じる。その傾きに従って、方向付けされた拡散運動としての構造変化が開始され、外部からの相互作用を加えた全ポテンシャルに対する安定状態に至り停止する。この描像を用いて、タンパク質の立体構造変化の静的、動的な観点の論理を構築することができるものと考える。

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タンパク質複合体の立体構造と機能の予測

研究課題/領域番号：13208010 2001年 - 2004年

日本学術振興会科学研究費助成事業特定領域研究

木寺詔紀, 池口満徳, 北尾彰朗

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配分額：64400000円（直接経費：64400000円）

立体構造のデータベース解析
(1)All-βタンパク質の立体構造分類:トポロジーの‘Ring'型の構造と‘Zipper'型の構造に注目する新規のAll-βタンパク質の立体構造分類法を提案した。実際、All-βタンパク質の92%が‘Ring'型を、60%が‘Zipper'型の構造を取っている。この分類結果は、大きなcontact orderを持つAll-βタンパク質のフォールディング経路との関わりがある。
(2)確率的アラインメント法:アミノ酸配列と立体構造を確率的に表現する確率的アラインメント法を開発した。有限温度におけるエントロピーのバイアスは周期境界条件によって防がれている。この方法を用いて、円順列配列を持つTIM-barrelとβ-trefbil構造の内部対称性と、遠い進化的類縁関係を正しく検出することができた。
分子機能のシミュレーション解析
(1)超並列高速分子動力学計算ソフトウェアMARBLEの開発1超並列計算機で高速な計算を可能にする分子動力学計算プログラムを開発した。そこでは、部分剛体法がsymplecticな積分の元で実現している。また、様々なアンサンブル、NPT, NPAT and NPγT、を実現するアルゴリズムが十蔵されている。
(2)水チャネルアクアポリンファミリーの分子動力学シミュレーション:分子動力学シミュレーションを4種類のアクアポリン(AQP1,AQPZ, AQP0, GlPF)について実行した。その結果、水の透過効率は、GlpF〜AQPZ>AQP1>>AQP0となり、チャンネルのサイズ、GlpF>>AQP1>AQPZ>>AQP0と異なっていた。これは水透過では、長距離の相関に基づくsingle-file性が重要であるためであると解釈された。
(3)分子結合に伴うタンパク質構造変化の線形応答理論:基質結合による構造変化を線形応答理論に基づいて記述する理論を提案した。これは、リガンド結合を摂動と考え、応答関数が平衡状態のゆらぎによってあたえられるとするものである。この理論の妥当性をいくつかの結晶構造について示した。
立体構造ダイナミクスの実験的解析
(1)中性子散乱スペクトルの解析方法の開発:中性子非弾性散乱におけるBosonピークの起源をタンパク質ダイナミクスの低温における動的構造転移の観点から明らかにした。

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蛋白質化学機能の立体構造からの第一原理的予測法の開発

研究課題/領域番号：13208004 2001年

日本学術振興会科学研究費助成事業特定領域研究(C)

池口満徳, 木下賢吾

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配分額：6000000円（直接経費：6000000円）

本研究では、構造ゲノムプロジェクトの進展を念頭において、タンパク質の立体構造情報からその機能を予測する「第一原理的機能予測法」の開発を目指した。そこでは、従来行われていたような進化的類縁関係(配列の類似性)からの機能の類推ではなく、タンパク質の立体構造-機能相関というタンパク質の機能を直接決めているメカニズムを解明し利用することを目指す。このために(1)構造および機能がわかっているタンパク質のデータベースを構築し、(2)このデータベースから構造機能相関の経験的ルールを導き出し、(3)分子シミュレーションを使って経験的ルールの物理化学的な基礎付けと一般化を狙った。本研究では、立体構造の蓄積のあるモノヌクレオチド結合タンパク質を取り上げた。
本年度は、モノヌクレオチド結合蛋白質データベースの整備を行い、結合部位の立体構造の分類、代表決定を行った。その結果、103スーパーファミリー内に1137種の認識構造を同定した。本研究は、タンパク質のモノヌクレオチド結合について体系的に整理、解析した初めてのものである。
また、分子認識に対する動的揺らぎの影響を調べるため、高精度で高効率な分子動力学シミュレーションソフトウエアの開発を行った。このソフトウエアの並列化効率、精度は、世界的に高いレベルにある。さらに、このソフトウエアを適用して、モノヌクレオチド結合タンパク質である酵素HPPKに対する分子動力学計算を行い、モノヌクレオチド結合部位周辺の動きの解析を行った。その結果、非結合状態での蛋白質の熱揺らぎの中に、分子認識によって誘起される構造変化が内在していることが分かった。

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蛋白質のレアイベントに対する準平衡論的分子シミュレーション法の開発

研究課題/領域番号：12780488 2000年 - 2001年

日本学術振興会科学研究費助成事業奨励研究(A)

池口満徳

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配分額：1900000円（直接経費：1900000円）

本研究の目的は、蛋白質の構造変化のような、現実にはミリ秒以上かかる蛋白質のレアイベントを捉えることができる分子シミユレーション法の開発である。通常の分子動力学法では、長くても数十nsの座標履歴を計算できる程度で、蛋白質の機能に関わる運勲の時間スケール(μs〜s)とは差が大きい。このような困難を克服するため、本研究では、二つの方向から研究を行った。(1)実時間のサンプリングではなく、人工的に幅広い構造空間をサンプリングするための拡張アンサンブル法の開発と(2)大量計算を効率的に行うための超並列計算機用分子シミュレーションシステムの開発である。拡張アンサンブル法として、多数の分子シミュレーションの結果を統計誤差最小になるように重ね合わせることで自由エネルギーランドスケープを得ることのできるWeighted Histogram Analysis Method(WHAM)と、分子種の違いに対応する自由エネルギー変化を精度よく求めることのできるλダイナミクス法を組み合わせた分子シミュレーションシステムを開発した。一方、分子動力学シミュレーションの並列計算では、計算対象のシステムが巨大になったときにも効率がよい空間分割法を適用し、この方法の問題点である負荷の不均一性による効率低下の問題を、CPUの負荷を実行時に判定し、通信を少なく抑えながら、次第に高速になっていく動的負荷分散法の開発により解決した。

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蛋白質化学機能の立体構造からの第一原理的予測法の開発

研究課題/領域番号：12208016 2000年

日本学術振興会科学研究費助成事業特定領域研究(C)

池口満徳, 木下賢吾

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ゲノム配列決定の次の課題は、遺伝子機能の特定である。特に創薬への応用を考える際、遺伝子産物である蛋白質の化学的な機能、つまり蛋白質と他分子との間の相互作用を理解することが重要である。そこで本研究では、データベース解析と分子シミュレーションの互いの利点を生かした解析法を開発することにより、立体構造に基づいた化学機能の予測法の開発を目指した。当面の対象として、すでに多くの立体構造が明らかにされているモノヌクレオチド結合蛋白質を扱った。まず、2000年4月のPDBから,モノヌクレオチド結合蛋白質667個,1190結合部位を同定した。これらの結合部位はそのままでは統計処理に適さない冗長性を含んでいるので、原子の空間配置の類似度に基づき代表構造425個を選別した。これら代表構造に対して、分子シミュレーションと連携しやすい物性として、分子表面、静電ポテンシャル分布を計算しデータベース化を行った。PDBの記述は必ずしも完全ではなく、系統的な構造-機能相関の解析の妨げとなってきた。これに対して、モノヌクレオチド結合蛋白質立体構造データベースを構築し、インターネット上に公開できたことは今年度の重要な成果である。また、近年の超並列計算機を念頭においた並列計算技術を開発し、分子動力学計算システムに応用した。このシステムを、代表構造の一つであるRas蛋白質に適用し、結合部位の表面形状,電場揺らぎ及び結合自由エネルギーの解析を行った.この結果、静的な立体構造を対象とするだけでは不十分であり、立体構造の柔らかさ、特に結晶が得られにくい基質非結合状態が重要であることがわかってきた。機能予測における非結合状態の構造の重要性は、動的構造まで含めた解析手法の構築により初めて得られる知見である。

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動的資源管理機能を備えた大規模並列プログラミング環境の開発と計算化学への応用

研究課題/領域番号：11558029 1999年 - 2001年

日本学術振興会科学研究費助成事業基盤研究(B)

清水謙多郎, 中村周吾, 池口満徳

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配分額：6500000円（直接経費：6500000円）

本研究では、動的資源管理機能を備えた大規模並列システムのための並列プログラミング環境Parsleyを開発し、計算化学の諸問題に適用して、その有用性を実証した。Parsleyでは、アプリケーションプログラムは並列処理可能な部分問題(サプタスクと呼ぶ)に分割され、それらを単位としてプロセッサが割り当てられ実行される。サブタスク間には、実行の先行制約が依存関係として定義され、それとともにサブタスクグラフが形成される。システムはそのサブタスクグラフの内容に従ってプロセッサの割り当て(スケジューリング)を行う。サブタスクの定義は、物理的なハードウェア構成とは独立であり、また、サブタスク間の通信も実行時にプロセッサ間の通信(MPIの通信命令)に変換される。このように、基盤となるハードウェア環境およびアプリケーションに適応した並列化を実現することを目指している。分子動力学シミュレーション(MD)をParsley上に実現し、BPTI+水系(原子数16735)を対象に日立SR2201(プロセッサ数125台)上で実行したところ、Parsley上のMDで、従来の空間分割法のMDに比べて3.49倍の性能向上を達成した。また、Lysozyme+水系(原子数19754)では、日立SR2201(プロセッサ数175台)上で、3.8倍の性能向上を達成した。さらに、本研究では、タスクグラフに繰返し構造がある場合、タスクの実行の履歴をもとに、スケジューリング方式を自動改善する機構を開発した。基本的な方針は、定期的にスケジューリングを行い、その都度、遅れている処理ほど優先的にプロセッサを割り当てるとともに、タスクの実行時間に基づいて、その先のタスクグラフを再構築するというものである。分子動力学法にこの機構を適用し、クラスタ型並列計算機上で性能評価を行った結果、プロセッサ台数が16台のとき、プロセッサ使用率を55%向上させることができ、実行時間を9.6%短縮するという結果を得ることができた。

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大規模並列システムのための効率的なプロセッサ割当て方針に関する研究

研究課題/領域番号：10680336 1998年 - 2000年

日本学術振興会科学研究費助成事業基盤研究(C)

清水謙多郎, 中村周吾, 池口満徳

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配分額：3200000円（直接経費：3200000円）

本研究では、並列計算を基本ソフトウェアのレベルから支援するためシステムParsleyと、その上で動作する分子動力学計算の並列プログラムの開発を行った。Parsleyでは、アプリケーションプログラムは並列処理可能な部分問題(サブタスクと呼ぶ)に分割され、それらを単位としてプロセッサが割り当てられ実行される。サブタスク間には、実行の先行制約が依存関係として定義され、それとともにサブタスクグラフが形成される。システムはそのサブタスクの内容に従ってプロセッサの割り当て(スケジューリング)を行う。サブタスクの定義は、物理的なハードウェア構成とは独立であり、また、サブタスク間の通信も実行時にプロセッサ間の通信(MPIの通信命令)に変換される。分子動力学計算のプログラムを、Parsleyを用いて実現し、日立SR2201(プロセッサ数125台)上で実行して、従来の空間分割法と実行時間を比較したところ、空間分割法に比べて3.8倍の高速化を達成した。また、COMPAQ DS20クラスタ(プロセッサ数16台)では、10倍以上の高速化を達成した。このような性能を得るのに、プログラムの変更は、まったく必要とせず、Parsleyの動的なスケジューリング機能が、ハードウェア環境に十分適応できることを示すことができた。さらに、上記の計算機やワークステーションから構成される異種分散環境においても、プログラムの変更なしに、プロセッサを有効に利用し、高い性能が得ることができることを示した。本研究では、タスク間の依存関係に繰り返し構造がある場合、過去の実行履歴をもとにタスクの優先度を自動的に調整する、新しい機構を開発した。この機構により、プロセッサの利用率を通常の動的なプロセッサ割当てに比べて、35〜55%向上させることができた。本研究で開発したシステムのソースプログラムは一般に公開している。

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蛋白質の安定性・折れたたみ機構における水・変性剤の分子メカニズム

研究課題/領域番号：10157203 1998年

日本学術振興会科学研究費助成事業特定領域研究(A)

池口満徳, 中村周吾, 清水謙多郎

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配分額：1400000円（直接経費：1400000円）

本研究では,蛋白質の安定性・折れたたみ機構において,特に水や変性剤のもたらす溶媒効果に焦点をあて,コンピュータシミュレーションにより,その分子メカニズムを解明することを目的とした.そのために,(1)これからのスーパーコンピュータの潮流である超並列スーパーコンピュータ用の分子シミュレーションソフトウエアの開発,(2)溶媒効果,とくに,統計力学的扱いが要求される疎水効果理論の構築,(3)変性剤を導入した分子シミュレーションによる変性剤効果の解明を行った.
本研究では,通信最適化や負荷分散を効率的に行えるプログラミング環境Parsleyを開発し,それを生体高分子シミュレーション(XYZ系:MARBLE,二面角系:NORMA)に応用した.XYZ系,二面角系とも,本研究により新たな並列化方式が開発された.また,分子動力学ソフトウエアMARBLEは新たに開発したもので,長距離クーロン相互作用をカットオフなしに扱うことのできるFast Multipole Methodなど,近年の分子シミュレーションの最新技術を導入したものとなっている.
以上のシミュレーション技術を用い,疎水効果の物理的起源を検討した.疎水効果の起源では,従来,相対立する水の構造化説と排除体積効果説が提唱されていた.本研究では,以上の2つの対立する説を統合的に理解する理論を構築し,疎水効果の起源を明らかにした.
さらに,以上の理論を変性剤(尿素)を導入した系に適用し,変性剤が疎水効果をどう変化させるかを解析した.疎水効果の自由エネルギーは,空孔生成項と溶質-溶媒の分散力項からなるが,尿素は,空孔生成項に対しては疎水効果を強め,分散力項では疎水効果を弱めることがわかった.全体として尿素の効果は,2つの項が微妙なバランスを持って疎水効果に影響していることがわかった.

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計算機を用いた生体分子の構造、機能の理論的解析

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資金種別：競争的資金

計算機を用い、タンパク質やDNAなどの生体分子の構造、機能についてのシミューレション、および、理論的研究を行っている。生体分子がいかにしてその特異的な立体構造を持つのか、そして、その立体構造がいかにして機能を発現するのか、という問題について物理化学的、および情報科学的な視点から解明していこうと取り組んでいる。

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